Мономолекулярная инактивация свободной формы фермента

Мономолекулярная инактивация свободной формы фермента [c.107]

Использование найденных величин Ут и Кт при сопоставлении зависимости набл от 5о с экспериментальными данными позволяет идентифицировать механизм мономолекулярной инактивации свободной формы фермента. При 5о, соизмеримой с Кт для [c.121]

Для мономолекулярной инактивации свободной формы фермента необходимо использовать уравнение (5.65). При этом предполагается промежуточное вычисление функции [c.122]

НИИ зависимости от с экспериментальными данными позволяет идентифицировать механизм мономолекулярной инактивации свободной формы фермента. При соизмеримом с для механизма I, не должна наблюдаться зависимость от концентрации субстрата. [c.263]

Использование интегральных уравнений. Анализ, проведенный указанным выше способом, позволяет идентифицировать механизм инактивации и определить кинетические характеристики системы V , К , к.. Дополнительной проверкой сделанных выводов может быть линеаризация экспериментальных данных а(0 в координатах, следующих из интегральных уравнений, описывающих динамику процессов. Для мономолекулярной инактивации свободной формы фермента необходимо использовать уравнение (2.235). При этом предполагается промежуточное вычисление функции [c.264]

Представляет интерес ответ на вопрос, по какому механизму протекает инактивация фермента. Протекает ли инактивация мономолекулярно через свободную форму фермента (механизм I), фермент-субстратный комплекс (механизм П), бимолекулярно через взаимодействие с субстратом (механизм П1) или продуктом реакции (механизм [c.125]

Влияние субстрата на инактивацию фермента. В зависимости от соотношения констант инактивации свободной формы фермента Е и фермент-субстратного комплекса субстрат, присутствующий в реакционной среде, может выступать в качестве как стабилизирующего, так и дестабилизирующего фактора. Рассмотрим кинетическую схему с учетом возможности мономолекулярной инактивации как фермента (константа скорости А ,), так и фермент-субстратного комплекса (константа скорости [c.254]

Схемы инактивации, описываемые экспоненциальной функцией (230). рН-зависимость инактивации (234). Схемы инактивации, описываемые суммой двух экспонент (237). Диссоциативный механизм инактивации ферментов (241). Инактивация фермента в процессе реакции. Кинетическое описание и дискриминация механизмов (244). Мономолекулярная инактивация свободной формы фермента (246). Мономолекулярная инактивация фермента, протекающая через фермент-субстратный комплекс (251). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с субстратом (256). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с продуктом реакции (257). Дискриминация механизмов инактивации и определение кинетических характеристик реакции (259). Кинетика и механизм инактивации эндопероксидпростагландинсинтетазы — лимитирующего фермента синтеза простагландинов (265). Регуляторная роль инактивации фермента в процессе реакции (269). Инактивация ферментных систем (272). [c.711]

Зависимость предельного превращения субстрата (предельного выхода продукта от концентрации фермента имеет вид кривой с насыщением (рис. 2.100). Требуется определить, по какому механизму протекает инактивация фермента. Протекает ли инактивация мономолекулярно через свободную форму фермента (механизм I), фермент-субстратный комплекс (механизм II), бимолекулярно через взаимодействие с субстратом (механизм III) или с продуктом реакции (механизм IV) С этой целью были проведены эксперименты по исследованию кинетики реакции при малых степенях конверсии кислорода и опыты по предынкубации фермента с компонентами реакционной смеси. [c.266]

Если экспериментально обнаружено, что вабл зависит от концентрации субстрата, то механизм мономолекулярной инактивации фермента можно исключить из рассмотрения. Так, например, из данных, приведенных на рис. 49, следует, что механизм инактивации арилсульфатазы протекает с участием фермент-субст-рахного комплекса или при бимолекулярном взаимодействии фермента с субстратом, а не через свободную форму фермента. С другой стороны, экспериментальное обнаружение независимости набл от 5о не является однозначным доказательством справедливости механизма I, поскольку такая зависимость может иметь место для механизмов II и III в условиях большого избытка. субстрата по сравнению с константой Михаэлиса. В этих условиях принципиально важным является определение параметров Ут Кт. [c.121]

Если экспериментально обнаружено, что зависит от концентрации субстрата, то механизм мономолекулярной инактивации фермента можно исключить из рассмотрения. Так, например, из данных, приведенных на рис, 2.97, следует, что механизм инактивации арилсульфатазы протекает с участием фермент-субстратного комплекса или при бимолекулярном взаимодействии фермента с субстратом, а не через свободную форму фермента. С другой стороны, экспериментальное обнаружение независн.мос-ти от не является однозначным доказательством справедливости механизма I, поскольку такая зависимость. может иметь [c.262]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология