Изотопный обмен протонов в белках

Известны многочисленные данные, свидетельствующие о подвижности групп в белковых молекулах и многообразии конформационных состояний белков в целом (см. обзоры [1375-1379]. Во многих случаях изменение конформации происходит при изменении внешних условий (pH, температура и т.п.) или же при присоединении лигандов. Однако и при фиксированных условиях белки, по-видимому, существуют в нескольких или многих состояниях, взаимопревращения между которыми происходят достаточно быстро. Это следует, во-первых, из экспериментов по изотопному обмену протонов в белках, выявляющему наряду с быстрой стадией обмена также и более медленную стадию, которую относят к обмену протонов внутри глобулы, скорость которой лимитируется скоростью конформационного изменения белка [138О]. Во-вторых, такие изменения можно проследить, используя "репортерные группы , введенные в белок, и исследуя спектральные или иные физико-химические изменения, происходящие с белком. Например, в случае модифицированной карбоксипептидазы удалось обнаружить рН-не-зависимый конформационный переход с кажущейся константой скорости около Б с [1381]. Далее конформационная подвижность в белках прослеживается методами ядерного магнитного резонанса высокого разрешения [1382] по положению и форме сигналов от отдельных атомов и групп. Существует много других способов констатации конформационных изменений в белках [1383-1385], рассматривать которые здесь не представляется возможным. Единственно хотелось бы упомянуть о принципиальной возможности априорного расчета относительно небольших белковых молекул, дающего сразу сведения об энергиях большого набора состояний белка и, следовательно, о его конформационных возможностях [153,1386], а также о возможности компьютерного моделирования подвижности белков методами молекулярной динамики [1387,1388]. [c.96]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология