Лейцилглицин, гидролиз

Некоторые ненасыщенные дикетопиперазины получаются при нагревании дипептидов с древесным углем в хинолине до 240° [301]. При этом теряются два атома водорода, а образующиеся продукты присоединяют бром и обнаруживают сильное поглощение в ультрафиолетовой части спектра. Они труднее, чем насыщенные дикетопиперазины, гидролизуются щелочью. На основании продуктов, полученных при кислом расщеплении дикетопиперазинов, предположили, что двойные связи находятся между атомами углерода и азота. Так, например, продукт, полученный из лейцилглицина, при обработке 25%-ной серной кислотой дает а-кетоизокапроновую кислоту, глицин и аммиак, как показано в уравнении на стр. 360. н [c.359]

При этом предполагается, что активным промежуточным продуктом в этой реакции является ангидрид диацетилглицина. Выходы здесь прекрасные, а продукты реакции представляют ценность для получения производных фенилаланина с заместителями в ароматическом кольце. Эти аминокислоты легко получаются при гидрировании углерод-углеродных двойных связей с последующим гидролизом. Смешанные дикетопиперазины, такие, как ангидрид лейцилглицина, который содержит только одну активную метиленовую группу, конденсируются подобным же образом с одной молекулой альдегида, и один из атомов азота, по-видимому наиболее удаленный от первона- [c.360]

Рацемизация. Была проведена конденсация цианметилового эфира карбобензилокси-Ь-лейцина с этиловым эфиром глицина, после чего декарбобензоксилированием был получен этиловый эфир L-лейцилглицина. Последний в свою очередь конденсировали с цианметиловым эфиром гиппуровой кислоты, в результате чего был получен этиловый эфир гиппурил-Ь-лей-цилглицина. После гидролиза лейцин был выделен в виде его соли с нафталин-р-сульфокислотой, причем не было и признаков рацемизации [318]. Впрочем, при этой реакции рацемизации и не следовало ожидать. [c.253]

При неполном гидролизе значения, полученные для валина, лейцина и изолейцина, слишком низки. Аналогично, лейцин в пептидах лейцилглицина и глициллей-цина может быть определен ксличественно только после гидролиза. Незначительные количества этих аминокислот разрушаются с образованием гумина при кислотном гидролизе, даже если перед гидролизом был добавлен углевод. [c.198]

Если а, Ь и с — участки активного центра фермента, комплементарные указанным группам l-лейцилглицина, и если приведенная пространственная ориентация необходима для связывания и последующего катализа, то очевидно, что невозможно ориентировать в пространстве те же самые три группы о-лейцилглицина, чтобы они взаимодействовали с участками а, Ь и с. Эта концепция полиаффинности была подтверждена относительно недавно кристаллографическим анализом фермент-ингибиторных комплексов ее иллюстрацией может служить также стереоспецифичность трипсина и фумаразы. Скорость превращения субстрата зависит от размера и строения групп субстрата об этом свидетельствуют не только неспособность соединений, содержащих d-аминокислоты, служить субстратами лейцинаминопептидазы, но также и различие в скоростях гидролиза амидов лейцина и изолейцина. Столь же впечатляющей является неспособность трипсина гидролизовать a-N-бензоилпроизводные ь-орнитинамида и ь-гомоаргинин-амида. [c.284]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология