Протеолитическая активность различных ферментов

Количество аминокислот в пептидной цепи простого фермента, нужное для его полной активности, различно у разных ферментов. При помощи протеолитических ферментов можно оторвать от молекулы фермента папаина /з всех аминокислот (120 из общего числа 180), А от аденозинтрифосфатазы мыщ-цы и V5 от гидратазы пирувата без потери активности фермента. Отсюда можно заключить, что размеры активного центра значительно меньше, чем всей белковой молекулы, но число активных центров на молекуле невелико. Так как соединения между ферментом и субстратом отличаются неустойчивостью и большим различием в размерах молекул обоих компонентов, то изучение промежуточных соединений представляет значительные трудности. Несмотря на это, за последние 10—15 лет в ряде случаев удалось препаративно выделить стойкие или стабилизированные комплексы или фрагменты промежуточных компонентов фермент — субстрат и подвергнуть их экспериментальному исследованию. [c.213]

Как известно, ряд ферментов синтезируется в организме в неактивной форме предшественника фермента. В этом случае специфический белок-фермент образуется из неспецифического белка-предшественника, еще неспособного выполнять каталитическую функцию, и его превращение в биокатализатор происходит под влиянием субстрата, который играет ведущую роль в соответствующей перестройке специфического белка в фермент. Появление ферментативной активности в данном случае может быть сопряжено с изменением конформации полипептидной цепи, агрегацией субъединиц фермента, разрушением специфического ингибитора ферментов. Протеолитические ферменты, катализирующие различные процессы пищеварения в желудочно-кишечном тракте, например трипсин и химотрипсин, синтезируются в неактивной форме в виде трипсиногена и химотрипсиногена. Активация их происходит за счет протеолиза, катализируемого ферментом трипсином. Как видно, трипсин активирует пре-фермент и регулирует необходимое количество активной формы фермента. [c.438]

Протеолитическая активность. Протеолитические ферменты (протеазы) катализируют расщепление белков на поли- и олигопептиды. Протеазы выделяются различными видами бацилл, актиномицетов, мицелиальных грибов и другими микроорганизмами. [c.165]

Протеолитическая активность одного и того же микроба при определении ее на разных питательных средах будет проявляться неодинаково, что обусловлено специфичностью ферментов. Поэтому для разных видов микробов рекомендуют питательные среды различного состава. [c.62]

Идентификация аминокислотных остатков, входящих в активный центр того или иного фермента, осуществляется различными методами. Так, применение ингибиторного анализа дает возможность выявить функциональные группы, отвечающие за проявление ферментативной активности. Локализация активного центра возможна также при применении протеолитических ферментов, гидролизующих молекулу фермента на отдельные фрагменты. [c.65]

Так как материал, обладающий КРФ активностью, инактивировался под воздействием различных протеолитических ферментов, то предполагают, что этот гормон — полипептид. [c.277]

Влияние заболевания на активность протеолитических ферментов листовой ткани различных растений [c.126]

Повышение устойчивости растений, полученных из протравленных роданом семян, связано с существенными изменениями обмена веществ — увеличивается активность пероксидазы, каталазы и протеолитических ферментов, изменяется содержание различных составных частей протоплазмы. Большое значение может иметь наблюдающееся возрастание количества общего и белкового азота, содержания дубильных веществ. На активирование энергетического обмена указывают изменения как в общем содержании фосфора, так, в особенности, отдельных групп фосфорных соединений — значительно возрастает количество кислотолабильного Р (на 50—80% по сравнению с контролем) и фосфора нуклеиновых-кислот (до 200% с лишним). [c.305]

Следует отметить, что при пероральном применении протеиназ в ряде случаев общая протеолитическая активность крови заметно повышалась. Это дало основание ряду авторов постулировать возможность всасывания и попадания экзогенных ферментов или их активных фрагментов в кровяное русло. Эффект более выражен при введении фермента не в водном, а в масляном растворе. Аппликационное применение ферментов при лечении гнойных ран и трофических язв давно уже вошло в медицинскую практику. Чаще всего в этих случаях применяют протеолитические ферменты, такие, как трипсин, химотрипсин и др. Фермент гиалуронидазу из семенников крупного рогатого скота используют для рассасывания рубцов и лечения суставов. Для лечения гнойных легочных заболеваний применяют ингаляционные формы химотрипсина или трипсина дезоксирибонуклеазу — для лечения вирусных заболеваний глаз. Однако парантеральное применение ферментов по указанным выше причинам в определенной степени затруднено. Тем не менее и в этом случае некоторые ферменты с успехом используются для лечения ряда заболеваний. Достаточно эффективно применение стрептодеказы — фермента, гидролизующего тромбы в кровеносных сосудах. При многих заболеваниях сосудов, таких, как артериальный тромбоз и глубокий тромбофлебит, с успехом применяют протеолитические ферменты различного происхождения. [c.86]

Ферменты являются катализаторами реакций, протекающих в живой материи. В настоящее время многие ферменты выделены в виде чистых кристаллических веществ. Оказалось, что некоторые из этих кристаллических ферментов являются чистыми протеинами таковы пепсин — один из протеолитических ферментов, катализирующий гидролиз пептидной связи (— СО — ЫН —) в протеинах, и уреаза, катализирующая гидролиз мочевины. Другие ферменты содержат, помимо самого протеина, простетшескую группу, существенную для каталитической активности часто про-стетическая группа представляет собой флавин, как в различных ферментах, катализирующих окислительно-восстановительные реакции, или гематин, как в каталазе или пероксидазах, катализирующих некоторые реакции перекиси водорода. Некоторые другие ферменты активны только тогда, когда, помимо субстрата, присутствует кофактор. Кофактор, подобно ферменту, принимает участие в катализируемой ферментом реакции, однако он не разрушается он может иметь простое химическое строение типа неорганического иона, и тогда его называют активатором, или же представлять сложную органическую молекулу, известную под названием кофермента. Кофакторы, по-видимому, действуют подобно простетическим группам (или части таких групп), которые легко отделимы от фермента. Хотя различие между кофакторами и про-стетическими группами в пределах фермента имеет важное значение с точки зрения биологии, оно может быть весьма искусственным, когда речь идет о механизме катализа. [c.107]

Активность фермента можно охарактеризовать различными способами одним из наиболее иллюстративных способов является указание числа оборотов фермента, т. е. числа полных каталитических циклов, которые данный биокатализатор соверщает в единицу времени. Число оборотов может изменяться в очень щироких пределах в зависимости от функций, выполняемых ферментом в клеточных структурах, он должен действовать более или менее активно. Число оборотов медленно работа-щих протеолитических ферментов невелико и составляет, например для химотрипсина, величину, лежащую в интервале от 0,01 до 10 циклов в минуту. С другой стороны, один из наиболее деятельных ферментов каталаза, разлагающая перекись водорода, имеет число оборотов, равное 10 в минуту. Активность фермента не является строго постоянной величиной даже в одних и тех же условиях данный фермент может обнаруживать различную активность, если он получен из разных источников. Многие ферменты способны существовать в неактивной форме, которая превращается в активную под влиянием специфических веществ. Как было показано Опариным, различные ферменты растительных клеток инактивируются частично или полностью при адсорбции и активируются в результате десорбции. Связь активности с деталями строения субклеточных структур будет рассмотрена ниже более подробно. [c.58]

Из данных табл. 4.5 можно заключить, что представители различных видов иловой микрофлоры способны выделять и накапливать в среде протеолитические ферменты. Наиболее протеолитически активными в первой серии опытов (содержание солей 1 г/л, разбавление хозяйственно-бытовыми водами 1 10) были виды Рзеийо-тогеа они разжижали желатину до 60—65 единиц относительной вязкости, а культуральная жидкость — до 75—80 единиц. [c.139]

Изменение активности ферментов. Микроорганизмы, окисляющие спирты, отличались высокой активностью внеклеточных ферментов, особенно протеолитических. Микробные протеазы являются, как правило, внеклеточными ферментами и, как видно из данных табл. 5.4 и 6.5, обладают широкой видовой специфичностью. Внеклеточные и внутриклеточные протеазы микроорганизмов, окисляющих алканы, нафтены и арены, отличались различной активностью. У большинства исследованных нами видов и физиологических групп бактерий (см. табл. 4.5 и 5.4) протеазная активность в клетках выше, чем в культуральной жидкости. С другой стороны, активность клеточных протеаз более стабильна, чем в культуральной жидкости, и меньше подвержена влиянию внешних воздействий, включая и действие высоких концентраций солей. В отличие от этого протеазная активность культуральной жидкости микроорганизмов, окисляющих спирты, превышала активность клеточных ферментов (табл. 6.5). [c.177]

Помимо аллостерического механизма имеются и другие возможности изменения активности белка-фермента. Фермент может существовать в двух равновесных формах, и активатор будет стабилизировать активную форму [31]. Одним из путей управления ферментативными реакциями является возможность изменения свойств фермента при образовании им комплексов с определенными белками. Например, в сыворотке крови содержится два ингибитора трипсина с разным сродством к ферменту. Они образуют с ним комплексы, обладающие различной протеолитической активностью. В комплексе с ингибитором II трипсин полностью инакти- [c.436]

Катализ нуклеофильных реакций производных карбоновых кислот различными ферментами очень распространен и разнообразен. В нашу задачу не входит составление полного обзора по ферментативному катализу. Будут рассмотрены лишь реакции, катализируемые протеолитическими ферментами эти реакции сходны с гидролизом, который обсуждался ранее, и механизм их в настояшее время наиболее хорошо изучен. Хотя ферментативный катализ характеризуется как высокой степенью каталитической активности, так и высокой специфичиостью, здесь будет обсуждаться только каталитическое действие ферментов. Кошланд показал, что ряд ферментов с различными функциями имеет сходный активный участок и что с этим участком цепи белка связано каталитическое действие фермента [316]. Он предположил, что, хотя и должна быть тесная стерическая зависимость между аминокислотами, ответ-ствеаными за каталитическое действие, и аминокислотами, ответственными за специфичность, но эти две функции могут быть разделены. Дальнейшее обсуждение каталитических аспектов гидролитического действия ферментов будет основано на этой гипотезе. [c.129]

Протеолитическую активность можно обнаружить различными методическими приемами. Уриель [1322, 1323] погружал агаровые пластины в забуференный раствор белкового субстрата. Меркель [861] использовал хромопротеиды, выделенные из морских красных водорослей. Полоски ацетата целлюлозы после электрофореза помещали на пластины агара, содержащего субстрат. Эти ферменты после электрофореза на ацетате целлюлозы можно определять также с помощью индикаторного геля, включая в агаровый гель неокрашенные белки (например, казеин) [872]. [c.303]

Антагонистические отношения между патогенами самой различной природы и инфицируемым хозяином приводят к разнонаправленным адаптационным процессам, в основе которых лежит все та же необходимость выжить в конкретных условиях среды. С одной стороны, патоген стремится преодолеть защитные механизмы хозяина, модифицируя посредством отбора свою антигенную и биосинтетическую характеристику. С другой стороны, та же потребность — выжить под натиском патогенов — определяла совершенствование механизмов иммунной защиты. Думается, что одним из движущих факторов (хотя и не единственным) эволюционного становления и совершенствования специфического иммунитета явилась способность микроорганизмов посредством мутационных изменений ускользать от защитных сил хозяина. Примером способности патогенов препятствовать защитным иммунным механизмам может служить возбудитель чумы Yersinia pestis. Возбудитель чумы обладает белком, который получил название — белок I, или белок рНб. При физиологически нормальных значениях pH окружающей среды (7,2-7,4) данный белок не экспрессируется. Его появление на поверхности клеточной стенки регистрируется при кислых значениях pH. Как известно, такие значения pH характерны для фаголизосом фагоцитирующих клеток — наиболее активных участников врожденного, неспецифического иммунитета. Экспрессия белка I на клеточной стенке возбудителя чумы защищает патоген от протеолитического действия лизосомальных ферментов. Неслучайно чума относится к фуппе особо опасных инфекционных заболеваний человека. [c.332]

Снижение эффективной активности воды, как правило, бывает полезным для ферментов, если оно осуществляется способами, не оказывающими дестабилизирующего действия на белок. Высокие концентрации сернокислого аммония, при которых фермент осаждается, проявляют сильное стабилизирующее влияние, и фактически большинство ферментов, имеющихся в продаже, представляют собой суспензии в 2—3 М сернокислом аммонии. Кроме того, для сох ранеиия активности ферментов, а также для предотвращения бактериального загрязнения используется 50%-ный глицерин или лиофилизация. Во время очистки ферментов обычно необходимо оставлять фракции на ночь или даже на более длительное время, и в данном случае следует уделять особое внимание оптимизации условий хранения. При фракционировании сернокислым аммонием фермент нужно оставлять в системе, содержащей как можно более высокую концентрацию сернокислого аммония, например в виде осадка, а не раствора, полученного после его повторного растворения. Если нельзя избежать хранения ферментного раствора в отсутствие защитных агентов, то следует оценить относительные преимущества кратковременного замораживания этого раствора или хранения его при температуре около 0°С в присутствии протеолитических ингибитаров. Замораживание может инактивировать ферменты. Чувствительность различных ферментов к замораживанию очень сильно варьирует. Потери всегда будут меньше, если начальная концентрация белка высока. Не рекомендуется замораживать раствор с концентрацией белка ниже чем около 2 мг-мл . Следует помнить, что во время замораживания сначала заме рзает чистая вода, что сопровождается повышением концентрации белка и других растворимых веществ. Затем выпадают в осадок наименее растворимые ве- [c.259]

Принципы, использованные при определении групп, образующих координационные связи в цистеинате цинка, могут быть применены для аналогичных целей и в случае белков. Карбоксипептидаза А — протеолитический металлсодержащий фермент — имеет в своем активном центре ион цинка, который может быть замещен различными двухвалентными ионами переходных металлов. Константы стабильности комплексов всех этих ионов с белком были определены. На фиг. 79 показана корреляция величин логарифмов констант стабильности для комплексов карбоксипептидазы и для комплексов ряда модельных соединений. Модельные соединения подобраны так. что они моделируют [c.411]

Для того чтобы охарактеризовать в какой-либо степени природу депатурационного превращения и описать свойства денатурированных белков, необходимо перечислить те характерные изменения, которые возникают как результат денатурации протеинов. Можно назвать не менее семи признаков денатурации. 1) уменьшение растворимости белка, точнее — повышение способности осаждаться (или высаливаться) при изоэлектрической реакции среды 2) потеря специфической биологической активности (например, ферментной) 3) повышение химической реактивности различных функциональных групп (например, сульфгидрильных, дисульфидных, кислотных, основных, фенольных гидроксилов и др.) 4) повышение расщепляемости белка протеолитическими ферментами 5) повышение вязкости растворов белка (изменение формы и размеров его молекул) 6) повышение абсолютной величины отрицательного оптического вращения 7) повышение коэффициента преломления растворов 8) потеря способности к кристаллизации. [c.159]

Определение тиамина. В большинстве природных источников тиамин встречается в виде дифосфориого эфира — кокарбоксилазы. Последняя, являясь активной группой ряда ферментов углеводного обмена, находится в определенных связях с белком. Для количественного определения тиамина необходимо разрушение комплексов и выделение исследуемого витамина в свободном виде, доступном для физико-химического анализа. Освобождение тиамина из связанного состояния обычно осуществляют с помощью кислотного гидролиза л под воздействием фос-фатазных и протеолитических ферментов. В качестве источника фосфатаз применяют различные ферментные препараты такадиастазу, амилоризин ПЮх, фосфа-ваморин [И, 19]. При pH 4,5 под действием амилаз, содержащихся в этих ферментных препаратах, одновременно происходит и расщепление крахмала, который, адсорбируя на себе витамины, мешает их количественному определению. [c.198]

Место фиксации молекулы субстрата есть арена наиболее активной химической деятельности. Процесс изменения состояния сосредотачивается, вероятно, прежде всего на этих зонах по крайней мере, для геминовых ферментов известно, что гем подвергается заметному разложению в каталитических реакциях. Исследования активных групп протеолитических ферментов привели к более или менее надежным выводам относительно состава этих групп, но нет никаких оснований утверждать, что компоненты активных групп находятся на жестко фиксированных расстояниях друг от друга. Наоборот, по всем данным субстрат способен организовывать надлежащую структуру каталитического центра. Отсюда следует, что исходные состояния в активной группе могут быть различными, т. е. она способна проходить через несколько состояний, пригодных для катализа. Изменения могут происходить не только в первичной, вторичной и третичной структурах вполне логичны допущения, что и чет- [c.169]

Валасек и Хаггинс [2411] обнаружили, что при обработке белков плазмы сырыми препаратами а-амилазы образуется пептид, обладающий гипертензивной активностью этот пептид был назван веществом А. Позднее было показано [1077, 2411, 2412], что вещество А не образуется в присутствии ингибиторов а-амилазы. В то же время кристаллические препараты а-амилазы, выделенные из различных источников, не всегда приводят к образованию вещества А. Эти результаты позволили предложить двухстадийный механизм процесса образования вещества А, в котором принимают участие не толд>ко а-амилаза, но и протеолитические ферменты, присутствующие в качестве примесей в сырых препаратах амилазы. [c.103]

Калликреинами называют ферменты, проявляющие гипотензивное действие при внутривенном введении собакам. Такого рода ферменты были выделены из различных источников (ср. работу Фрея и сотр. [766]), например из мочи [1572, 1765, 1767, 2435, 2461], подчелюстной железы [2466, 2467], поджелудочной железы [910, 1572, 2435, 2469], сыворотки [2444, 2469] и др. Калликреины из мочи и подчелюстных желез можно получить в активной форме. Напротив, калликреин из плазмы получается исключительно, а из поджелудочной железы — частично в виде неактивного калликреиногена. Последний можно перевести в калликреин обработкой трипсином или другими методами. В зависимости от условий образуются различные формы калли-креинов [766], отличающиеся друг от друга по отношению к ингибиторам протеолитических ферментов [2437, 2462, 2463], электрофоретической подвижности [909, 910, 1572], действию на синтетические эфиры аминокислот [2320, 2436, 2457, 2458], иммунологическим реакциям [909, 911] и по способности образовывать брадикинин и каллидин [1724, 2437, 2469, 2470]. [c.109]

Большинство рассмотренных до сих пор модификаций белков получают в результате применения общеизвестных химических реакций, аналогичных реакциям аминокислот и пептидов. Часто реакции различных функциональных групп белков констатируют путем сравнения с известными реакциями соответствующих модельных соединений. Многие белки модифицировали путем обработки их протеолитическими ферментами, однако в сущности все эти реакции протекали в направлении гидролитического расщепления и образования продуктов распада. Даже в тех случаях, когда эти последние представляли собой высокомолекулярные соединения с сохранившейся иммунологической активностью (например, продукты разложения иммунных глобулинов папаином или пепсином), имелись доказательства уменьшения молекулярного веса. Однако в последние годы Линдерштрём-Ланг и Отте-сон [148, 149а] открыли уникальный тип белкового превращения, в результате которого образуется модификация яичного альбумина, отличающаяся от природного белка по форме кристаллов, растворимости и электрофоретической подвижности, а также по отсутствию нескольких пептидов, но имеющая почти одинаковый с ним молекулярный вес [1496, в, г]. Изучение превращения [c.331]

Материалы, обладающие биологической активностыо Кроме отмеченных выше сорбционных материалов, содержащих различные биологически активные вещества, описан целый ряд специальных материалов, основной задачей которых является оказание биологически активного действия на процесс заживления ран. В основном это препараты, содержащие протеолитические ферменты, способные деградировать некротические продукты и очищать поверхность ран, антимикробные средства и т.п. [c.189]

Первый возможный путь обновления заключается в том, что белки подвергаются в организме интенсивному распаду с образованием аминокислот и синтезу заново из аминокислот. При оценке возможности этого пути приходится учитывать, что интенсивность протеолиза в тканях организма невелика и что нет соответствия между активностью протеолитических ферментов в различных тканях и интенсивностью об1Ювлення входян их в их состав белковых веществ. Сторонники взгляда, что обновление аминокислотного состава белков тканей происходит преимущественно в результате нх распада и синтеза заново, в недостаточной мере учитывают эти моменты. [c.575]

Принципы и техника электрофореза не требуют специального описания [14—16]. Обнаружение одиночного пика при двух или трех достаточно далеких значениях pH является признаком гомогенности. Применение для этой цели интерференционной онтики менее удовлетворительно, несмотря на ее высокую чувствительность, поскольку полученная кривая требует дифференцирования. Электрофоретическая подвижность зависит как от заряда молекулы, так и от гидродинамического сопротивления, причем оба эти фактора независимы. Они могут компенсироваться, давая в результате одинаковую подвижность для двух физически совершенно различных молекул, по это не может происходить при различных значениях pH. Поэтому важно проверить устойчивость гликопротеина в изучаемом интервале pH многие гликонротеины неустойчивы, особенно при высоких pH [17—19]. Полезная дополнительная информация может быть получена, если гликопротеин содержит заметные количества концевой сиаловой кислоты. В таких случаях заряд молекулы онределяется главным образом этим компонентом, и в большинстве случаев сиаловую кислоту можно почти полностью удалить с помош ью нейраминидазы. Если используемое количество фермента таково, что его можно обнаружить при последуюш,ем электрофоретическом анализе, фермент лучше сначала удалить, если это можно сделать удобным способом. Часто для этого пригодна гель-фильтрация. Молекулярный вес нейраминидазы холерного вибриона составляет около 9 -10 (Лэйвер [20]). Если после обработки нейраминидазой наблюдается два или более электрофоретически различных компонента вместо одного, наблюдавшегося перед обработкой, это значит, что материал, несмотря на его электрофоретическую гомогенность, содержит молекулы, различающиеся по химической природе остатков, от которых зависит заряд молекулы. Эта процедура может повысить степень полидисперсности, если реакция пе доведена до конца, но она не будет превращать гомогенные препараты в гетерогенные. Очевидно, важно убедиться, что используемая нейраминидаза не обладает никакой иной ферментативной активностью, особенно протеолитической. Описаны методы получения нейраминидазы необходимой чистоты [21, 22]. Проверке по этому способу был подвергнут а1-кислый гликопротеин человека [23], после обработки нейраминидазой наблюдалось два электрофоретических ника, несмотря на кажущуюся гомогенность необработанного материала в широком интервале рЬ1. [c.45]

Бурильон и сотрудники также показали, что -кислый гликопротеин может расщепляться протеолитическими ферментами. Изучая действие этих ферментов на препараты, выделенные из плевральной жидкости человека, эти авторы обнаружили, что трипсин наиболее активно расщепляет гликопротеин, а затем в порядке убывания активности идут пепсин, папаин и химотринсин [138]. Смесь, полученная в результате последовательного действия всех трех ферментов, разделялась при зональном электрофорезе на три компонента, а при хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе — на пять компонентов. При определении коэффициентов седиментации этих фракций были обнаружены очень небольшие различия. Найденные коэффициенты седиментации соответствовали молекулярным весам от 3000 до 3500, Содержание углеводных компонентов в них также было очень сходно, за исключением количества гексозамина. Все гликопептиды содержали одни и те же семь аминокислот (кроме валина), но их молярные соотношения сильно варьировали. На ]Ч-концах были обнаружены четыре различные аминокислоты [25]. [c.92]

Карбогидразы могут быть эндогликозидазами, отщепляющими олигосахариды от углеводных цепей, и экзогликозидазами, которые отщепляют моносахариды от терминальных нередуцирующих концов цепей. Кроме того, имеются другие ферменты, например оксидазы, дезацетилазы и т. д., которые осуществляют различные превращения индивидуальных сахаров. Применение ферментов для определения строения групповых веществ крови позволяет проводить исследование в мягких условиях (температура, pH) и благодаря высокой специфичности ферментов облегчает получение строго определенных фрагментов лабильных макромолекул по сравнению с кислотным гидролизом. Трудность заключается в том, что механизм действия многих ферментов, нарушающих серологическую специфичность групповых веществ, пока еще не выяснен. Кроме того, не все ферменты действуют ira групповые вещества, даже если в составе последних находится группировка, которая в обычных условиях является специфическим субстратом для фермента. Тем не менее были получены важные данные о структуре участков групповых веществ, связанных с их серологической активностью при использовании ферментов микробов, специфически разрушающих тот или иной тип группового вещества. Общие представления о структуре макромолекул могут быть получены при использовании хорошо известных протеолитических ферментов. [c.189]

Имеются убедительные данные, свидетельствующие о том, что система свертывания крови в норме находится в динамическом равновесии, при котором фибриновые сгустки постоянно образуются, а затем растворяются. Плазмин представляет собой серино-вую протеазу, способную гидролизовать фибриноген и фибрин, факторы V и VIII, факторы комплемента и различные полипептидные гормоны. В норме плазмин содержится в плазме в форме неактивного профермента (плазминогена). В большинстве тканей организма имеются активаторы плазминогена различных типов. Тканевый активатор плазминогена— это сериновая протеаза, каталитически неактивная в отсутствие контакта с фибрином. Находясь в контакте с фибрином, активатор плазминогена способен расщеплять молекулу плазминогена с образованием плазмина. Когда плазмин гидролизует фибрин, активатор плазминогена теряет свою активность и протеолиз затухает. Таким образом, обеспечивается эффективная регуляция процесса фибринолиза. Весьма перспективным представляется использование в терапевтических целях тканевого активатора плазминогена (ТАП), получаемого методами генной инженерии. ТАП способствует восстановлению проходимости коронарных артерий, снижая, таким образом, повреждение миокарда, происходящее при остром тромбозе коронарных сосудов. Еще один активатор плазминогена — протеолитический фермент урокиназа — содержится в моче. Урокиназа — это тоже сериновая протеиназа она может активировать плазминоген, расщепляя его в двух местах. [c.330]

Смотреть страницы где упоминается термин Протеолитическая активность различных ферментов: [c.46] [c.111] [c.167] [c.107] [c.294] [c.193] [c.214] [c.541] [c.398] [c.198] [c.266] [c.490] [c.81] [c.739] [c.198] [c.365] [c.17] [c.293]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология