Альбумины

Если холинэстераза иммобилизована с помощью ковалентного связывания, то срок службы биосенсора возрастает Так, датчик, состоящий из рН-электрода с иммобилизованной на поверхности ацетилхолинэсте-разой (путем сшивки глутаровым альдегидом с альбумином), функционирует без изменения характеристик достаточно длительное время. С его помощью определяли паратион и севин на уровне 10 - 10моль/л Продолжигельность анализа 30 мин. Содержание паратиона и севина контролировали по относительному снижению отклика сенсора после внесения в ячейку аликвоты пробы. Заметим, что величина измеиения pH зависит не только от активности фермента, но и от буферной емкости раствора. Поскольку увеличение кислотности происходит лишь на мембране, а в объеме раствора pH остается практически постоянным, обычно применяют высокие (до 0,1 моль/л) концентрации субстрата и ячейки большого (100 мл и выше) объема. Кроме глутарового альдегида для иммобилизации холинэстеразы используют сополимеры акрил- и метакриламида, желатин. В последнем случае стеклянный шарик рН-электрода погружают в 5-10%-й раствор желатина, содержащий фермент, затем высушивают и обрабатывают водным раствором глутарового альдегида. Аналогичные мембраны используют и в датчиках на основе рН-чув-ствительных полевых транзисторов (911. [c.294]

Многие реагенты способны вызывать осаждение или коагуляцию коллоидно-растворимых белков. Осаждение может быть обратимым и необратимым иными словами, выпавшее в осадок вещество может снова растворяться или же становится нерастворимым. Кипячение растворов белков, особенно при добавлении уксусной кислоты и хлористого натрия или других электролитов, приводит к необратимой коагуляции белка. Эта реакция является одной из наиболее часто применяемых для обнаружения растворенных белковых веществ (например, для открытия белка в моче). Необратимое осаждение вызывают также минеральные кислоты (азотная, платимохлористоводородная, фосфорновольфрамовая, фосфорномолибдеповая, метафосфорная, железосннеродистая), пикриновая кислота, таннин и соли тяжелых металлов. Белки сохраняют растворимость, если их осаждать из водных растворов спиртом и ацетоном кроме того, обратимое осаждение может быть вызвано различными нейтральными солями, например сульфатами аммония, натрия и магния. Для этого необходимы определенные концентрации солей, минимальная величина которых зависит от вида белка (ср. альбумины и глобулины). [c.397]

Главный белок куриного яйца — альбумин — переваривается в кишечнике под действием фермента пепсина. Когда альбумин разлагается в лаборатории, за ходом реакции следят по выпадению осадка. Чем выше мутность, тем больше альбумин разложилось. Мы исследуем действие пепсина на ту форму альбумина, с которой чаще вссго приходится встречаться, — белок вареного яйца. [c.447]

Белки чрезвычайно разнообразны. При переходе от одного белка к другому не только и зменяется качественный и количественный аминокислотный состав, но наблюдаются также большие различия в ф изико-химических свойствах. Многие белки, подобно альбуминам, образуют в воде коллоидные растворы другие, например глобулины, не растворяются в воде, но растворимы в растворах нейтральных солей (поваренная соль и др.) кератин, эластин, фиброин и аналогичные им белки характеризуются полной нерастворимостью. Между белками, образующими коллоидные растворы, в свою очередь, существуют различия в отношении способности к высаливанию и осаждению. Эти различия в растворимости используются для разделения белков наряду с описанными [c.395]

Высокомолекулярные соединения подразделяют на природные и синтетические. К важнейшим природным полимерам относятся белки и полисахариды. Белки являются основой всего живого, они составляют существенную часть живой клетки и обеспечивают ее жизнедеятельность. Белки входят в состав кожи, мышц, сухожилий, нервов и крови, а также ферментов и гормонов, содержатся. во многих растительных и животных продуктах молоке, яйцах, зернах пшеницы, бобах и др. К белкам относятся широко применяемые в технике желатина, козеии, яичный альбумин. Из нерастворимых белков наиболее известны шерсть и шелк, отличающиеся волокнистым строением. [c.307]

Как известно, семена эволюционно древних и эволюционно молодых растений существенно различаются по составу белкового комплекса. У первых преобладают труднорастворимые белки глютелины, у вторых-четко растворимые альбумины. Вместе с эволюцией белковой основы организмов идет и эволюция алкалоидов, терпенов, глюкозидов и т.д. В процессе совершенствования ферментных систем, приводящего к снижению энергетического уровня реакций, становятся возможными переход [c.189]

Яичный альбумин Сывороточный альбумин [c.202]

UN —окончание для названий по Женевской и другим номенклатурам соединений ацетиленового ряда с тройной связью, например этин НС СН и т. д. Это же окончание по Женевской номенклатуре применяют для названий жиров (глицеридов), например трибутирин (триглицерид масляной кислоты), а также для аминокислот, протеинов и гликозидов (серин, глицин, альбумин, амнгдалин и т. д.). [c.278]

Как соотносятся температуры кристаллизации 0,1 %-ных (но массе) растворов глюкозы (1 AI = 180) и альбумина (/ г AI = 68000) а) /] > 2 [c.123]

Ультрафильтрация может быть успешно применена и непосредственно в медицинской практике, например при лечении острой и хронической почечной недостаточности. Посредством непрерывной диафильтрации из крови больного человека удаляются токсины и продукты обмена веществ. Для этих целей используют мембраны, удерживающие только альбумин и другие высокомолекулярные вещества. В фильтрат проходят нужные высокомолекулярные соединения, имеющие относительно небольшую молекулярную массу, и все низкомолекулярные вещества, причем без существенного изменения их концентраций. При введении в полученный стерильный препарат соответствующих компонентов в нужной концентрации получают кровьнеобходимого состава, которую вводят пациенту. Преимущество этого метода очистки перед диализом состоит в том, что очистка крови производится быстрее н на менее громоздки.х аппаратах. Кроме того, ультрафильтрацией можно удалять некоторые вещества, трудно отделяемые обычным диализом. [c.288]

Вы также определите, обратима ли денатурация альбумина, вызываемая изменением pH. [c.457]

Контролирую цие Поддержание pH, требуемого Сывороточный альбумин [c.259]

Ранее (разд. Л.7) мы рассмотрели расшепление яичного белка, сваренного вкрутую, который являлся денатурированным альбумином. Альбумин — глобулярный белок, растворимый в воде и жидкостях организма. При нагревании в растворе он денатурирует и осаждается в виде белой желеобразной массы. Вы исследуете действие на 2%-ный раствор альбумина следующих факторов [c.457]

Налейте 4 мл 2%-ного раствора альбумина в каждую. [c.457]

Поместите 1 мл 2%-ного раствора альбумина в пробирку и добавьте каплю универсальною индикатора. Хорошо встряхните и сравните цвет со шкалой, поставляемой с индикатором. Запишите pH. [c.457]

Поместите 1 Л Л 2%-ного раствора альбумина в пробирку и добавьте [c.457]

Производство 1 г белка требует около 17 кДж энергии. Молярная масса белка альбумина около 69 ООО г/моль. Сколько молей АТФ должно прореагировать для образования 1 моля альбумина [c.463]

Наиболее удобная система для изучения — дисперсия чистого масла в разбавленном растворе чистого протеина, например, сывороточный альбумин (в противоположность растворам желатина, неустойчивым при комнатной температуре). Доказано, что адсорбция сывороточного альбумина ограничивается монослоем, содержащим [c.110]

При храненли проб слюны в первую очередь следует замедлить ее ферментативную активность, поскольку присутствующие в ней ферменты (амилаза, фосфатаза, эстеразы и пр.) могуг повлиять на метаболические изменения определяемых компонентов. Чтобы избежать поглощения следовых количеств суперэкотоксикантов стенками стеклянной посуды, слюну обычно хранят в склянках из фторопласта Заметим также, что в J юнe содержатся белковые вещества (альбумины, липопротеиды, глобулины и др.), поэтому необходимо принимать во внимание фактор связывания токсичных веществ белками [c.203]

Яичный альбумин. .. Гемоглобин крови. .. Карбоксигемоглобин. . . [c.540]

Пятна, растворимые в воде. Диапазон разновидностей этих пятен тоже весьма значителен от простых очень легко растворимых видов соли и сахара до слабо растворимых крахмалов и альбуминов. В водных системах такие пятна удаляются простым растворением, в неводных системах, если в данных случаях вообще прибегают к таковым, удаление их осуществляется более сложным процессом растворения или же эмульгированием. [c.89]

Дозировку полиакриламидного состава проводили непосредственно за пропуском скребка путем подачи рабочего раствора на прием подпорного насоса. В течение 40 мин насосом РЗ-2 в приемную линию подпорного насоса было подано 3 м 1,5 %-го водного раствора полиакриламида в смеси с 0,1 %-м хлористым натрием и 0,05 %-м пенообразователем (ДС-РАС), стабилизированным альбумином бычьей крови. [c.173]

Дитиоацетали формальдегида окисляются до моно-5-оксидов (АгЗСНгЗОАг) с частичной оптической индукцией при взаимодействии с водным ЫаЮ4 в присутствии альбумина бычьей сыворотки [1272]. [c.406]

Отдельные виды белков. 1. Альбумины. Альбумины имеют нейтральную реакцию, растворимы 15 воде и высаливаются нейтральными солями в изоэлектрической точке, лишь при 70—100%-ном иасыщеиии раствора солью. Обычно они богаты серой и не содержат гликоколя. К альбуминам принадлежат, п частности, сывороточный альбумин, лактальбумин, рицин (из семян клещевины), лейкознн (из различных злаков), легумелин (из гороха, вики), [c.398]

Ам.икон Диафло ХМ-50 Диафло ХМ-100 Замещенные оле-фины То же 593 1780 100 100 Альбумин, М = 67 ООО Гамма-глобулин, М = 160 000 0,69 (7) 0,69 (7) Фракционирование ВМС Очистка и концентриро- [c.63]

Весьма многообещающе применение ультрафнльтрации для фрак-цпоииропання кровяной плазмы, содержащей альбумни (М — 69 000), глобулины (М 110000—150000) н макроглобулины (М 1000000). Ме.мбраны, задерживающие альбумин, позволяют отделять протеины плазмы от низкомолекулярпых веществ, тогда как мембраны с более крупными порами могут быть использованы для отделения альбумина от глобулинов. Набор таких мембран в соответствующем порядке позволяет создать компактную установку. Такой метод фракционирования может быть с успехом применен для разделения протеинов различного строения. [c.286]

Некоторые из таких белков могут растягиваться, причем нерастянутая а-форма молекулы переходит в растянутую р-форму. Этот процесс может быть прослежен методами рентгеновского анализа и, по-видимому, отвечает переходу спиральной формы полипептидной цепи (а-спираль, стр. 382) в растянутую (складчатая цепь, стр. 383). Миозин мыщечной ткани, по растворимости относящийся к альбуминам, в известном отношении близок к таким нитевидным молекулам. Соединяясь с другим мышечным белком, актином, который может существовать и в нитевидной и в глобулярной формах, миозин образует актомиозин, обладающий высокой е1Язкостью в растворах. [c.397]

Веп1ества, находящиеся в коллоидном состоянии и способные адсорСироваться в поверхностном слое раствора на границе жидкость — газ, называются пенообразователями. К таким веществам относятся экстракты лакричного корня, сапонин, никель, керосиновый и другие контакты, альбумины и др. Широкое применение находят два вида устойчивых огнегасительных пен химич еская и воздушно-механическая. [c.443]

Значение растворения для процесса чистки моющими средствами пока еще не выяснено с достаточной точностью. Упомянутые выше в настоящем труде теории чистки моющими средствами предусматривают процесс смачивания маслянистого пятнообразуюшего вещества и последующее эмульгирование масла. До тех пор, пока речь идет о масле в этих теориях, как будто бы нет места для такого явления, как растворение. На первый взгляд роль этого явления выполняет эмульгирование. Однако, несмотря на все это, имеется одно существенное обстоятельство, которое исключает замену растворения любым механизмом эмульгирования. Здесь имеется в виду взаимосвязь между моющей способностью и образованием мицелл. Если концентрация мицелл ниже критической, то моющая способность данного средства весьма мала и может даже полностью отсутствовать. Если же, наоборот, концентрация мицелл выше критической, то данное средство выкaзывaet моющую способность. По-видимому, нет никакого основания предполагать наличие связи между критической концентрацией мицелл и способностью к эмульгированию. Существует очень много превосходных эмульгаторов, которые не в силах образовывать в растворе мицелл, а поэтому не обладают моющей способностью. Как правило, эти вещества относятся к полимерным коллоидам, причем они обычно состоят из частиц, которыб 1П0 своему размеру превосходят мицеллы. Вот несколько примеров таких веществ желатин, клей, смолы, яичный альбумин. [c.66]

Простыебелки, При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютин, коллаген и т. п.). [c.395]

Рпс. П.З. Вычисленная кривая энергии взаимодействия д.1я капе.чь парафинового масла, стабилизированных бычьим сывороточным альбумином (радиус капель 1,24 мкм, 0,01 М раствор КС1, =20 мв, Л = 1,72.10 эрг) (Српвастава и Хейдон, 1964). [c.99]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

Наиболее тщательное изучение данного вопроса проведено Бисва-сом и Хейдоном (1962а, Ь) на эмульсии петролейного эфира, стабилизированной растворами бычьего сывороточного альбумина (БСА). Результаты показывают прямую связь между стабильностью эмульсий и вязкоэластичными параметрами пленок стабилизатора, образуемых на межфазной поверхности петролейный эфир — вода. Эти данные сопоставлены со стабильностью капель масла, находящихся на межфазной поверхности масло — раствор протеина. [c.111]

Видно, что при фиксированной концентрации антитела равновесное отношение концентраций связанного и свободного антигена зависит от его общей концентрации. Этот вывод лежит в основе всех иммунохимических методов. По существу антитела выступают в роли реагентов биологического происхождения, которые с высокой специфичностью способны узнавать чужеродные вещества. Обычно они представляют собой иммуноглобулины - белки сыворотки крови, которые образуются в ответ на введение иммуногена. Однако многие ни комолекулярные соеданения, в том числе и пестициды, сами по себе не стимулируют обргиование антител, т е. не являются иммуногенами. Индуцировать их образование можно лишь после связывания этих веществ с белком-носителем, в качестве которого, как правило, применяют бычий альбумин. Следует заметить, что в реакции с белком-носителем не должны затрагиваться те группировки молекул антигена, которые участвуют в образовании комплексов антиген-антитело и которые, следовательно, необ.ходимы для индуцирования образования в организме животного специфических антител. [c.298]

Сривастава и Хейдон (1964), исследуя высокостабильные к коа-лесценцип эмульсии (1%-ный петролейный эфир, диспергированный в 0,1°о-ном бычьем сывороточном альбумине + 0,01 М раствор КС1), смогли измерить скорость флокуляции. Оказалось, что около изо-электрической точки протеина флокуляция нроисходила в течение несколькпх часов при других значениях эмульсии становились полностью диспергированными или некоторое время слабо агрегировали. [c.116]

Курс органической химии (1965) -- [ c.390 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.656 , c.657 , c.669 , c.689 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.340 , c.343 , c.345 , c.355 , c.357 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1053 , c.1061 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.220 , c.221 , c.548 , c.561 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.73 , c.74 , c.570 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.10 , c.28 , c.78 , c.191 , c.193 ]

Биохимия (2004) -- [ c.47 , c.58 , c.224 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.626 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.45 , c.185 , c.753 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.19 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.501 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.549 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.393 , c.399 , c.405 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.590 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.246 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.246 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.443 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.10 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.246 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.246 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.390 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.295 , c.297 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.334 , c.335 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.315 , c.316 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.275 , c.277 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.51 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.50 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.136 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.507 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.642 , c.643 , c.655 , c.656 , c.674 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.710 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.382 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.428 ]

Химические товары Том 4 Издание 3 (1971) -- [ c.49 , c.50 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.216 , c.220 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.343 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.345 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.418 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.48 , c.111 , c.143 , c.145 , c.146 , c.172 , c.197 , c.224 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.5 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.336 , c.339 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.428 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.391 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.324 , c.326 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.395 , c.396 , c.397 , c.398 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.136 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.590 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.310 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.472 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.24 , c.73 , c.156 , c.157 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.39 , c.335 , c.483 , c.508 , c.509 , c.511 , c.537 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.40 ]

Методы исследований в иммунологии (1981) -- [ c.0 ]

Химия привитых поверхностных соединений (2003) -- [ c.388 , c.542 , c.543 , c.559 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология