Инактивация ферментных систем

Рис. 57. Кинетика инактивации ферментной системы со сменой лимитирующей стадии, значения даны уравнением (5.123)

Рис. 2.107. Кинетика инактивации ферментной системы со сменой лимитирующей стадии. Значения а даны уравнением (2.285).

Ферменты в полиферментных цепях в общем случае обладают различной устойчивостью к инактивирующим факторам. Достаточно часто экспериментатор имеет дело с лабильными комплексными ферментными системами, изменяющими свои характеристики при хранении и инкубации в необходимых условиях. При проведении таких работ необходимо иметь ответ на следующие вопросы а) каков диапазон времени, в котором можно не опасаться заметных изменений характеристик системы б) какая стадия исследуемой реакции определяет скорость всего процесса в) какой участок полиферментной цепи является самым лабильным, инактивирующимся с наибольшей скоростью Ответить на эти вопросы можно, проведя исследование кинетики инактивации системы. [c.130]

Липосомы эффективно предохраняют включенное в них вещество от контакта с ферментными системами организма, не допускают преждевременной инактивации лекарства и обеспечивают его постепенный выход. [c.137]

Другими ионами кальций в этой системе заменить нельзя. Ионы ртути, цинка, кадмия связываются в областях фиксации кальция и вызывают ингибирование ферментной активности этот эффект исчезает при добавлении в смесь ионов кальция. При замещении иона кальция на ион стронция сохраняется активность по отношению к гидролизу ДНК, но замещение ионом бария ведет к полной инактивации, как считают, вследствие геометрических искажений центра связывания кальция, которые передаются и на область связывания нуклеотида. Стерическое соответствие фермент — субстрат при этом утрачивается и активность резко падает. Эти примеры говорят о большом значении геометрической структуры, создаваемой и поддерживаемой ионом в системе фермент—ион—субстрат для правильного протекания ферментативной реакции. [c.364]

Не менее важно и чисто практическое значение стабилизации. Предохранение фермента необходимо а) в сырье, при его сохранении и в момент выделения из него активного белка б) на всех этапах технологической схемы производств любого ферментного препарата в) во время хранения готовых препаратов г) в процессе их применения, при физико-химических условиях данной сырьевой системы, в конкретных технологических условиях, ибо возможна интенсивная инактивация фермента во время обработки им различных материалов. [c.158]

Исходя из гипотезы ван Ниля, можно сделать заключение, что механизмы фоторедукции адаптированных водорослей и пурпурных бактерий несколько отличаются друг от друга. Первые содержат обычно хлорофилл, на котором, вероятно, процесс адаптации не отзывается. Таким образом, первичный продукт окисления воды ОН " -, вероятно, одинаков и в нормальном и в адаптированно>г фотосинтезе. Разницу в конечной стадии окисления, как предполагает Гаффрон (глава VI), следует отнести за счет активации гидрогеназной системы с одновременной инактивацией ферментной системы Ед, выделяющей кислород. Идентичность первичного процесса у адаптированных и нормальных зеленых водорослей подтверждается наблюдениями Рике и Гаффрона [34]. Эти исследовате.1И отмечают, что максимальный квантовый выход ц скорость насыщения на мигающем свету одинаковы прл фоторедукцин у адаптированных водорослей и при фотосинтезе у неадаптированных водорослей. С другой стороны, у пурпурных бактерпй первичный окисленный продукт ОН , естественно, не способен превратиться в свободный кислород. В данном случае аэробные условия могут вызвать лишь полное прекращение синтеза (если они ведут к окислите.1ьной инактивации гидрогеназы), но не могут вызвать переход к обычному фотосинтезу (с водой в качестве восстановителя), как это получается при исчезновении адаптации у зеленых водорослей. [c.175]

Наконец, для проявления токсического эффекта О2 вполне достаточно окисления им какого-либо одного ключевого метаболита или фермента, приводящего к их инактивации. Известны три ферментные системы прокариот, особо чувствительные к молекулярному кислороду нитрогеназа, гидрогеназа и рибулозодифосфаткарбоксилаза. [c.328]

У адаптированных водорозлей восстановление б.юкировано, и реакция с восстановителем-заменителем (например. На) делается возможной при характерном преобразовании ферментной системы (активация гидрогеназы и инактивация фермента, выделяющего кислород). [c.175]

Температура, с одной стороны, ускоряет саму ферментную (каталитическую) реакцию, в частности, все три последовательные стадии ее образование промежуточного комплекса фермента с субстратом, превращение его в комплекс фермент — продукт и, наконец, дисоциацию продукта. С другой стороны, она ускоряет денатурацию, т. е. разрушение, инактивацию ферментного белка. Таким образом, с повышением температуры при ферментных реакциях, как и вообще при химических процессах, растет реакционная способность, растет истинная каталитическая активность, т. е. скорость превращения субстрата. Но ферменты представляют собой белки, которые могут необратимо денатурироваться, причем скорость денатурации увеличивается при нагревании во много раз быстрее, чем скорость любого другого химического превращения. Поэтому противоположный процесс (инактивация), связанный с уменьшением концентрации фермента, обусловливает при дальнейшем подъеме температуры замедление реакции. Для ферментного действия характерно, что нагревание вначале приводит к увеличению скорости реакции, а затем, пройдя через определенный уровень,— к ее быстрому снижению. Если это изобразить графически, то на графике можно наблюдать кажущийся (ложный) температурный оптимум иными словами, при некоторой температуре действие фермента является максимальным. Температурный оптимум может изменяться в зависимости от условий реакции, состава системы, происхождения фермента. Известно, что энзимы, как и все другие белки, обладают различной термостабильностью, т. е. проявляют очень различную чувствительность к нагреванию. [c.47]

Большие концентрации сероуглерода действуют на теплокровных животных наркотически. Хроническое воздействие малых концентраций вызывает заболевания различных отделов нервной системы и изменения во внутренних органах. Механизм действия неясен. Считают, что сероуглерод взаимодействует с сульфгидрильными группами белков и аминокислот с образованием дитио-карбонатов и инактивацией ферментных систем. [c.116]

Использование теории надежности в кинетике инактивации ферментных систем рассмотрено в работах Варфоломеева, Березина (Варфоломеев, Березин, 1976 Varfolomeev, 1980). Кинетическая кривая для системы с постепенным отказом задана уравнением [c.104]

В ферментных системах в большинстве случаев первой фермент цепи является скоростьопределяющим (Ньюсхолм, Старт, 1977). Очевидно, что инактивация (или активация) лимитирующего фермента может играть ключевую роль с точки зрения регуляции системы в целом. В некоторых случаях инактивационный процесс имеет ярко выраженный регуляторный характер. Рассмотрим кинетические закономерности в такого рода системах на примере ферментной системы синтеза простагландинов. Выще обсуждались эффекты инактивации эндопероксидпростагландинсинтета-зы в процессе реакции. Интересно выяснить, как процесс инактивации сказывается на динамике накопления и расхода простагландинов — сильных физиологически активных соединений, регуляторов многих процессов в животных клетках. [c.138]

Глюкагои и АКТГ не имеют в жировых клетках рецепторов, через которые они могли бы влиять на проницаемость мембран для Са . В-третьих, степень активации аденилатциклазы каждым из этих гормоиов разная. Различаются у них также скорости связывания, и диссоциации от рецепторов, скорости инактивации. Следовательно, эти гормоны будут с разной скоростью и в разной степени изменять концентрацию цАМФ в клетке. Поскольку ферментный каскад, как мы видели (см. раздел 4.2), самонастраивающаяся система, разные по амплитуде и длительности изменения концентрации цАМФ в клетке могут приводить к разным биологическим эффектам. [c.227]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология