Инактивация через фермент-субстратный

Рис. 48. а — Кинетические кривые изменения степени конверсии субстрата (накопления продукта) для систем с мономолекулярной инактивацией через фермент-субстратный комплекс (или с бимолекулярной инактивацией субстратом) прн различных начальных концентрациях субстрата в условиях апт<1 (а). Соотношения начальных концентраций субстрата Soi=So2/1 5"So3/2=So4/3=So5/5 (кривые 5, 4, 3, 2, 1 соответственно). б — Линеаризация данных рис. 48,а в полулогарифмических координатах [c.112]

Анализ полученного уравнения показывает, что оно математически изоморфно уравнению, исследованному выше для случая мономолекулярной инактивации через фермент-субстратный комплекс. Следовательно, на основе простого формально-кинетического анализа эти два механизма дискриминированы быть не могут, и для анализа механизма инактивации необходимо привлекать качественно другие результаты. [c.116]

Соответственно все частные случаи, рассмотренные выще для механизма инактивации через фермент-субстратный комплекс, могут быть реализованы также для механизма, включающего стадию бимолекулярной инактивации фермента субстратом (см. уравнения (5.75), (5.78), (5.79)). [c.116]

Рис. 2.96. Кинетические кривые изменения степени конверсии субстрата (накопления продукта) для систем с мономолекулярной инактивацией через фермент-субстратный комплекс (или с бимолекулярной инактивацией субстратом) при различных начальных концентрациях субстрата в условиях

Для механизма инактивации через фермент-субстратный комплекс при условии, что величина а определена экспериментально через при низких степенях конверсии и может быть вычислена согласно (2.249), любая кинетическая кривая может быть линеаризована в координатах уравнения [c.265]

Мономолекулярная инактивация фермента, протекающая через фермент-субстратный комплекс [c.110]

Рассмотрим кинетические закономерности ферментативной-реакции при условии, что инактивация протекает мономолекуляр-но через фермент-субстратный комплекс (схема (5.45)). В условиях стационарности по промежуточному соединению и при из- [c.110]

Рассмотрим кинетические закономерности ферментативной реакции при условии, что инактивация протекает мономолеку-лярно через фермент-субстратный комплекс [см. (2.229)]. В условиях стационарности по промежуточному соединению и при избытке субстрата кинетику процесса описывает система дифференциальных и алгебраических уравнений [c.250]

Рассмотрим кинетику процесса для ферментативной реакции, в которой инактивация фермента протекает через свободную форму фермента. Кинетику процесса в условиях стационарности по фермент-субстратному промежуточному соединению и избытка субстрата 5о>Ео описывает система уравнений [c.107]

Представляет интерес ответ на вопрос, по какому механизму протекает инактивация фермента. Протекает ли инактивация мономолекулярно через свободную форму фермента (механизм I), фермент-субстратный комплекс (механизм П), бимолекулярно через взаимодействие с субстратом (механизм П1) или продуктом реакции (механизм [c.125]

Схемы инактивации, описываемые экспоненциальной функцией (230). рН-зависимость инактивации (234). Схемы инактивации, описываемые суммой двух экспонент (237). Диссоциативный механизм инактивации ферментов (241). Инактивация фермента в процессе реакции. Кинетическое описание и дискриминация механизмов (244). Мономолекулярная инактивация свободной формы фермента (246). Мономолекулярная инактивация фермента, протекающая через фермент-субстратный комплекс (251). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с субстратом (256). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с продуктом реакции (257). Дискриминация механизмов инактивации и определение кинетических характеристик реакции (259). Кинетика и механизм инактивации эндопероксидпростагландинсинтетазы — лимитирующего фермента синтеза простагландинов (265). Регуляторная роль инактивации фермента в процессе реакции (269). Инактивация ферментных систем (272). [c.711]

Для бисубстратных реакций инкубацию можно провести отдельно с каждым из субстратов. Это позволяет дискриминир.овать механизмы II и III. Если инкубация с каждым из субстратов не приводит к инактивации фермента, то механизм инактивации не может быть представлен уравнением (5.46) и инактивация протекает через промежуточный фермент-субстратный комплекс X. [c.122]

Если экспериментально обнаружено, что зависит от концентрации субстрата, то механизм мономолекулярной инактивации фермента можно исключить из рассмотрения. Так, например, из данных, приведенных на рис, 2.97, следует, что механизм инактивации арилсульфатазы протекает с участием фермент-субстратного комплекса или при бимолекулярном взаимодействии фермента с субстратом, а не через свободную форму фермента. С другой стороны, экспериментальное обнаружение независн.мос-ти от не является однозначным доказательством справедливости механизма I, поскольку такая зависимость. может иметь [c.262]

Зависимость предельного превращения субстрата (предельного выхода продукта от концентрации фермента имеет вид кривой с насыщением (рис. 2.100). Требуется определить, по какому механизму протекает инактивация фермента. Протекает ли инактивация мономолекулярно через свободную форму фермента (механизм I), фермент-субстратный комплекс (механизм II), бимолекулярно через взаимодействие с субстратом (механизм III) или с продуктом реакции (механизм IV) С этой целью были проведены эксперименты по исследованию кинетики реакции при малых степенях конверсии кислорода и опыты по предынкубации фермента с компонентами реакционной смеси. [c.266]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология