Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Связывание белков с нуклеиновыми

    Связь нуклеиновой кислоты с белком в вирусном нуклеопротеиде значительно прочнее, чем в тканевом. В силу компактного строения вирусной частицы белок и нуклеиновые кислоты пространственно сближены, благодаря чему возникает большое число солевых связей и других дополнительных взаимодействий (гидрофобное, водородное связывание и др.). Однако, в отличие от тканевых нуклеопротеидов, в вирусных нуклеопротеидах основным фактором, обеспечивающим их устойчивость, является взаимодействие самих белковых молекул [c.466]


    Несмотря на то что такие фаговые геномы проявляют лишь незначительное спаривание оснований в пределах одной цепи и поэтому сохраняются в основном в одноцепочечном состоянии, сама ДНК не является подходящей матрицей для реакции репликации. Нуклеиновая кислота сначала должна быть покрыта белком, связывающимся с одноцепочечной ДНК (белок SSB). Этот белок представляет собой тетрамер с мол. массой, равной 74000, который кооперативно связывается с одноцепочечной ДНК, сохраняя ее в растянутом состоянии. Суть кооперативного способа связывания состоит в том, что связывание одной молекулы белка облегчает связывание другой. В результате однажды начатая реакция связывания на определенной молекуле ДНК быстро распространяется до тех пор, пока вся одноцепочечная ДНК не будет покрыта белком SSB. Следует отметить, что этот белок не является расплетающим его функция состоит в стабилизации одноцепочечной ДНК. [c.421]

    В случае связывания малых молекул часто можно производить систематическую модификацию их структуры, и это позволяет определить, какие их особенности узнаются белком или нуклеиновой кислотой и с какой целью. В качестве простого примера можно привести белок трансферрин, очень прочно связывающий Fe в двух эквивалентных участках. Его сродство ко многим другим известным двухвалентным ионам, например к Са и Mg2 +, значительно ниже. Отсюда следует, что трансферрин — это белок, переносящий железо. [c.33]

    Белок NS обладает высоким сродством как к вирусной, так и к клеточной оцРНК [296]. При этом он специфически связывается с вполне определенными участками вирусных РНК, а также способен связываться с ДНК in vitro [268]. Как и в случае (xNS, функция aNS, роль его связывания с нуклеиновыми кислотами остаются неизвестными. [c.280]

    Еще слишком мало достоверных данных получено относительно макромолекулярной организации нуклеиновых кислот и белков в нуклеопротеидах. В дезоксинуклеогистонах и родственных им комплексах основной белок в большей или меньшей степени закручен вокруг ДНК, которая в нуклеопротеиде имеет ту же конформацию, что и в изолированном состоянии [360, 361, 408, 4091. Связывание фосфатных ионизированных групп с основными группами белка осуществляется, по-видимому, главным образом за счет солеобразных связей, так как при растворении в 1 М. растворе хлористого натрия нуклеопротеиды в значительной степени диссоциируют [362[. Спектрофотометрическое титрование нуклеогистона из зобной железы теленка фактически идентично титрованию свободной нативной ДНК при тех же значениях ионной силы [363]. По-видимому, большое значение имеют стереохимические факторы, которые определяют укладку белковых субъединиц в большой жело- [c.628]


    Этот белок обладает повышенным сродством к одноцепочечным нуклеиновым кислотам, что способствует его связыванию с мРНК, которая в результате этого поддерживается в развернутом виде. По-видимому, связывание с белком S1 может препятствовать образованию в мРНК двухцепочечных структур, мешающих связыванию рибосом. [c.114]

    Фаговый дисплей в исследовании коротких пептидов и эпитопов. В живом организме большинство биологических процессов управляется посредством специфических белок-белковых или белково-нуклеиновых взаимодействий. К таким процессам относятся, например, регуляция транскрипции генов под действием различных белковых факторов, взаимодействие белковых лигандов с рецепторами на поверхности клеток, а также специфическое связывание антигенов соответствующими антителами. Понимание молекулярных механизмов взаимодействия белковых лигандов с рецепторами имеет большое фундаментальное и прикладное значение. В частности, разработка новых лекарственных препаратов белковой природы обычно начинается с идентификации исходной последовательности аминокислот, обладающей требуемой биологической активностью (так называемая основная (lead) последовательность). Однако пептиды с основной последовательностью аминокислот могут обладать и неже- [c.336]

    Чтобы не путать с предыдущим разделом, этот раздел, в котором описано то, что обычно понимается под названием аф- финная хроматография , озаглавлен Аффинная адсорбционная хроматография . В этом случае биоспецифический отбор происходит на стадии адсорбции, так как выделяемый белок обладает специфическим сродством к адсорбенту благодаря его способности связывать лиганд (рис. 4.32). Нет четкого разделения между действительно специфическими аффинными адсорбентами, которые кроме белков, имеющих центры связывания для иммобилизованного лиганда, связывают мало других белков, и адсорбентами общего типа, которые хотя и проявляют специфичность к определенным классам белков, связывают также и многие другие. Описание адсорбентов второго типа можно начать сокращенных адсорбентов, обладающих значительной избирательностью к ферментам, имеющим нуклеотидсвязывающие центры, а затем перейти к таким адсорбентам, как фосфоцеллюлоза, которая, будучи в основном ионообменником, часто используется в качестве псевдоаффинного носителя для белков, связывающих нуклеиновые кислоты [70], и ферментов, взаимодействующих с фосфорилированными сахарами [62, 63]. Хотя [c.146]


Смотреть страницы где упоминается термин Связывание белков с нуклеиновыми: [c.358]    [c.96]    [c.44]    [c.66]    [c.25]   
Биофизическая химия Т.3 (1985) -- [ c.0 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Связывание



© 2024 chem21.info Реклама на сайте