Инактивация фермента мономолекулярная

Как правило, это необратимые процессы, хотя в некоторых случаях можно наблюдать обратимую инактивацию ферментов. С точки зрения химической кинетики реакция (5.1) представляет собой обратимую мономолекулярную реакцию [c.94]

Мономолекулярная инактивация фермента, протекающая через фермент-субстратный комплекс [c.110]

Представляет интерес ответ на вопрос, по какому механизму протекает инактивация фермента. Протекает ли инактивация мономолекулярно через свободную форму фермента (механизм I), фермент-субстратный комплекс (механизм П), бимолекулярно через взаимодействие с субстратом (механизм П1) или продуктом реакции (механизм [c.125]

Мономолекулярная инактивация фермента, [c.250]

Влияние субстрата на инактивацию фермента. В зависимости от соотношения констант инактивации свободной формы фермента Е и фермент-субстратного комплекса субстрат, присутствующий в реакционной среде, может выступать в качестве как стабилизирующего, так и дестабилизирующего фактора. Рассмотрим кинетическую схему с учетом возможности мономолекулярной инактивации как фермента (константа скорости А ,), так и фермент-субстратного комплекса (константа скорости [c.254]

Мономолекулярная инактивация свободной формы фермента [c.107]

Рис. 48. а — Кинетические кривые изменения степени конверсии субстрата (накопления продукта) для систем с мономолекулярной инактивацией через фермент-субстратный комплекс (или с бимолекулярной инактивацией субстратом) прн различных начальных концентрациях субстрата в условиях апт<1 (а). Соотношения начальных концентраций субстрата Soi=So2/1 5"So3/2=So4/3=So5/5 (кривые 5, 4, 3, 2, 1 соответственно). б — Линеаризация данных рис. 48,а в полулогарифмических координатах [c.112]

Анализ полученного уравнения показывает, что оно математически изоморфно уравнению, исследованному выше для случая мономолекулярной инактивации через фермент-субстратный комплекс. Следовательно, на основе простого формально-кинетического анализа эти два механизма дискриминированы быть не могут, и для анализа механизма инактивации необходимо привлекать качественно другие результаты. [c.116]

Использование найденных величин Ут и Кт при сопоставлении зависимости набл от 5о с экспериментальными данными позволяет идентифицировать механизм мономолекулярной инактивации свободной формы фермента. При 5о, соизмеримой с Кт для [c.121]

Для мономолекулярной инактивации свободной формы фермента необходимо использовать уравнение (5.65). При этом предполагается промежуточное вычисление функции [c.122]

Рис. 2.96. Кинетические кривые изменения степени конверсии субстрата (накопления продукта) для систем с мономолекулярной инактивацией через фермент-субстратный комплекс (или с бимолекулярной инактивацией субстратом) при различных начальных концентрациях субстрата в условиях

НИИ зависимости от с экспериментальными данными позволяет идентифицировать механизм мономолекулярной инактивации свободной формы фермента. При соизмеримом с для механизма I, не должна наблюдаться зависимость от концентрации субстрата. [c.263]

Использование интегральных уравнений. Анализ, проведенный указанным выше способом, позволяет идентифицировать механизм инактивации и определить кинетические характеристики системы V , К , к.. Дополнительной проверкой сделанных выводов может быть линеаризация экспериментальных данных а(0 в координатах, следующих из интегральных уравнений, описывающих динамику процессов. Для мономолекулярной инактивации свободной формы фермента необходимо использовать уравнение (2.235). При этом предполагается промежуточное вычисление функции [c.264]

Если экспериментально обнаружено, что вабл зависит от концентрации субстрата, то механизм мономолекулярной инактивации фермента можно исключить из рассмотрения. Так, например, из данных, приведенных на рис. 49, следует, что механизм инактивации арилсульфатазы протекает с участием фермент-субст-рахного комплекса или при бимолекулярном взаимодействии фермента с субстратом, а не через свободную форму фермента. С другой стороны, экспериментальное обнаружение независимости набл от 5о не является однозначным доказательством справедливости механизма I, поскольку такая зависимость может иметь место для механизмов II и III в условиях большого избытка. субстрата по сравнению с константой Михаэлиса. В этих условиях принципиально важным является определение параметров Ут Кт. [c.121]

Предынкубация фермента с компонентами реакции. Начальная стационарная скорость реакции является линейной функцией концентрации фермента и может служить мерой изменения концентрации фермента в процессе его инактивации. Эксперименты по предынкубации фермента с различными компонентами системы могут достаточно строго дискриминировать механизмы инактивации. Очевидно, что фермент, мономолекулярно инактивирующийся по механизму I, в отсутствие субстрата должен менять свою активность экспоненциально, при этом набл должна быть равна . [c.122]

Если экспериментально обнаружено, что зависит от концентрации субстрата, то механизм мономолекулярной инактивации фермента можно исключить из рассмотрения. Так, например, из данных, приведенных на рис, 2.97, следует, что механизм инактивации арилсульфатазы протекает с участием фермент-субстратного комплекса или при бимолекулярном взаимодействии фермента с субстратом, а не через свободную форму фермента. С другой стороны, экспериментальное обнаружение независн.мос-ти от не является однозначным доказательством справедливости механизма I, поскольку такая зависимость. может иметь [c.262]

Зависимость предельного превращения субстрата (предельного выхода продукта от концентрации фермента имеет вид кривой с насыщением (рис. 2.100). Требуется определить, по какому механизму протекает инактивация фермента. Протекает ли инактивация мономолекулярно через свободную форму фермента (механизм I), фермент-субстратный комплекс (механизм II), бимолекулярно через взаимодействие с субстратом (механизм III) или с продуктом реакции (механизм IV) С этой целью были проведены эксперименты по исследованию кинетики реакции при малых степенях конверсии кислорода и опыты по предынкубации фермента с компонентами реакционной смеси. [c.266]

Напишите кинетические схемы и уравнения мономолекулярной инактивации ферментов, инактивации с учетом равновесия конформеров белка. 2. Напишите кинетическую схему и уравнения для рН-зависимостей инактивации. Как будет выглядеть зависимость наблюдаемой константы скорости инактивации, если наиболее стабильна нейтральная форма фермента 3. Опишите диссоциативный механизм инактивации олигомерных ферментов. 4. Какие механизмы инактивации ферментов в процессе реакции вы знаете Как можно дискриминировать эти механизмы 5. Каков механизм сусбтрат-индуцированной инактивации фермента Какова его регуляторная роль [c.280]

Схемы инактивации, описываемые экспоненциальной функцией (230). рН-зависимость инактивации (234). Схемы инактивации, описываемые суммой двух экспонент (237). Диссоциативный механизм инактивации ферментов (241). Инактивация фермента в процессе реакции. Кинетическое описание и дискриминация механизмов (244). Мономолекулярная инактивация свободной формы фермента (246). Мономолекулярная инактивация фермента, протекающая через фермент-субстратный комплекс (251). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с субстратом (256). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с продуктом реакции (257). Дискриминация механизмов инактивации и определение кинетических характеристик реакции (259). Кинетика и механизм инактивации эндопероксидпростагландинсинтетазы — лимитирующего фермента синтеза простагландинов (265). Регуляторная роль инактивации фермента в процессе реакции (269). Инактивация ферментных систем (272). [c.711]

Данные о радиационно-химическом поведении ферментов in vitro следует с исключительной осторожностью переносить на суждения об их поведении in vivo. Необходимо отчетливо представлять, что радиолиз фермента в гомогенном водном растворе имеет лишь весьма отдаленное отношение к радиолитическим процессам на фазовых границах. Опыты Д. Мазиа и Г. Блюмен-таля [208], пока не получившие должного продолжения, показали, в частности, что инактивация мономолекулярных пленок энзим-субстрат, нанесенных на поверхность воды, происходит при действии весьма малых доз рентгеновского излучения. [c.231]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология