Образование гумина

Из этих опытов становится вполне очевидной роль сильных восстановителей, тормозящих образование гуминов во время гидролиза. [c.187]

В торфе по мере его разложения содержание лигнина возрастает, содержание целлюлозы падает, что указывает на разрушение последней. При старении торфа количество растворимых в щелочах гуминовых кислот сначала возрастает из-за продолжающегося окисления лигнина, а затем уменьшается вследствие образования гуминов. [c.97]

При гидролизе белков кислотами рацемизации аминокислот не происходит, т. е. аминокислоты получаются в виде /-аминокислот. В этом состоит преимущество кислотного гидролиза перед щелочным. Большинство аминокислот устойчиво к действию кипящих минеральных кислот. Исключение составляют триптофан, который при таком гидролизе полностью разрушается, и окси-аминокислоты — серии и треонин, разрушающиеся частично. Продукты разложения триптофана превращаются в темнокоричневые вещества, называемые гуминами гумины образуются, вероятно, в результате конденсации индольного ядра триптофана с небольшими количествами образующихся во время гидролиза альдегидов [1]. Образование гуминов можно предотвратить прибавлением [c.23]

Уже давно известно, что гликонротеины (как отмечалось в гл. 2) при гидролизе минеральными кислотами при 100° сначала приобретают коричневую окраску, затем темнеют и, наконец, образуют значительные количества растворимых и нерастворимых черных гуминовых веществ. По мнению автора, вид этих черных гидролизатов, которые должны были служить исходным материалом для качественных и количественных исследований компонентов гликонротеинов — сахаров и аминокислот, был, по-видимому, одним из факторов, тормозивших систематическое и количественное исследование гликонротеинов в первой половине текущего столетия (см. гл. 1). Естественно, что достоверность аналитических данных, получаемых колориметрическими методами с жидкостями темно-коричневого цвета, обесцвечивание которых без заметной потери вещества затруднительно, остается сомнительной. Более того, сохранялась неопределенность в вопросе о природе и количестве компонентов гликопротеинов, входящих в последовательность реакций, приводящих к гуминовым веществам, и потому не определяемых аналитически. С расширением наших знаний в области химии образования гуминов вообще и, в частности, установления того факта, что сиаловые кислоты — широко распространенный компонент гликопротеинов — особенно легко расщепляются под действием минеральных кислот с образованием темных продуктов, оказалось возможным обойти многие встречающиеся в этой области трудности и разработать более надежные методики. [c.105]

Триптофан особенно неустойчив и легко разрушается кислотами, хотя значительно более стоек в щелочных условиях. В горячей кислоте его стойкость может понижаться в присутствии других аминокислот, причем триптофан в свою очередь может влиять на их выход [6]. Доступ кислорода также ведет к увеличению разложения триптофана и образованию гумина. Наконец, в присутствии углеводов в кислом растворе наблюдается полная деструкция этой аминокислоты [47, 48]. Следовательно, триптофан нельзя точно определить в полных гидролизатах белков и для него нужны специальные методы анализа (см. стр. 147). [c.128]

Окрашивание гидролизатов (см. стр. 126) свидетельствует о иротекании побочных реакций. Цвет может варьировать от бледно-фиолетового или соломенного через различные оттенки желтого до темно-коричневого или даже черного. Главный фактор, от которого зависит образование гумина,— это состав гидролизуемого материала. Вещества, которые дают смеси аминокислот и сахаров, склонны к образованию интенсивно окрашенных продуктов за счет взаимодействия между этими группами соединений (гл. 4). Это взаимодействие вызывает разложение аминокислот, и приемы, применяемые для снижения этих потерь (см. стр. 133), уменьшают и образование гумина. Образованию гумина весьма способствует присутствие триптофана, особенно в присутствии кислорода и при наличии сахаров [6]. Напротив, высокоочищенные белки, нанример лактоглобулин [421 и желатин [37], могут давать практически бесцветные гидролизаты. [c.132]

Эта последовательность расщеплений и, возможно, другие сходные реакции, в которых исходными веществами служат различные сахара, играют важную роль в деструкции аминокислот, освобождающихся при гидролизе гликонротеинов. Некоторые промежуточные продукты расщепления сахаров способны реагировать с аминокислотами, хотя в сильнокислом растворе реакция протекает с очень малой скоростью, так как в нее вступают лишь непротонированные формы аминокислот (стр. 115). С другой стороны, сахара разлагаются независимо от того, реагируют ли промежуточные продукты их распада с аминокислотами или расщепление проходит до конечных продуктов [схемы (7) и (9), гл. 4, стр. 113,1151, которые не взаимодействуют с аминокислотами. Степень разложения сахаров при гидролизе веществ, содержащих и белок и углеводы, должна поэтому быть больше, нежели степень разложения аминокислот. Это подтверждается экспериментами по гидролизу мукополисахарид-белкового комплекса из костей и ретикулина. При этом происходит сравнительно небольшое разложение аминокислот, на что указывает выход общего азота, несмотря на интенсивное образование гумина (см. стр. 134). [c.132]

Силънокислые ионообменники. Только недавно найден метод, позволяющий количественно определить после кислого гидролиза триптофан, а также, например, лизерги-новую кислоту. Этот метод имеет и другое преимущество — практически исключено образование гумина. По методу М. Пома [15] в стеклянной колбе сплавляют околО 0,05—0,2 г пептида с 1 г амберлита IR-112 вЗ—10жл 80%-ного этанола в атмосфере азота и нагревают 6—10 час при 90—95°. После охлаждения аминокислоты вымывают из ионообменника 10%-ным раствором аммиака. [c.396]

При.мечания. Салливан и Гесс [598] рекомендуют пользоваться для обесцвечивания гидролизата активированны.м углем (СагЬех Е). Чтобы избежать образования гуминов и уменьшить разрушение цистина, Лагг [431] проводит гидролиз белка [c.202]

Имеющиеся данные приводят к выводу, что лейцины заметно не разрушаются при кислотном гидролизе даже в присутствии углеводов однако следует воздержаться от окончательного суждения по этому вопросу до получения новых более точных количественных данных. Опыты Леймана и др. (433В и частное сообщение) указывают на то, что потери этих трех аминокислот вследствие образования гуминов относительно малы. [c.275]

При неполном гидролизе значения, полученные для валина, лейцина и изолейцина, слишком низки. Аналогично, лейцин в пептидах лейцилглицина и глициллей-цина может быть определен ксличественно только после гидролиза. Незначительные количества этих аминокислот разрушаются с образованием гумина при кислотном гидролизе, даже если перед гидролизом был добавлен углевод. [c.198]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология