Тканевые гормоны ангиотензины

Тканевые гормоны образуются из неактивных предшественников в плазме крови и оказывают регулирующее действие на кровяное давление и сокращение гладкой мускулатуры иногда нх называют кининовыми гормонами. К ним относятся ангиотензин, кал-лидин и брадикинин. [c.271]

Структура ренина и его ингибиторных комплексов. Ренин — гликозилированный белок, входит в ферментную систему, осуществляющую биогенез и распад октапептидного тканевого гормона ангиотензина II, самого мощного из известных прессорных агентов в системе кровообращения. Ангиотензин II стимулирует сужение периферических артериол по всему организму и тем самым повышает артериальное давление. Помимо этого, он активирует секрецию ряда гормонов (главным образом, альдостерона), влияет на работу сердца, печени, центрального и периферического отделов нервной системы, а также вызывает ряд других откликов в организме млекопитающих. Его непосредственный предшественник — ангиотензин I, образуется из уже упоминавшегося глобулярного белка крови ангиотензиногена путем отщепления от него под действием ренина N-концевого декапептида. Согласно приведенной ниже схеме, гидролиз пептидной связи между остатками Leu-10 и Leu-И является первой и скорость-определяющей стадией в каскаде ферментативных реакций превращения ангиотензиногена в ангиотензин II с его последующим разрушением. [c.93]

Ангиотензин II - октапептидный тканевый гормон, входит в качестве центрального действующего элемента в ферментную ренин-ангиотензино-вую систему, в которой осуществляется его биогенез и распад. Ангиотензин II - самый мощный из известных прессорных агентов в системе крово-Ьбращения. Он стимулирует сужение периферических артериол по всему организму и тем самым повышение артериального давления. Помимо этого ангиотензин II активизирует секрецию ряда гормонов (главным образом альдостерона), влияет на работу сердца, печени, центрального и периферического отделов нервной системы, а также вызывает ряд других откликов в организме млекопитающих. Его биохимический предшественник - ангиотензин I, образуется, согласно приведенной ниже схеме, из глобулярного белка крови ангиотензиногена при действии протеолитиче-ского фермента ренина. [c.269]

Среди гормонов белками являются инсулин, секретируемый поджелудочной железой, паратиреоидный гормон щитовидной железы, а также ряд гормонов гипофиза — гормон роста, липотропин, про-лактин. гонадотропин, лютеинизирующий и фолликулостимулирующий гормоны, тиреотропин белковую природу имеют и некоторые, пока мало изученные гормоны кишечника. Значительное число известных гормонов являются пептидами — окситоцин, вазопрессин, адренокортикотропный гормон, а- и -меланоцитстимулирующие гормоны (гипофиз), глюкагон (поджелудочная железа), гастрин, секретин и холецистокинин (желудочно-кишечный тракт), кальци-тонин (щитовидная железа), тканевые гормоны брашкинин и ангиотензин, вещества гормонального характера глутатион и офтальмовая кислота и др. [c.21]

Ренин расщепляет в молекуле ангиотензина связь между двумя остатками лейцина, освобождая декапептид ангиотензин-1. Затем ангиотензин-пре-вращаюший фермент (АПФ) отщепляет еще два аминокислотных остатка, превращая его в активный ангиотензин-П. Пептиды группы ангиотензина участвуют в регуляции не только уровня артериального давления и сопряженных процессов почечной фильтрации и водно-солевого обмена, но также и в репродуктивной функции, многих процессах генерализованного характера (стресс, алкогольная мотивация, агрессивное поведение). Ангиотензин участвует в синтезе или выбросе в кровь ряда других физиологически активных соединений - гормонов, низкомолекулярных медиаторов (катехоламины, серотонин), чем в значительной мере объясняется широкий спектр физиологических функций этих субстанций. Исследования последнего времени уделяют внимание молекулярным аспектам рецепторов ангиотензина II. Физиологические эффекты ангиотензина II (АНГ-П) осуществляются при участии рецепторов АТ1 и АТ2. Их тканевая локализация (в регионах мозга и периферических тканях) определяют особенности физиологических реакций А-П и его функциональное взаимодействие с другими пептидами. Распределение АТ1 и АТ2 типов рецепторов АНГ-П в отделах мозга человека оказывается отличным от такового для других млекопитающих. [c.328]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология