Концевая аминогруппа

Метод Эдмана последовательной деградации пептидов и белков основан на реакции фенилизотиоцианата с концевой аминогруппой в щелочной среде, которая приводит сначала к образованию тиомочевинной метки концевой аминокислоты, последняя при действии СРзСООН отщепляется, в конечном счете, в виде замещенного фенилтиогидантоина, после чего полипептидная цепь белка укорачивается на один аминокислотный остаток. Далее этот процесс повторяется вновь [c.94]

Другой способ получения полимеров с концевыми аминогруппами путем модификации состоит в конденсации гексаметиленди-амина с полибутадиеном, содержащим концевые карбоксильные группы. Реакцию проводят при 190 °С в присутствии большого избытка диамина (СООН ЫН =1 10) по схеме [c.431]

Последовательность, в которой соединяются мономерные звенья при полимеризации 100 и более аминокислот, представляет собой первичную структуру белков. Мономерные звенья цепи называются аминокислотными остатками — в ходе полимеризации каждая аминокислота теряет молекулу НгО. Полипептидная цепь обычно имеет одну свободную аминогруппу на одном конце цепи и свободную карбоксильную группу — на другом. Однако иногда эти группы связываются одна с другой, что приводит к образованию циклического пептида. Пептиды называются в соответствии с составляющими их аминокислотными остатками, начиная от остатка, несущего концевую аминогруппу. Так, Е-аланил-Е-ва-лил-Е-метионин представляет собой пептид со следующей структурой [c.84]

Откуда появляется атом водорода, присоединяемый к концевой аминогруппе разорванной белковой цепи субстрата при усвоении белка с помощью трипсина Откуда появляется атом водорода для восстановления фермента в его исходное состояние в конце каждого каталитического цикла [c.343]

Для многих применений важно привить различные органические группы, способные -к дальнейшим реакциям. Среди таких групп рассмотрим группы с концевыми двойными связями (алкенильные группы) и с концевой аминогруппой. Привитые алкенильные группы можно использовать в последующих реакциях, в частности, в реакциях сополимеризации с различными мономерами, а аминные группы — в реакциях, нанример, с диальдегидами, применяемыми для иммобилизации ферментов. [c.103]

Рассмотрим некоторые примеры подавления хемосорбции вирусов и белков при химическом модифицировании силохрома, в поры которого (-—ШО нм) способны проникать молекулы белков, а вирусы проникнуть не могут. Химическое модифицирование велось с помощью реакции с -аминопропилтриэтоксисиланом, а также последующих реакций с концевой аминогруппой. Некоторые из получаемых при этом модифицирующих поверхность кремнезема групп перечислены ниже (атомы кремния, принадлежащие остову самого кремнезема, показаны слева) [c.343]

Свободная концевая карбоксильная группа спейсера может образовать прочную пептидную связь со свободной аминогруппой лиганда (и наоборот, концевая аминогруппа спейсера с карбоксилом лиганда) с помощью карбодиимида, катализирующего эту реакцию путем образования промежуточного активного эфира с партнером, несущим карбоксил. Затем аминогруппа второго партнера вытесняет остаток карбодиимида в впде производного мочевины, а сама образует пептидную связь по карбонилу первого партнера [c.382]

Обязательным условием [130] производства матричного волокна этого типа является низкое содержание концевых аминогрупп в полиамиде. Аминогруппы вызывают сильную деструкцию полиэфира. Кроме того, процесс производства усложняется тем, что полиамид и полиэфир не совмещаются друг с другом, а при недостаточном их диспергировании происходит обрыв [c.242]

Рис. 5.14. Рентгеновский фотоэлектронный спектр силикагеля С химически прийитым модифицирующим слоем, содержащим концевые аминогруппы (сферисорб-5-амино)

ПОЛУЧЕНИЕ ПОЛИСТИРОЛА С КОНЦЕВЫМИ АМИНОГРУППАМИ МЕТОДОМ РАДИКАЛЬНОЙ [c.98]

Концевые аминогруппы полимерной цепи могут, в частности, дезактивироваться в результате связывания кислотой, например хлористым водородом -низкомолекулярным продуктом поликонденсацни при взаимодействии диаминов с дихлорангидридами дикарбоновых кислот. Под действием кислоты теряют активность и концевые фенолятные группы макромолекул в межфазной поликонденсации, превращаясь при этом в нереакционноспособные фенольные гидроксилы. [c.88]

Выделяющийся хлористый водород необходимо связывать, иначе он присоединяется к аминогруппе алифатического диамина или к концевой аминогруппе олигомера с образованием нереакционноспосОбного солеобразного соединения . Для связывания хлористого водорода применяют едкие щелочи, карбонаты и бикарбонаты, уксуснокислый натр и др. [c.129]

Проведена также теломеризация бутадиена и стирола с тело-геном бис(2-аминофенилен)дисульфидом, как в эмульсии, так и в растворе, однако функциональность теломеров с концевыми аминогруппами не была достаточно хорошо воспроизводимой, что объясняется, очевидно, невысокой активностью телогена. [c.427]

Применение азиридиновых производных при структурировании этих каучуков также не дает удовлетворительных результатов вследствие гомополимеризации азиридинов в процессе отверждения. Свойства резин на основе этих каучуков, а также каучуков с концевыми аминогруппами, при структурировании эпоксисмолами хуже, чем у диенуретановых или диенмочевиноуретановых резин. [c.445]

Нуклеофильная концевая аминогруппа белка (остаток первой аминокислоты или белкового мономера, аминогруппы остальных аминокислот вовлечены в образование полимерной цепи, т. е. образуют ненуклеофильные амидные связи) замещает атом фтора по механизму присоединения — отщепления. Такая реакция протекает с образованием отрицательно заряженного промежуточного соединения. [c.50]

В качестве реагентов для биохимических тсстов используются и другие аналоги реагента Сейгера. Такая возможность следует из того, что концевая аминогруппа ио едиистнеииая нуклеофильная группа белковой молекулы, многие боковые цепи аминокислот также несут нуклеофильные группы. Такие группы, как [c.51]

В данной работе реакцией присоединения к фуллерену ветвей поли-N-винилпирролидона (ПВП) (степень полимеризации п=40 и 70) через концевую аминогруппу были получены звездообразные водорастворимые производные фуллерена Сбо с различным числом ветвей. Ковалентное связывание ПВП с фуллереновым ядром было подтверждено соответствующими изменениями УФ спектров и спектров фотолюминесценции. Двух- и четырехлучевые образцы ПВП-Сбо, содержащие 7.4 и 2 вес. % фуллерена, были охарактеризованы методами молекулярной гидродинамики, оценены их молекулярные массы ММ и гидродинамические размеры в водных растворах. Было установлено, что в сравнении с образцами ПВП линейного строения той же ММ, не содержащими фуллерена, образцы ПВП-Сбо обладают более компактными размерами и большей трансляционной подвижностью, что может быть немаловажным фактором для мембрано-нроникающих способностей новых производных Сб . [c.90]

При иммобилизации ферментов в макропористых кремнеземах (размеры пор должны значительно превышать размеры фермента) нйдо обеспечить, во-первых, химическую связь с поверхностью кремнезема и, во-вторых, достаточную подвижность фермента в среде, чтобы обеспечить доступ субстрата к каталитически активному центру фермента. Поэтому прививка фермента к поверхности должна быть произведена через достаточно длинную конформаци-онно подвижную цепь. Для соединения такой цепи с ферментом можно использовать аминогруппы полипептидных цепей белка. Поэтому к поверхности кремнезема следует привить модификатор, также содержащий концевые аминогруппы, а затем аминогруппы модификатора поверхности и фермента сшить друг с другом. Для [c.108]

Во всех этих случаях концевые аминогруппы обеспечивают адсорбцию кислых газов, придают сополимеру свойства анионита и могут быть использованы для пришивки ферментов через глутаро-вый альдегид, как показано на схеме (5.27). [c.118]

При исследовании структуры белков используются эти и другие методы расщепления. Предложен ряд технических приемов для идентификации конечных аминокислот. Один из них широко применяется для идентификации аминокислот, содержащих концевую аминогруппу. Согласно этому методу, проводят реакцию полипептида с 2,4-динитрофторбензолом, при этом свободная аминогруппа превращается в 2,4-динитрофенил-производное (разд. 4.2.2). Последовательный гидролиз полипептидов дает обычные аминокислоты, за исключением конечной N-apилaмииoки лoты, которую можно отделить и идентифицировать хроматографически. [c.297]

L-изолейцин заменен на L-фенилаланин, а ь-лейцин — либо на L-лизин (в вазопрессине свиньи), либо на ь-аргинин (в вазо-прессине быка). Первичная структура инсулина быка, который содержит 51 аминокислотный остаток, показана ниже. Конец пептидной цепи, содержащий концевую аминогруппу, изображен символом Н-(например, H-Gly- в схеме означает H2N H2 O—), а конец, содержащий карбоновую кислоту, обозначен ОН (-Ala-ОН означает —NH H(СНз)СО2Н). [c.299]

Из приведенных рассуждений следует, что точно так же как тиаминпирофосфат присоединяет молекулу к карбониону своего сопряженного основания для осуществления реакции субстрата, энергетически невозможной для изолированной молекулы, так и пиридоксальфосфат использует свою альдегидную группу для взаимодействия с аминогруппами с целью достижения такого же эффекта. Очевидно, что пиридоксальфосфат соединяется с ферментом за счет конденсации альдегидной группы с концевой аминогруппой остатка лизина (табл. 18.1) в белковой цепи фермента. Строго говоря, в вышеприведенных реакционных схемах вместо альдегидной функции должна быть изображена иминная функция. [c.315]

Высокая термическая устойчивость имидных циклов в сочетании с ценными физико-механическими свойствами материалов на основе линейных полиимидов позволила считать целесообразной разработку термореактивных полиимидов на основе реакционноспособных олигомеров, имеющих сравнительно невысокие температуры размягчения и тем самым расширяющих возможности их переработки в различные материалы. В частности, придание термореактивных свойств соединениям, содержащим имидные циклы, было осуществлено за счет синтеза олигомерных кардовых имидов с концевыми ненасыщенными акриламидными и мета-криламидными группами, получению и исследованию которых посвящен ряд работ [49, 168, 203, 204, 206, 207, 211, 245, 259]. Такие олигоимиды были синтезированы с количественным выходом и заданной степенью полимеризации при взаимодействии диангидридов тетракарбоновых кислот и диаминов (в соответствующем избытке) с последующим блокированием концевых аминогрупп хлорангидридом акриловой или метакриловой кислоты на стадии как олигомерной амидокислоты (направление а)так и олигоимида (направление б) [206] [c.138]

Определение концевых групп.— Первым подходом к опреде лению последовательности аминокислот в белках и полнпеп тидах был метод Санжера (1945), предложенный для определения концевых аминогрупп. Реагентом для метки служит 2 -динитрофтор-бензол, полученный нитрованием фторбензола. Конденсация протекает в мягких условиях с образованием белка, блокированного остатком [c.690]

Реакция первичных аминов (нак правило, с концевыми аминогруппами) с азо- тистой кислотой часто приводит к перегруппировкам. Например, при взаимодействии с азотистой кислотой н-цропиламина образуется смвсь нормального и лзопропидо- вого спиртов. [c.885]

Механизм реакции заключается в том, что сначала при нагревании (110°) происходит образование низкомолекулярного полимера (реакция сопровождается выделением сероводорода и потерей некоторого количества OS и чиамина). При нагревании нлзкомолекулярного полимера при более высокой температуре (150—180°) отщепляется большее количество диамнна в результате реакции аминолиза карбамидных связей концевыми аминогруппами других цепей и образуется более высокомолекулярный полимер [c.124]

ФТОР-2,4-ДИНИТРОБЕНЗОЛ, t,,n 27 С, i ., 137 °С/2 мм рт. ст. раств. в эф., бензоле, ацетонитриле, не раств. в воде. Реагент для идентификации оксисоединений и концевых аминогрупп в белках и пептидах по т-рам плавления продуктов взаимодействия фотометрии. определения тиолов, амшгов и фенолов с помощью р-ции Яновского и в УФ области (для производных тиолов Хмакс 480—570, производных аминов 450—580, производных фенолов 560—580). [c.638]

Изучение влияния различных факторов на процесс образования полиамидокислоты показало, что блочная (или иная) структура формируется уже на ранних стадиях процесса, причем сополимеры с наибольшей длиной блоков удается получать раздельным синтезом соответствующих гомополимеров с концевыми аминогруппами и их последующим включением в реакцию с дихлорангидридом тетракарбоновой кислоты. [c.74]

Окрашивать пептиды после колонки можно нингидрином, но прп этом необходимо освободить концевые аминогруппы пептчдов от возможных модификаций и разрушить пролин, если он окажется на конце пептида. В 3—5 раз более высокую чувствительность регистрации пептидов обеспечивает окраска тринитробензолсульфокислотой [Spadaro et al., 1979]. Полагаться при регистрации на УФ-поглоще-ние прп 280 нм рискованно, так как в некоторых пептидах может не оказаться остатков ароматических аминокислот. Регистрация при 206—220 нм — наиболее надежный метод. Можно воспользоваться и одним из флюоресцентных красителей — ОФА или флюоресцамином [Lay, 1977]. [c.300]

Было упомянуто, что промывать сорбент буфером лиганда следует быстро. Дело в том, что при pH 8,3 идет постепенный гидролиз активных групп сорбента и за 4 ч его связывающая способность снижается в 2—3 раза. Выбор pH буфера для посадки лиганда зависит от того, каким образом ее предполагается осуществить. Напомним, что нуклеофпльную атаку на активированные группы матрицы (в данном случае на имидокарбонатную группу) могут вести лишь непротонированные (незаряженные) аминогруппы. Слабощелочной буфер с pH 8,3 может обеспечить достаточное количество незаряженных концевых аминогрупп белка (рЛГ it 8), по которым и будет идти его посадка на матрицу, но для посадки по е-аминогруппе лизина [c.376]

Наибольшим распространением пользуются в настоящее время два типа лигандов, несущих SH-группы. В первом из них глютати-он своей концевой аминогруппой присоединен к Br N-активированной сефарозе [c.395]

Каковы перспективы борьбы с этим заболеванием Продлить жизнь больным можно, переливая кровь, но эти меры не являются радикальными. Недавно проведенные исследования показали, что цнанат реагирует с концевой аминогруппой валина в -субъединицах гемоглобина S это снижает вероятность образования серповидных клеток. Реакция описывается следующим уравнением [c.315]

Вторую группу природных биологически важных соединений двойственной принадлежности по классам, после гликолипидов образуют липопепти-ды, молекулы которых представлены ковалентно связанными липидным и полипептидным фрагментами. Со стороны липидной части, эта связь может быть рассмотрена как М-замещенная амидная, где амидный фрагмент образуется взаимодействием концевой аминогруппы полипептида с карбоксильной группой жирной кислоты. Типичное содержание аминокислотных остатков в полипептидной цепи — от 4 до 16, в тех же случаях, когда содержание этих остатков велико — соединения классифицируются как липо-протеины (схема 5.3.10). [c.128]

Сульфонилгалогениды часто используются как промежуточные продукты синтеза. Один из них, с тривиальным названием дансил-хлорид, используется для превращения концевых аминогрупп в белках в сульфонамиды, которые более устойчивы к гидролизу. [c.209]

Хотя методами рентгеноструктурного анализа е удается непосредственно определить положение атомов водорода, так как они очень слабо рассеивают рентгеновские лучи, тем не менее расположение атомов соседних молекул близи азота концевой аминогруппы свидетельствует о наличии цвиттерионной структуры у аминокислот и пептидов в кристаллах, т. е. о наличии концевой заряженной грулпы ЫНз+ и соответственно СОО . Как было показано, азот концевой аминогруппы имеет тетраэдрическую конфигурацию. [c.538]

Одним из самых ценных реагентов при работе с белками является фенилизотиоцианат, впервые примененный П. Эдманом. Это соединение реагирует с хМ-концевой аминогруппой пептидов [уравнение (2-25)]. Образующийся продукт циклизуется, что в кислой среде влечет за собой разрыв пептидной цепи (2-25). В итоге образуется соответствующий Ы-концевой аминокислоте фенилтиогидантоин, который можно идентифицировать. Проделав ту же операцию с укороченной указанным путем пептидной цепью, можно определить следующий аминокислотный остаток. При тщательной постановке эксперимента с помощью реакции Эдмана можно пройти вдоль пептидной цепи несколько десятков остатков. Есть специальные приборы — так называемые секвена-торы, в которых все необходимые операции осуществляются автоматически. [c.174]

Защитные группы для аминной функции используются для Ы-концевых аминогрупп и для ш-аминогрупп лизина и орнитина. Защитные группы этого типа применяются также и для временного блокирования гидразидов ациламинокислот, которые представляют собой промежуточные вещества при получении азидов (разд. 2.2.5.1). Солеобразование у аминной функции не является действенной защитой в синтезе пептидов. [c.101]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология