Цитоплазматические протеазы

К триггерным ферментам, разрушающим цитоплазматическую мембрану бактерий, дрожжей и грибов относят фосфо липазы, липазы, протеазы. В этом случае автолиз начинается с разрушения ЦПМ и проходит без значительных нарушений целостности клеточной стенки. При этом в инкубационной среде обнаруживается высокое содержание клеточных липидов, а визуально (микроскопия в фазовом контрасте) можно наблюдать пустые клетки - чехлы , тени , количество которых нарастает со временем, тогда как общее число клеток практически не уменьшается. [c.81]

Твердо установлено, что место связывания цитохрома С с цитохромом с локализовано на внешней поверхности внутренней митохондриальной мембраны (у бактерий — цитоплазматической мембраны). Белок заякорен в мембране единственным гидрофобным сегментом, локализованным вблизи С-конца. Этот сегмент может быть отщеплен протеазой. [c.85]

Вы определяете, сохраняется ли короткий С-концевой цитоплазматический домен (который характерен для нормального белка) в измененных G-белках, для чего обрабатываете вьще-ленные микросомы протеазой. У нормального G-белка этот домен при обработке отщепляется. [c.121]

Где локализуются рассматриваемые белки в мембране эритроцита Белки, соответствующие полосам 1, 2, 4.1,4.2, 5 и 6, экстрагируются из мембран при повышении ионной силы раствора или изменений pH следовательно, они расположены на периферии мембраны. Кроме того, на них не оказывает влияния инкубация интактных клеток или запаянных теней с различными протеолитическими ферментами. В то же время эти белки полностью расщепляются при обработке протеазами разорванных теней. Отсюда можно заключить, что эти периферические белки находятся на цитоплазматической стороне мембраны эритроцитов. Полоса 6-это фермент гликолиза глицеральдегид-З-фосфат — дегидрогеназа (разд. 12.5), полоса 5-актин, необходимый [c.211]

Было обнаружено также, что многие бактерии способны в больщих количествах вырабатывать ферменты (гликозидазы, протеазы, липазы и др.), гидролизующие все типы полимерных молекул. Последними могут быть как молекулы, синтезируемые самой клеткой, так и чужеродные, попавшие в клетку извне. Отрицательные последствия гидролиза собственных молекул (самопереваривание) очевидны. В то же время прокариоты нуждаются в гидролитических ферментах, так как это расширяет круг используемых ими веществ, включая в него полимеры разного типа. Становится понятна необходимость изолирования этих ферментов от цитоплазматического содержимого. Грамположительные эубактерии выделяют гидролитические ферменты во внешнюю среду, у фамотрицательных они локализованы в периплазматическом пространстве. [c.37]

Было обнаружено, что многие бактерии способны в больших количествах вырабатывать ферменты (гликозидазы, протеазы, липазы и др.), гидролизующие все типы полимерных молекул. Последними могут быть как молекулы внутриклеточного происхождения, т. е. синтезируемые самой клеткой, так и чужеродные, попавшие в клетку извне. Отрицательные последствия гидролиза собственных молекул (самопереваривание) очевидны. В то же время прокариоты нуждаются в гидролитических ферментах, так как это расширяет круг используемых ими веществ, включая в него полимеры разного типа. Становится понятна необходимость изолирования этих ферментов от цитоплазматического содержимого. Грамположительные бактерии выделяют гидролитические ферменты во внешнюю среду, у грамотрицательных они локализованы в периплазматическом просгранстве. Там же содержатся и водорастворимые белки, участвующие совместно с другими ферментными белками в активном транспорге веществ. [c.32]

Механизм изгнания гельминтов включает дегрануляцию тучных клеток слизистой кищечника, вызванную продуктами активированных антигеном Т-клеток. Продукты тучных клеток усиливают интенсивность других эффекторных процессов, взаимодействуют с эозинофилами и ускоряют изгнание гельминтов рис. 18.14). Цитоплазматические гранулы тучных клеток содержат предобразованные медиаторы (см. гл. 23), различные цитокины и протеазу. Компоненты гранул вызывают изменения в проницаемости сте- [c.348]

Происхождение тканевых. (клеточных) медиаторов связано со многими клетками ПЯЛ, тучными клетками (лаб-роцитами), базофилами, тромбоцитами, макрофагами, лимфоцитами и клетками APUD-системы. По характеру цитоплазматических гранул, содержащих медиаторы, эти клетки делят на три группы [Henson Р. М., 1974] 1) лаброциты, базофилы и тромбоциты, плотные цитоплазматические гранулы которых содержат вазоактивные амины (гистамин, серотонин) 2) ПЯЛ и макрофаги, чьи лизосомы богаты неактивизированными (потенциальными) медиаторами 3) лимфоциты, выделяющие при их активации лимфокины. Из тканевых (клеточных) медиаторов наиболее хорошо изучены биогенные амины — гистамин и серотонин, такие производные кислых липидов как медленно реагирующая субстанция анафилаксии (SR Л — А), эозинофильный хемотаксический фактор анафилаксии (E F —А), фактор активации тромбоцитов (PAF), простагландины, а также нейтральные протеазы, лимфокины и лимфотоксины. [c.232]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология