Адренокортикотропный гормон

Адренокортикотропный гормон (АКТГ, кортико-тропин) [c.237]

Адренокортикотропный гормон овцы 92,7 70,5 163,2 85,9 84,0 13,3 — - 221,6 107 60,0 [c.484]

Все гормоны, вырабатываемые гипофизом, являются белками. Один из них — адренокортикотропный гормон (сокращенно АКТГ) — регулирует деятельность надпочечников, которые выделяют собственные гормоны, в частности адреналин — один из наиболее просто построенных гормонов [c.464]

АКТГ - адренокортикотропный гормон [c.13]

Важным элементом контроля метаболизма является связывание гормонов рецепторами, расположенными на поверхности клетки. В некоторых случаях весь эффект действия гормона (например, глюкагона или адренокортикотропного гормона) можно объяснить активацией фермента аденилатциклазы (стадия а на приведенной ниже схеме) [c.70]

Адренокортикотропный гормон (АКТГ), или кортикотропин — гормон передней доли гипофиза, важный для борьбы с артритом. -АКТГ свиньи имеет строение, показанное на рис. 2.4, А. [c.101]

Меланотропины, или меланоцитстимулирующие гормоны (МСГ), -олигопептиды, секретирующиеся клетками промежуточной доли гипофиза хладнокровных позвоночных, птиц и млекопитающих. В настоящее время известны а-, -, у- и 8-формы меланотропинов (МСГ) млекопитающих, которые входят в состав одного предшественника, так называемого пре-проопиомеланокортина. а-Меланотропин всех животных имеет одинаковую последовательность из 13 аминокислот и представляет собой N-koh-цевую часть адренокортикотропного гормона (АКТГ). Последовательность -меланотропина является частью -липотропина и с N-конца примыкает к -эндорфину. -M r обнаруживает видовые отличия. У человека этот гормон состоит из 22 аминокислотных остатков у других млекопитающих он, как правило, включает 18 остатков. Обе формы меланотропинов содержат одинаковый гептапептидный фрагмент Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly (4-10 у а- и 7-13 у -МСГ). Существование у-меланотропина, гомологичного а- и -меланотропинам, было предсказано С. Наканиши и соавт. [138] при изучении N-концевой области пре- [c.362]

Адренокортикотропный гормон (АКТГ) [c.144]

Адренокортикотропный гормон гипофиза (АКТГ) является физиологическим стимулятором коры надпочечников, без которого невозможна нормальная функция последней. [c.615]

Изучение пептидов проводилось главным образом как необходимый этап при изучении более сложных веществ — белков. Однако пептиды сами по себе — очень важные вещества например, трипептид глутатион встречается в большинстве живых клеток нонапептид окситоцин является гормоном, вырабатываемым задней долей гипофиза и вызывающим сокращение матки а-кортикотропин, состоящий из 39 аминокислотных остатков, входит в состав адренокортикотропного гормона АКТГ. [c.1047]

Кортикотропии (адреиокортикотропии, адренокортикотропный гормон, АКТГ) представляет собой линейный полипептид, состоящий из 39 аминокислотных остатков [592, 593]. Проверка аминокислотных последователь- [c.240]

Адренокортикотропный гормон (АКТГ), выделенный из передней доли гипофиза, управляет выработкой гормонов надпочечников у крупного рогатого скота. [c.651]

Адренокортикотропный гормон Ревматизм [c.205]

Исследование баланса электролитов у здоровых добровольцев и клинические наблюдения за влиянием катионитов на пациентов, больных сердечно-сосудистыми болезнями, и на пациентов, получающих адренокортикотропный гормон [1219]. [c.274]

Многие пептиды являются гормонами. Так, например, присутствующие в гипофизе гормоны окситоцин и вазопрессин состоят из девяти аминокислотных остатков, т. е. относятся к нанопептидам. Первый влияет на протекание родов у женщин и образование молока, второй контролирует водный обмен в организме. Инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой, контролирует метаболизм сахаридов, и его недостаток приводит к диабету. Инсулин состоит из двух цепей, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепи соединены серными мостиками —5—5—, которые образуются при окислении групп 5Н двух цистеиновых остатков (при этом получается остаток аминокислоты цистина). Структура инсулина точно известна, и он был синтезирован. Другой пептидный гормон, адренокортикотропный гормон (АКТГ), регулирует синтез стероидных гормонов в коре надпочечников, а соматотропин контролирует рост. Оба этих гормона вырабатываются передней долей гипофиза. К гормонам, образующимся в пищеварительном тракте, относятся, например, секретин и гастрин. Среди пептидов имеются и антибиотики, например бацитрацин (составная часть фрамикоина). [c.191]

Особый интерес представляет адренокортикотропный гормон (АКТГ), который переносится кровью от мозга к коре надпочечников, где стимулирует образование кортизона. АКТГ применялся в медицине, пока синтетический кортизон не стал доступен в нужных количествах. АКТГ широко использовался для лечения кетозов скота. Белл с сотр. выделил из АКТГ свииьи пептид (р-кортикотропин), содержащий 39 аминокислотных остатков, и определил их последовательность [c.701]

Интер Медины — а- н р-меланотропные гормоны (I, II М5Н)> из среддей доли гнпофпза. Управляют деятельностью пигментных клеток, кожных покровов амфибий. Строение установлено Ли и Гаррисом. Адренокортикотропный гормон (АКТГ), выделенный из передней доли гипофиза, стимулирует выделение стероидных гормонов корой надпочечников. Строение установлено Беллом, Ли н Уайтом в 1954 г. (см. схему). [c.526]

Обнаружены, например, видовые отличия инсулинов у разных животных. В цепи А инсулинов быка, барана, лошади, свиньи и кита имеется различие в аминокислотных остатках на участке 6—10 (см. ниже). С другой стороны, меланотропный гормон и адренокортикотропный гормон (АКТГ), выполняющие совершенно разные функции, имеют участкл с одинаковой последовательностью аминокислотных остатков (см. схему на стр. 525). [c.528]

Биосинтез. Образование кортикостероидов осуществляется в несколько стадий, причем общим предшественником их является холестерин (гл. 23). Холестерин синтезируется в надпочечниках или же поступает в них из кровяного русла. В цитоплазме клеток происходит этерификация холестерина и его депонирование. Сигнал на синтез кортикостероидов формируется в гипоталамусе и реализуется в синтезе кортиколиберина. Этот гормон, воздействуя на гипофиз, стимулирует образование адренокортикотропного гормона (АКТГ). Последний, взаимодействуя с мембранными рецепторами клеток надпочечников, через систему вторичных посредников активирует эстеразу холестерола при этом освободившийся холестерол транспортируется в митохондрии. Превращение холестерола в прегненолон в митохондриях происходит в результате гидроксилирования и отщепления боковой цепи посредством ферментов дес- [c.157]

ЯМР-спектры поли ( -аминокислот) имеют ряд отличительных особенностей для различных упорядоченных конформаций. Превращение а-спиральной конформации в неупорядоченную в неводных растворах вызывает слабопольный сдвиг резонанса С Н, и этот факт используется для получения структурной информации. Так, 113 ЯМР-данных адренокортикотропного гормона следует, что кон->рормация олигопептидной цепи включает два удаленных друг от друга участка — остатки 1 —10 и 11—24 [55]. Подобные константы расщенления НН—С Н, свойственные конформации а-спирали, в [c.440]

Аминокислотная последовательность Met-энкефалина соответствует последовательности аминокислотных остатков 61—65 -липотропина — полипептида гипофиза, которому до сих пор не приписана никакая специальная функция, кроме слабо выраженного липотропного гормонального действия. Возможно, он служит предшественником для синтеза энкефалинов или по крайней мере одного Met-энкефалина. Аминокислотная последовательность Leu-энкефалина не присутствует, однако, в -ли-потропине, но содержится в динорфине — другом пептиде гипофиза. Еще одно затруднение связано с тем, что в гипофизе присутствует большой белок-предшественник (рис. 8.27), первичная структура которого не только содержит -липотропин, но также и адренокортикотропный гормон (АСТН). Последний регулирует функции желез внутренней секреции, а также образование и секрецию кортизона. Механизм образования Met-энкефалина из предшественника неясен. Помимо энкефалина, другие фрагменты липотропина также обладают опиатными свойствами. Среди этих так называемых эндорфинов -эндорфин (последовательность 61—91 липотропина) особенно известен своим заметным анальгетическим действием. [c.234]

Ряд других гормонов не оказывают прямого влияния на липолиз, а действуют как факторы, стимулирующие или, наоборот, ингибирующее действие других гормонов. К таким гормонам относятся адренокортикотропный гормон (АКТГ), тиреотропный гормон (ТТГ), гормон роста, вазопрессин, инсу- [c.327]

Среди гормонов белками являются инсулин, секретируемый поджелудочной железой, паратиреоидный гормон щитовидной железы, а также ряд гормонов гипофиза — гормон роста, липотропин, про-лактин. гонадотропин, лютеинизирующий и фолликулостимулирующий гормоны, тиреотропин белковую природу имеют и некоторые, пока мало изученные гормоны кишечника. Значительное число известных гормонов являются пептидами — окситоцин, вазопрессин, адренокортикотропный гормон, а- и -меланоцитстимулирующие гормоны (гипофиз), глюкагон (поджелудочная железа), гастрин, секретин и холецистокинин (желудочно-кишечный тракт), кальци-тонин (щитовидная железа), тканевые гормоны брашкинин и ангиотензин, вещества гормонального характера глутатион и офтальмовая кислота и др. [c.21]

Адренокортикотропный гормон. Адренокортикотропный гормон (АКТГ, кортикотропин) — 39-членный полипептид, вырабатываемый клетквми передней доли гипофиза. На рисунке 156 представлены структуры АКТГ ряда животных и человека. Полный сиитез 39-члеиного пептида со структурой, первоначально предложенной для АКТГ свиньи, был осуществлен в 1963 г. Р. Швицером и П. Зибером. Полученное соединение было близко по своим свойствам природному гормону, однако позднее структура последнего была уточнена. Синтез АКТГ человека был проведен независимо группами К. Хофманна и Р. Швицера. [c.265]

Адренокортикотропный гормон обладает Широким спектром биологического действия. Основной из вызываемых им эффектов заключается в стимуляции коры надпочечников, продуцирующей гормоны адвптации — кортикостероиды. Кроме того, АКТГ проявляет липотропную активность, стимулируя сиитез жирных кислот в жировых клетках, снижает содержание глюкозы в крови, влияет на белковый обмен, нервную систему и поведение животных. [c.265]

Благодаря работе Санжера были достигнуты большие успехи в установлении структуры ряда других гормонов, в частности адренокортикотропных гормонов (АКТГ) из передней доли гипофиза [100, 102]. Было установлено, что АКТГ имеют 39 аминокислотных остатков в нолипентидной цепи. Для установления последовательности аминокислот двумя группами исследователей были использованы различные протеолитические ферменты в сочетании с частичным кислотным гидролизом или без него. В первом случае после переваривания трипсином и химотрипсином были получены пептидные фрагменты, разделение которых достигалось с помощью электрофореза, противоточного распределения, ионообменной и бумажной хроматографии. Затем проводили определение последовательности аминокислот с помощью фенилизотиоциа-ната и метода динитрофенилирования для К-концевых аминокислот соответствующих пептидов, а также гидролиз карбоксипептидазой аминокислот с С-конца гормона. Таким образом была определена последовательность аминокислот для бычьего кортикотро-пина VI [103] [c.412]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.657 , c.701 ]

Химия (1978) -- [ c.421 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.651 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.27 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.414 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.336 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.0 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.0 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.387 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.426 ]

Общая химия (1974) -- [ c.697 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.266 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.426 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.387 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.0 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.391 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.36 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.405 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.308 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.64 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.62 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.403 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология