Сывороточный альбумин концевая аминокислота

Выход С-концевых аминокислот в виде свободных аминокислот и в виде ДНФ-производных значительно колеблется в зависимости от условий гидразинолиза. При изучении концевых групп в препаратах сывороточного альбумина различных видов животных выход ДНФ-аланина (лошадь, бык, коза и овца) составлял от 40 до 60%, а выход ДНФ-лейцина (человек, собака, кролик) — от 45 до 65% [15]. [c.192]

Описанный метод был вначале испытан при расщеплении глюкагона, причем с хорошим выходом был получен концевой тетрапептид, образующийся из цепи Три-Лей-Мет-Асп-Тре [69]. В дальнейшей работе [70] было установлено, что количество N-БС, необходимое для того, чтобы свести до возможного минимума поглощение при 280 ммк, зависит от природы белка и характера реакционной среды. Сывороточный альбумин человека (Hg-димер) требует 20 моль N-БС на 1 моль триптофана при проведении реакции в 8 /И мочевине сывороточный альбумин быка — 10 моль в 10 М мочевине лизоцим — 2,3 моль в водном ацетат-фор 1иатном буфере pH 4,15, 3 моль — в ацетате лития, 2,7 моль — в 66%-ной уксусной кислоте. Добавление 6 моль N-БС в расчете на субъединицу белка вируса табачной мозаики приводит к освобождению новых N-концевых групп — аланина и лизина (по 0,2—0,3 моль каждой аминокислоты). [c.132]

Из табл. 26 следует, что действие фермента наиболее эффективно в отношении субстратов, содержащих более крупные боковые цепи. Ароматические остатки меиее чувствительны относительно медленно гидролизуются амиды аминокислот, имеющих полярные боковые группы. Скорости гидролиза пептидов зависят также от природы аминокислот, примыкающих к N-концевому остатку. В ряде случаев оказалось возможным частично выяснить N-концевую последовательность при подМощи лейцинаминонептидазы. Окисленные А и В-цепи инсулина легко гидролизуются ферментом до свободных аминокислот. Путем кинетического исследования удалось установить последовательность первых шести N-коицевых аминокислот В-цепи инсулина. При помощи лейцинаминопептидазы были получены важные данные об N-концевой последовательности ряда природных пептидов и пептидных фрагментов, полученных из белков. Некоторые белки, например рибонуклеаза, лизоцим, Zn-инсулин и сывороточный альбумин, устойчивы к действию фермента, но легко гидролизуются после окисления надмуравьиной кислотой или после удаления Zn (в случае инсулина). Полное расщепление пептида или белка до аминокислот указывает на L-конфигурацию всех входящих в его состав аминокислот. f [c.183]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология