Гомоаргинин

ВЫХ оснований с последующим восстановлением боргидридом натрия д) гуанидирование (до производных гомоаргинина) е) карбамоилирование, а также дансилирование. Последняя реакция широко используется при анализе первичной структуры белков и пептидов (см. с. 37), а также для введения флуоресцентной метки в белки. Все перечисленные реакции могут применяться и для модификации N-концевой аминогруппы белков и пептидов. [c.161]

Интересно, что препараты почек свиньи катализируют перенос амидиновой группы канаванина на орнитин с образованием каналина и аргинина реакция обратима. Фракции, полученные из почек, осуществляют также перенос амидиновой группы канаванина на глицин с образованием гуанидинуксусной кислоты (гликоциамина) [311] (стр. 321). Таким образом, аргинин, канаванин и гуанидинуксусная кислота могут служить донаторами амидиновой группы, а орнитин, каналин и глицин — ее акцепторами. Акцептором амидиновой группы может служить также лизин, превращаясь при этом в гомоаргинин [1087]. Высказано предположение, что при указанных реакциях в качестве общего промежуточного соединения образуется ами-диновый комплекс фермента [1087, 1088]. [c.340]

В отличие от сакситоксина, он не разрушался при гидрогенизации. Из материалов, приведенных в табл. 23, видно, что при разделении на силикагеле токсин из Aph. flos-aquae двигался несколько отлично от сакситоксина, то есть отлично от тех компонентов (L- и D-аргининов, L-гомоаргинина), которые характеризуют паралитический токсин моллюсков. [c.197]

Методика. Пластинку опрыскивают раствором а), высушивают при 40°С и опрыскивают раствором б). Применение. Специфичный реактив на гуанидиновую группу. Аргинин и гомоаргинин меняют цвет с розового на красный. [c.284]

В последнее время для этой цели был избран уксусный ангидрид. Сейчас разработан (и включен в переработанную таблицу) также метод гуанидирования — превращение остатков лизина в остатки гомоаргинина с помощью О-метилизомочевины. Этот метод, повидимому, специфичен по отношению к аминогруппам, и, вероятно, реакция проходит только с остатками лизина. Он является перспективным для изучения влияния заряда и конфигурации на физические и биологические свойства белков. [c.282]

К раствору белка до гидролиза добавляется точно известное количество аминокислоты — внутреннего стандарта, выход которого принимается за основу для расчета выходов аминокислот белка. При использовании двухколоночного метода требуются разные стандарты. Выбор стандартного соединения определяется индивидуальными особенностями каждой колонки и отчасти пристрастиями и привычками исследователя. В любом случае надо попытаться найти оптимальный вариант. Для длинной колонки можно попробовать норлейцин, норвалин или нитроти-po3Hii, для короткой колонки (для основных аминокислот) — диаминопимелиновую кислоту или гомоаргинин [314]. [c.275]

Щелочная фосфатаза, выявляемая в пищеварительном тракте, представлена двумя хорошо изученными изоферментами— интестинального типа и печеночного типа . Щелочная фосфатаза интестинального типа избирательно подавляется L-фенилаланином (12,5 мМ) щелочная фосфатаза печеночного типа ингибируется L-гомоаргинином (12,5 мМ), но не подавляется Ь-фенила 1 нином. [c.180]

Если а, Ь и с — участки активного центра фермента, комплементарные указанным группам l-лейцилглицина, и если приведенная пространственная ориентация необходима для связывания и последующего катализа, то очевидно, что невозможно ориентировать в пространстве те же самые три группы о-лейцилглицина, чтобы они взаимодействовали с участками а, Ь и с. Эта концепция полиаффинности была подтверждена относительно недавно кристаллографическим анализом фермент-ингибиторных комплексов ее иллюстрацией может служить также стереоспецифичность трипсина и фумаразы. Скорость превращения субстрата зависит от размера и строения групп субстрата об этом свидетельствуют не только неспособность соединений, содержащих d-аминокислоты, служить субстратами лейцинаминопептидазы, но также и различие в скоростях гидролиза амидов лейцина и изолейцина. Столь же впечатляющей является неспособность трипсина гидролизовать a-N-бензоилпроизводные ь-орнитинамида и ь-гомоаргинин-амида. [c.284]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология