Инактивация фермента бимолекулярная

IV. Взаимодействием, приводящим к инактивации фермента, может быть параллельная реакция с продуктом каталитического превращения. В простейшем случае эта реакция может представлять собой бимолекулярный процесс [c.106]

Система уравнений, описывающая динамику изменений концентраций компонентов для механизма, согласно которому инактивация фермента протекает бимолекулярно при взаимодействии с субстратом (схема (5.46)), может быть представлена в виде [c.115]

Соответственно все частные случаи, рассмотренные выще для механизма инактивации через фермент-субстратный комплекс, могут быть реализованы также для механизма, включающего стадию бимолекулярной инактивации фермента субстратом (см. уравнения (5.75), (5.78), (5.79)). [c.116]

Представляет интерес ответ на вопрос, по какому механизму протекает инактивация фермента. Протекает ли инактивация мономолекулярно через свободную форму фермента (механизм I), фермент-субстратный комплекс (механизм П), бимолекулярно через взаимодействие с субстратом (механизм П1) или продуктом реакции (механизм [c.125]

Рис. 48. а — Кинетические кривые изменения степени конверсии субстрата (накопления продукта) для систем с мономолекулярной инактивацией через фермент-субстратный комплекс (или с бимолекулярной инактивацией субстратом) прн различных начальных концентрациях субстрата в условиях апт<1 (а). Соотношения начальных концентраций субстрата Soi=So2/1 5"So3/2=So4/3=So5/5 (кривые 5, 4, 3, 2, 1 соответственно). б — Линеаризация данных рис. 48,а в полулогарифмических координатах [c.112]

Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с субстратом [c.115]

Рис. 2.96. Кинетические кривые изменения степени конверсии субстрата (накопления продукта) для систем с мономолекулярной инактивацией через фермент-субстратный комплекс (или с бимолекулярной инактивацией субстратом) при различных начальных концентрациях субстрата в условиях

Если экспериментально обнаружено, что вабл зависит от концентрации субстрата, то механизм мономолекулярной инактивации фермента можно исключить из рассмотрения. Так, например, из данных, приведенных на рис. 49, следует, что механизм инактивации арилсульфатазы протекает с участием фермент-субст-рахного комплекса или при бимолекулярном взаимодействии фермента с субстратом, а не через свободную форму фермента. С другой стороны, экспериментальное обнаружение независимости набл от 5о не является однозначным доказательством справедливости механизма I, поскольку такая зависимость может иметь место для механизмов II и III в условиях большого избытка. субстрата по сравнению с константой Михаэлиса. В этих условиях принципиально важным является определение параметров Ут Кт. [c.121]

Если экспериментально обнаружено, что зависит от концентрации субстрата, то механизм мономолекулярной инактивации фермента можно исключить из рассмотрения. Так, например, из данных, приведенных на рис, 2.97, следует, что механизм инактивации арилсульфатазы протекает с участием фермент-субстратного комплекса или при бимолекулярном взаимодействии фермента с субстратом, а не через свободную форму фермента. С другой стороны, экспериментальное обнаружение независн.мос-ти от не является однозначным доказательством справедливости механизма I, поскольку такая зависимость. может иметь [c.262]

Зависимость предельного превращения субстрата (предельного выхода продукта от концентрации фермента имеет вид кривой с насыщением (рис. 2.100). Требуется определить, по какому механизму протекает инактивация фермента. Протекает ли инактивация мономолекулярно через свободную форму фермента (механизм I), фермент-субстратный комплекс (механизм II), бимолекулярно через взаимодействие с субстратом (механизм III) или с продуктом реакции (механизм IV) С этой целью были проведены эксперименты по исследованию кинетики реакции при малых степенях конверсии кислорода и опыты по предынкубации фермента с компонентами реакционной смеси. [c.266]

Схемы инактивации, описываемые экспоненциальной функцией (230). рН-зависимость инактивации (234). Схемы инактивации, описываемые суммой двух экспонент (237). Диссоциативный механизм инактивации ферментов (241). Инактивация фермента в процессе реакции. Кинетическое описание и дискриминация механизмов (244). Мономолекулярная инактивация свободной формы фермента (246). Мономолекулярная инактивация фермента, протекающая через фермент-субстратный комплекс (251). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с субстратом (256). Бимолекулярная инактивация при взаимодействии фермента с продуктом реакции (257). Дискриминация механизмов инактивации и определение кинетических характеристик реакции (259). Кинетика и механизм инактивации эндопероксидпростагландинсинтетазы — лимитирующего фермента синтеза простагландинов (265). Регуляторная роль инактивации фермента в процессе реакции (269). Инактивация ферментных систем (272). [c.711]

Сами протеолитические ферменты способны расщеплять не только молекулы других белков, но и себе подобные. Этот процесс саморасщепления протеаз получил название автолизД-От большинства других инактивационных механизмов (за исключением агрегации) автолиз можно отличить кинетически. Дело в том, что существенной стадией при автолизе является образование комплекса между двумя молекулами протеазы эта бимолекулярная стадия часто определяет общую скорость инактивации. Поэтому, если при изменении начальной концентрации протеазы наблюдается изменение скорости инактивации, то изучаемый инактивационный процесс с большой вероятностью представляет собой автолиз. [c.122]