Гемоглобин оксигенированный

Рис. 6.21. Схема оксигенации гемоглобина по Перутцу 1 — НЬ с интактными солевыми мостиками и с молекулой ДФГ, зажатой между двумя -цепями 2—НЬОг 3—НЬО,. На стадиях 1 — 2 и 2 — 3 оксигенируются а-цепи 4 — ИЬО, с измененной конформацией на стадиях 3—4 происходит конфор-ыационное превращение 5 НЬОв 6 — НЬО

Данные рентгеноструктурного анализа позволяют представить наиболее вероятный механизм оксигенирования гемоглобина и связанных с ним эффектов [59]. Вначале, по-видимому, происходит оксигениро-вание одной из а-цепей. Поскольку при соединений с кислородом железо переходит из высокоспинового (S = 2) в низкоспиновое (S = 0) состояние, уменьшается его ковалентный радиус и ион железа перемещается в плоскость порфинового ядра вместе с ним приближается к группе гема (приблизительно на 0,08 нм) жестко связанный с железом проксимальный гистидин. Смещение гистидина, находящегося в спиральном участке F полипептидной цепи, вызывает перемещение всей спирали F к центру молекулы, что в свою очередь приводит к уменьшению полости между спиралями F н Н, в которой находился остаток Туг НС 2 (140) ai, в результате чего этот остаток выталкивается из полости. Выталкивание тирозина приводит к перемещению С-концевого Arg НС 3 (141) 02 и разрыву двух солевых мостиков со второй а-субъеди-ницей. [c.137]

Гемоглобин — олигомерный белок, который состоит из четырех субъединиц. Например, НЬЛ состоит из а2р2- Субъединицы а и р в третичной структуре весьма напоминают молекулу миоглобина. Каждая субъединица гемоглобина может связать молекулу О2. При связывании первой молекулы О2 происходит втягивание атома железа в плоскость гема. Это ведет к изменению положения проксимального гис / В и конформации всей полипептидной цепи поворот пары а/р на 15°. Такие изменения облегчают связывания второй молекулы О2. В итоге кривая связывания кислорода гемоглобина имеет 8-образный,вид. Такой тип зависимости определяется кооперативным (совместным) действием всех субъединиц в интересах целой молекулы гемоглобина. Наличие кооперативного эффекта дает гемоглобину новое свойство транспорта газов при 100 мм рт. ст. (в легких) молекула гемоглобина полностью оксигенируется (получает 4 молекулы О2), ниже 80 мм рт. ст. — отдает О2. Например, при / 02=20 мм рт. ст. гемоглобин насыщен кислородом примерно на 20%, а миоглобин на 82%. Очевидно, что оксигемоглобин будет отдавать О2, а миоглобин его связывать. Сродство гемоглобина к О2 характеризуется величиной Р50 — значение />02, при котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом. Значение Р50 всегда превыщает значение р02 в периферических тканях. Например, Рзо для НЬА, составляет 26 мм рт. ст., а для фетального НЬР — 20 мм рт. ст. Благодаря этой разнице гемоглобин Р плода отбирает кислород у НЬА[ плацентарной крови матери. После рождения НЬР должен утратить свою функцию, так как, обладая более высоким сродством к кислороду, он хуже освобождает его в тканях. [c.39]

Обычно кислород для дыхания поставляется гемоглобином крови. Однако мышцы могут также запасать его, поскольку содержат белок миоглобин, близкий по структуре к гемоглобину (разд. 14.8.2). Миоглобин также обратимо связывается с кислородом (оксигенируется) и высвобождает его в случае необходимости, когда кровь не успевает удовлетворять потребности мышечной ткани в кислороде, например при интенсивной физической нагрузке. [c.388]

В 1969 г. В. Г. Артюховым был открыт эффект усиления оксигенации молекул гемоглобина мышей под воздействрхем УФ-света. Последующие исследования клиницистов подтвердили сильнейшее оксигенирующее действие УФ-излучения на кровь. Природа этого явления изучена недостаточно многие аспекты его нуждаются в детализации, уточнении и конкретизации. Одним из подходов к решению данной задачи является выяснение механизмов действия УФ-излучения на структурно-функциональные свойства важнейших белковых компонентов транспортной, иммунологичесх-сой, антиоксидантной и окислительной систем крови организма человека и животных. [c.141]

Комплексы переходных металлов с О2 (дикислородом) интенсивно изучаются [566]. Столь пристальное внимание к этим комплексам объясняется важной биологической ролью кислород-связывающих металлопротеинов, отвечающих за транспорт и восстановление кислорода, и их способностью оксигенировать углеводороды. Наиболее важными биологическими носителями кислорода являются гемопротеиды (железопорфирины) [567] — гемоглобины и миоглобины (высших позвоночных), железопорфирины, не содержащие гема, — гемэритрин (морских червей) [568], а также медьсодержащие белки — гемоцианин (моллюсков и членистоногих) [569]. Мультиметаллопротеид (2 атома Fe и 2 атома Си) цитохром-с-оксидаза [570] восстанавливает кислород до воды, обеспечивая тем самым жизненно важное звено в первичном метаболизме кислорода. Хорошо известен оксигенирующий фермент — гемопротеид семейства монооксигеназы — цитохром Р-450 [571]. В настоящее время получены синтетиче- [c.199]

Примерно 80 % СО2 из тканей переносятся в легкие в форме НСО" остальная часть транспортируется в форме растворенного в плазме СО2, а также в форме карбгемоглобина — соединения СО2 с М-концевыми аминогруппами гемоглобина (см, выше). Эритроцит проходит через капилляры легких меньше чем за секунду, а при интенсивной физической работе — вдвое быстрее и за это время освобождается от СО и полностью оксигенируется. [c.501]

Эмбрионам свойственен особый тип гемоглобина - гемоглобин Р ( зУг), который, как уже упоминалось ранее, отличается от гемоглобина взрослых. Важнейшая особенность гемоглобина Г состоит в том, что в физио- логических условиях его сродство к кисло- ф роду выше, чем сродство к кислороду у ге- моглобина А (рис. 4.9). Более высокое f сродство к кислороду гемоглобина Р соз- я дает оптимальные условия для транспорта кислорода из крови матери в кровь плода. Гемоглобин Г оксигенируется за счет гемоглобина А (находящегося по другую сторону трансплацентарного барьера в кровеносной системе плаценты). [c.75]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология