Белки нативные, молекулярная подвижность

Наиболее употребительные относительные методы основаны на измерении подвижности биополимеров в какой-либо системе зонального фракционирования. Для нативных белков используется гель-хроматография. Из-за гетерогенности пор в таких гелях в достаточно широком диапазоне молекулярных масс объем V , в котором выходит биополимер, возрастает с уменьшением молекулярной массы М, поскольку возрастает число пор, доступных для биополимера. При этом достаточно хорошо выполняется зависимость [c.268]

Характерная особенность температурного поведения nfa и (ж )ре в этом белке и других биополимерах (рис. 14.20) состоит в том, что выше 200 К наблюдается резкое увеличение этих величин, что соответствует возникновению дополнительной атомно-молекулярной подвижности. Если лиофилизовать (высушить) эти образцы, то это приведет к линейной зависимости этих величин вплоть до комнатной температуры, подобно зависимостям для массивных твердых тел или нанокластеров с размерами более 100 нм. Такой характер температурной зависимости подвижности гидратированных нативных белков трудно объяснить какой-либо твердотельной моделью, например дебаевской моделью или моделью ангармонических колебаний со сколько-нибудь реальной формой потенциала. Это требует [c.469]

Эти три первичных модифицирующих эффекта активных форм кислорода и липидных радикалов обусловливают многообразные проявления перекисного окисления как на уровне молекулярной и ультраструктурной организации биомембран, так и в отношении их функциональных характеристик. Наиболее типичными из них являются ограничение молекулярной подвижности фосфолипидов и появление перекисных кластеров в липидном бислое, уменьшение количества жидких липидов в микроокружении мембранных белков и нарушение липид-белковых взаимодействий, устранение характерной для нативных мембран трансбислойной асимметрии липидов, уменьшение толщины гидрофобной зоны мембран и усиление трансмембранной миграции интегральных белков, появление каналов проницаемости для ионов, снижение каталитической активности и термостабильности мембранных белков, снижение электрической прочности мембран (уменьшение потенциала пробоя), их дезинтеграция и фрагментация. Эти проявления патологии мембран, вызываемые липопереокислением, разберем подробнее на примере саркоплазматического ретикулума миоцитов. [c.193]

Нативная трехмерная структура устанавливается в результате действия целого ряда энергетических и энтропийных факторов. В биохимии хорошо известно, что изменение конформационного состояния молекулы белка за счет различных внешних воздействий (pH, температура, ионный состав) отражается и на его функциональной активности. Возникает вопрос насколько остается стабильной структура белка в самом процессе его функционирования и не претерпевает ли она изменений, непосредственно связанных с протеканием реакции, в которую вовлечена молекула белка Иными словами, вопрос заключается в том, какой собственной конформационной подвижностью обладает структура биополимеров, в чем состоит ее природа и каково ее функциональное значение Сформулированная таким образом проблема имеет огромное значение для понимания молекулярных механизмов функциональной активности биомакромолекул и участия их в фундаментальных биологических процессах. Речь идет о выполнении принципа единства структуры и функции в биологии на макромолекулярном уровне. [c.256]

Пропердин (Р)—сывороточный белок с молекулярной массой 220 000 и электрофоретической подвижностью, близкой к гамма-глобулину. Нативный пропердин образует высокодиссопшфующие комплексы с СЗЬ. После активацни (см. ниже) сродство пропердина к СЗЬ возрастает. Нативный и активированный пропердин состоят из идентичных субъединиц (четырех) и не отличаются друг от друга по электрофоретической подвижности, К-и С-концевым аминокислотам. Следовательно, активация связана с конформационными превращениями этого белка, не обусловленными отщеплением фрагментов, как это пронсходнт при активации СЗ и ряда других компонентов. Субъединицы пропердина связаны только нековалентно, в силу чего их диссоциация достигается в солянокислом гуанидине. Удаление последнего сопровождает- [c.176]