Аминокислоты содержание в различных альбуминах

Свойства. Является представителем альбуминов. Альбумины — простейшие природные глобулярные белки, присутствующие во всех растительных и животных тканях в виде соединений с липидами, углеводами и другими компо- нентами клетки. Содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке, семенах-, растений и др. Альбумины входят вместе с глобулинами в группу-растворимых белков, но отличаются от них способностью растворяться в дистиллированной воде и в полунасыщенном (50% насыщения) растворе сульфата аммония. Способны к образованию хорошо оформленных кристаллов, при нагревании кри- сталлы белков свертываются. При гидролизе альбуминов образуются различные аминокислоты (характерно наличие серусодержащих и дикарбоновых аминокислот и отсутствие или относительно низкое содержание гликокола), [c.26]

Таким же путем, по содержанию некоторых аминокислот, были рассчитаны минимальные молекулярные веса р-лактогло-булина, сывороточного альбумина [1], эдестина [2] и других белков. Хотя подобный химический анализ не дает возможности определить истинные молекулярные веса, а лишь позволяет судить о минимальной их величине, он все же может оказаться очень полезным, в особенности если различные определения (по различным составным частям молекулы) дают одно и то же значение минимального веса. [c.48]

АЛЬБУМИНЫ — простейшие представители природных белков, присутствующие во всех растит, и животных тканях в отличие от глобулинов, с к-рыми они составляют группу растворимых белков, растворяются в гюлунасыщенном (50% насыщения) р-ре сернокислого аммония и в дистиллированной воде. Изоэлоктрич. точка А. в пределах pH 4,6—4,8 мол. в. не превышает 75 ООО. Вое А. — глобулярные белки. А. способны к образованию хорошо оформленных кристаллов в электрофоретич. поле А., как правило, могут быть ра.зде.лены на 2 и более комнонептов. А. растворимы в к-тах, щелочах, при нагревании свертываются нри гидролизе образуют различные аминокислоты, для состава к-рых характерно отсутствие или относи 1 ельно низкое содержание глицина (не более 2%). А. богаты серусодержащими и дикарбоно-выми аминокис.потами. В живых тканях А. обычно находятся в виде соединений с липидами, углеводами и др. белками содержатся в белке яиц, сыворотке крови, мо,локе, семенах растений. А. получают из плазмы крови фракционир, осаждением при пизких темп-рах этот препарат широко применяют в медицинской практике, особенно для питания, путем введения в кровь. Кроме того. А, получают также из крови животных (сывороточный А.), отделением белка яиц от желтка (яичный А.), а также из молочной сыворотки при нагревании до 75° (молочный А.). А. применяются в фармацевтич., кондитерской, текстильной и др. отраслях промышленности и для осветления вии. [c.68]

Содержание отдельных аминокислот в различных альбуминах в t иа 100 t протеина (по Вальдшмидт-Лейтцу). [c.192]

На протяжении долгого времени белки, вводимые с пищей, рассматривались лишь как источник азота и аминокислот. Исходя из этого представления исследователи пытались определить белковый минимум, необходимый для сохранения нормального состояния организма. Вскоре, однако, выяснилось, что установление такого общего минимума невозможно, так как белки обладают различной биологической ценностью. Белки, например, молока, мяса и яиц обладают гораздо большей биологической ценностью, чем коллаген или белки растительного происхождения [37]. Причина этих различий наглядно демонстрируется табл. 1, которая показывает, что высокая биологическая ценность казеина, миозина или яичного альбумина зависит от высокого содержания в них незаменимых аминокислот. В некоторых растительных белках нехватает лизина, а в коллагене недостаточно аминокислот, содержащих серу, в связи с чем эти белки не могут обеспечить организм всеми необходимыми ему незаменимыми аминокислотами. Поэтому гораздо целесообразнее опре- [c.368]

Количественный спектрофотометрический анализ. Ряд важных биологических соединений можно полуколичественно изучать с помощью спектрофотометрии в видимой и ультрафиолетовой областях, например, измеряя поглощение белков при 280 нм, а нуклеиновых кислот при 260 нм — длинах волн, соответствующих максимуму поглощения этих соединений. Экстинкция белка при 280 нм зависит от содержания в нем ароматических аминокислот — тирозина и триптофана, поэтому значения молярной экстинкции при 280 нм для всех белков различны, и для определения содержания каждого из них требуется индивидуальная калибровочная кривая. Как правило, биохимики работают со смесью белков, и тогда можно пользоваться градуировочной кривой, полученной для белка или смеси белков со средним содержанием тирозина и триптофана. Это может быть, например, сывороточный альбумин или смесь сывороточных белков. Таким образом, для контрольных измерений надо выбирать соответствующий белок. Проводя измерения при длинах волн, где примесь поглощает больше исследуемого вещества, можно с помощью соответствующих формул оценить количество примеси в образце. Так, пользуясь методом Мортона и Стубса, определяют содержание витамина А в омыленных экстрактах природных масел, а по соотношению экстинкций при 260 и 280 нм (Еш/хо) находят содержание белка в препарате нуклеиновых кислот. [c.155]

Такая система позволяет получить более четкое разделение. При нанесении образца (в объеме 40 л) элюат, не содержащий аминокислот, сливают в трап. После впитывания всех 40 л отсоединяют первую колонку и оставшиеся три промывают 0,15 н. водным раствором аммиака со скоростью 20 мл/мин, собирая элюат по фракциям объемом 250 мл. Анализ ведут методом бумажной хроматографии. Первую колонку, содержащую основные аминокислоты, соединяют с двумя небольшими колонками (2,5x20 см и 1,7x13,6 см), также заполненными полистиролом. Вытеснение ведут 0,075 н. раствором едкого натрия со скоростью подачи 6 мл/мин (объем фракций равен 250 мл). Профиль элюирования строят по данным хроматографии на бумаге. Объединяют фракции, характеризующиеся наиболее простым составом и максимальным содержанием аминокислот. Эти уже обогащенные смеси вновь фракционируют на сульфокатионите (Zeo-Karb-215) в различных условиях или на дауэксе-2 до получения чистых аминокислот. Не представляющие интереса промежуточные фракции отбрасывают. Условия рехроматографии выбирают с учетом состава смеси. Выход аминокислот составляет около 50% от веса исходного белка. В качестве источника аминокислот используют белковые гидролизаты например, яичного альбумина) или гидролизаты микроорганизмов (например, дрожжей) и даже биологические экстракты [90]. Важно лишь, чтобы смесь не содержала большого количества полисахаридов. [c.356]

ТОК метода состоит в том, что иптепсивпость окрашивания различна для разных белков, причем эти различия могут достигать трехкратной величины. Для точных анализов необходимо поэтому строить калибровочный график по тому белку, который требуется определять, и нельзя пользоваться, как это часто делают, удобным, но произвольным стандартом типа сывороточного альбумина быка. Готтшалк [70] считает, что калибровка с помощью белкового компонента гликопротеинов неосуществима и это делает невозможным применение обсуждаемого метода для точных определений. Структурные особенности белка, определяющие интенсивность окраски, сложны и включают не только содержание тирозина и триптофана, но и последовательность некоторых аминокислот с функциональными группами в боковой цепи, особенно гистидина, аргинина и глутаминовой кислоты 1123]. Можно ожидать, что различие в содержании тирозина во фракциях гликопротеинов само по себе может давать ошибочные результаты [121]. [c.151]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология