Связывание белков с другими молекулами

Другой областью применения этого, метода является исследование взаимодействий пигмент (хромофор) — белок, поскольку в этом случае метод позволяет получить избирательную информацию о хромофорной молекуле без разрущения комплекса. В частности, можно обнаружить переход хромофорной молекулы в основное состояние, который происходит при связывании с белком или в результате других изменений в ее микроокружении. Таким образом можно изучать свойства хромо- [c.27]

Несмотря на то что такие фаговые геномы проявляют лишь незначительное спаривание оснований в пределах одной цепи и поэтому сохраняются в основном в одноцепочечном состоянии, сама ДНК не является подходящей матрицей для реакции репликации. Нуклеиновая кислота сначала должна быть покрыта белком, связывающимся с одноцепочечной ДНК (белок SSB). Этот белок представляет собой тетрамер с мол. массой, равной 74000, который кооперативно связывается с одноцепочечной ДНК, сохраняя ее в растянутом состоянии. Суть кооперативного способа связывания состоит в том, что связывание одной молекулы белка облегчает связывание другой. В результате однажды начатая реакция связывания на определенной молекуле ДНК быстро распространяется до тех пор, пока вся одноцепочечная ДНК не будет покрыта белком SSB. Следует отметить, что этот белок не является расплетающим его функция состоит в стабилизации одноцепочечной ДНК. [c.421]

По Моно и Жакобу, репрессор — аллостерический белок. Его молекула имеет два специфических участка один из них соединяется с метаболитом и находится с ним в типично кодовых отношениях, а другой настроен на оператор, причем связывание того или иного метаболита может усилить или ослабить взаимодействие с оператором, вызывая эффекты репрессии или, наоборот, индукции. Таким путем разнообразные кодовые воздействия метаболита на репрессор выражаются включением или торможением сложной биохимической машины. Индукторы чаще включают катаболические (т. е. разлагающие) системы, а репрессоры регулируют анаболические (т. е. синтезирующие) механизмы. [c.190]

Каким образом фермент узнает один сайт, а разрезает другой, достаточно удаленный Важно отметить, что белок никогда не отделяется от молекулы ДНК, с которой он первоначально связался. Если фермент инкубировать со смесью модифицированной и немодифицированной ДНК, он предпочтительно разрезает немодифицирован-ную ДНК. Следовательно, узнавая сайт связывания, белок не отделяется от неметилированной ДНК для того чтобы найти сайт разрезания. Существуют две альтернативные модели, объясняющие взаимосвязь между сайтами узнавания и разрезания в соответствии с одной из них движется фермент, согласно другой модели, перемещается ДНК. Предполагаемые схемы этих процессов представлены на рис. 34.4. Если движется фермент, то его перемещение вдоль ДНК будет продолжаться до тех пор, пока он не сделает выбор сайта разрезания. Если же движется ДНК, то фермент остается прикрепленным в сайте узнавания, а ДНК протаскивается через второй сайт связывания на ферменте, и это продолжается до тех пор, пока фермент не достигает области разрезания (пока не- [c.434]

Наши эксперименты с GAL 4 показывают, что, связываясь с ДНК, он, подобно А-репрессору, инициирует транскрипцию, соприкасаясь с какой-то другой молекулой, по-видимому с другим белком. Каким же образом GAL 4, связанный с UAS , может активировать процесс, который начинается на расстоянии нескольких сотен пар оснований Возможно, GAL 4 помогает какому-то белку связаться рядом с собой. Этот белок может раскручивать ДНК, и таким образом область вблизи начала гена становится более доступной для связывания других белков и полимеразы. Альтернативная возможность состоит в том, что этот белок связывается рядом с GAL 4, а затем каким-то образом перемещается вдоль спирали по направлению к началу гена, где он сам начинает транскрипцию или помогает связыванию полимеразы. [c.146]

Фесенко и сотрудники исследовали мембраны клеток обонятельного эпителия и установили в них присутствие структур, обладающих высоким сродством к камфоре (лягушка, крыса) и к некоторым аминокислотам (скат). Специфичность взаимодействия с пахучим веществом, высокая константа связывания н отсутствие таких структур в других клетках указывают на наличие обонятельных рецепторных молекул. Обонятельный рецептор для камфоры — белок с м. м. около 125 ООО. [c.356]

Полные аминокислотные последовательности белков Л, С и Т были получены иэ анализа соответствующих генов. Первичная структура четвертого белка реакционного центра, т. е. цитохрома с, пока не установлена. Субъединицы Л, С и Т содержат 273, 323 и 258 аминокислотных остатков соответственно. Важной структурной особенностью является наличие в каждой из легких и средних субъединиц по пяти, а в тяжелой — одного спирализованного участка. Эти участки состоят а основном из 24—30 гидрофобных аминокислот и прерываются короткими гидрофильными фрагментами. Такое построение полипептидных цепей является характерным для мембранных белков. Молекула цитохрома с, входящая а состав реакционного центра, согласно данным аминокислотного анализа содержит 323 аминокислотных остатка и носит ярко выраженный гидрофильный характер. Белок содержит 4 характерных участка связывания гема, последовательность которых аналогична последовательности соответствующих участков других цитохромов с. [c.635]

Продукт гена репрессора, белок-репрессор, состоящий из 236 аминокислот, организован в двухдоменную структуру, в которой N-концевой домен связывается с ДНК операторного участка, а С-концевой домен отвечает за связывание с другой молекулой репрессора с образованием димера. Димерный репрессор связывается с ДНК оператора более прочно, чем мономер (рис. 41.7, А—В). [c.115]

Если в инфицированной фагом клетке присутствует одноцепочечная ДНК, она будет связывать белок р32. Однако в отсутствие одноцепочечной ДНК или по крайней мере в условиях, при которых образуется излишек белка р32, белок предотвращает трансляцию своей собственной мРНК. Репрессия этого типа проявляет такой же кооперативный эффект, как и при связывании белка с ДНК, когда связывание одной белковой молекулы способствует более легкому связыванию другой. Следовательно, мы можем предполагать, что репрессия осуществляется путем связывания белка р32 с мРНК, что мешает инициации транскрипции. Вероятно, это происходит в протяженной одноцепочечной области вблизи сайта связывания с рибосомами. [c.204]

Процесс, с помощью которого белки-переносчики специфически связывают и транспортируют растворенные молекулы через липидный бислой, напоминает ферментативную реакцию, а транспортные белки выступают как особые, связанные с мембраной, ферменты. В белках-переносчиках всех типов имеются участки связывания для транспортируемой молекулы (субстрата). Когда белок насыщен (т. е. когда все участки связывания заняты), скорость транспорта максимальна. Эта скорость, обозначаемая Vmax, является характеристикой данного белка-переносчика. Кроме того, каждый белок-переносчик имеет характерную для него константу связывания Км, равную концентрации транспортируемого вещества, при которой скорость транспорта составляет половину ее максимальной величины (рис. 6-45). Связывание растворенного вещества может быть специфически блокировано как конкурентными ингибиторами (конкурирующими за тот же участок связывания), так и неконкурентными ингибиторами (связывающимися где-нибудь в другом месте и специфически влияющими на структуру переносчика). Однако в данном случае аналогия с реакцией фермент-субстрат неполная, поскольку транспортируемые вещества обычно не модифицируются ковалентно белками-нереносчиками. [c.383]

При выработке иммунного ответа клеточные рецепторы реагируют на углеводные детерминанты макромолекулы антигена. Обратным примером может служить взаимодействие клеток с макромолекулами холерного токсина. Последний представляет собой белок, в состав которого входят две высокомолекулярные пептидные субъединицы. Одна из них ответственна за первичное взаимодействие с клетками организма-хозяина, а другая — за токсический эффект. Было установлено, что рецептором на поверхности клеток, осуществляющим узнавание молекулы токсина и связывание с ним, является гликолиПид — ган-глиозид Gmi, в молекуле которого к липидной части присоединен олигосахаридный фрагмент, содержащий остаток сиаловой кислоты. После присоединения токсина к ган-глиозиду от первого отщепляется токсическая субъединица, под дейстием чего происходит ряд изменений в активности ферментов клетки, в первую очередь активация адени-лат-циклазы, а это в конечном итоге приводит к крупным нарушениям клеточного метаболизма и гибели клетки. [c.158]

В случае специфичности к идиотипу связывание ограничено только молекулой антитела, вызвавшего ответ, аитисыворотка не связывается с другими антителами. Обычно источником идиотипического иммуиогена (и тест-антигспа) служат гомологичные, аффинно очищенные антитела (к углеводам), миеломный белок или (у мышей, крыс, человека) моноклональные антитела. Реакцию идиотип-анти-идиотип (и титры сывороток) проверяют методом Ухтерлони, ИГЛ (эритроциты, нагруженные идиотипом), ЕЫЗА/ИРМА или РИЛ. [c.96]

При взаимодействии белка с адсорбентом редко возникает какое-то одно соединение, подобное тому, которое образуется при связывании фермента с его субстратом. На носителе имеется множество центров связывания различной конфигурации для белков, которые сами могут иметь олигомерную четвертичную спруктуру и потому способны связываться с носителем в нескольких местах на его поверхности. На рис, 4.1 представлено плоскостное изображение того, каким образом молекулы белка могут распределяться в адсорбенте с беспорядочным расположением центров связывания. Белок может взаимодействовать с двумя, тремя или большим числом центров, что приводит к полидисперсности сил взаимодействия. Знаки + на рисунке означают, что это анионообменник. Однако на диаграмме можно представить и многие другие типы адсорбентов. Поэтому [c.93]

Названные выше гены в хромосомной ДНК обладают специфическими функциями (средний размер гена оценивают в 1300 пн) Ген-регулятор определяет синтез белка-репрессора, способного связываться с оператором (см ) на ДНК или с РНК, предотвращая соответственно транскрипцию или трансляцию Ген-оператор — участок ДНК, связываясь с которым белок-репрессор предотвращает инициацию (начало) транскрипции на прилежащем промоторе, ответственном за связывание фермента РНК-полимеразы, инициирующей транскрипцию гена На промоторе гена эукариотической клетки имеется специфический локус (участок), в десятки—сотни тысяч раз повышающий число посадок РНК-полимера-зы на промотор ближайшего гена Этот локус называется энхан-сером, или усилителем (от англ enhan er — усилитель) Энхансеры тканеспецифичны Они представляют собой большую разнообразную группу регуляторных элементов клетки Другими словами это элементы позитивного контроля К элементам негативного контроля относятся сайленсеры (от англ silen er — глушитель), угнетающие транскрипцию Энхансеры и сайленсеры обладают только цис-действием, влияя на гены, локализующиеся на той же молекуле [c.159]

Рис. 18-41. 4. Необычная структура Gq. Это большой белок (мол. масса около 450000). состоящий из шести идентичных субьединиц, каждая из которых в свою очередь построена из трех разных полипептидных цепей. С-концевые половины всех трех цепей каждой субьединицы образуют глобулярную структуру, N-концевые половины имеют аминокислотную последовательность, типичную для коллагена, и скручены в тройную спираль коллагенового типа (см. разд. 14.2.6). Все шесть субьединиц сшиты друг с другом дисульфидными связями между трехспиральными хвостами и образз ют структуру, напоминающую пз чок тюльпанов. ЬС глобулярным гсловкам этой структуры могут присоединяться антитела IgG или IgM Таким обргсом, каждая молекула lq имеетшесть участков связывания антител. Б. Связывание 01с двумя молекулами IgG, присоединенными к группе антигенных детерминант на поверхности клетки-мишени. Каждый комплекс 01 состоит из одной молекулы lq, непрочно связанной с тетрамером, который составлен из двух молекул Gr и двух молекул Gs (тетрамер показан схематично)

Благодаря использованию большого набора мутаций по промоторам и генам активирующих белков дрожжей удалось выяснить некоторые особенности взаимодействия белков-активаторов с АП, а также характерные свойства этих белков. Белок GAL4 активирует гены, необходимые для катаболизма галактозы. GAL4 связывается с АП, представленной повторяющимися элементами по 17 п. н-Степень активирующего действия пропорциональна числу этих элементов в промоторе. Функция связывания ДНК и активации транскрипции принадлежит разным участкам белка GAL4, который содержит 881 аминокислоту. 73 остатка с N-конца молекулы белка достаточны для обеспечения специфического связывания с ДНК. Эгот участок связывает ионы цинка и содержит характерную структуру — цинковые пальцы , обнаруженные в целом ряде белков, активирующих транскрипцию (см. раздел 4 этой главы). Два других дискретных участка белка, включающих аминокислоты 149—196 и 768—881, достаточны для обеспечения активации транскрипции. Эти участки содержат кислые аминокислотные остатки. По-видимому, в разных активаторных белках эти районы обладают [c.196]

Нейроны характеризуются необыкновенно высоким уровнем обмена веществ, значительная часть которого направлена на обеспечение работы натриевого насоса в мембранах и поддержание состояния возбуждения. Химические основы передачи нервного импульса по аксону уже обсуждались в гл. 5, разд. Б, 3. Последовательное раскрытие сначала натриевых и затем калиевых каналов можно считать твердо установленным. Менее ясным остается вопрос, сопряжено ли изменение ионной проницаемости, необходимое для распространения потенциала действия, с какими-либо особыми ферментативными процессами. Нахманзон указывает, что ацетилхолинэстераза присутствует в высокой концентрации на всем протяжении мембраны нейрона, а не только в синапсах [38, 39]. Он предполагает, что увеличение проницаемости к ионам натрия обусловлено кооперативным связыванием нескольких молекул ацетилхолина с мембранными рецепторами, которые либо сами составляют натриевые каналы, либо регулируют степень их открытия. При этом ацетилхолин высвобождается из участков накопления, расположенных на мембране, в результате деполяризации. Собственно, последовательность событий должна быть такова, что изменение электрического поля в мембране индуцирует изменение конформации белков, а это уже приводит к высвобождению ацетилхолина. Под действием аце-тилхолинэстеразы последний быстро распадается, и проницаемость мембраны для ионов натрия возвращается к исходному уровню. В целом приведенное описание отличается от описанной ранее схемы синаптической передачи только в одном отношении в нейронах ацетилхолин накапливается в связанной с белками форме, тогда как в синапсах — в специальных пузырьках. Существует мнение, что работа калиевых каналов регулируется ионами кальция. Чувствительный к изменению электрического поля Са-связывающий белок высвобождает Са +, который в свою очередь активирует каналы для К" , последнее происходит с некоторым запозданием относительно времени открытия натриевых каналов, что обусловлено различием в константах скоростей этих двух процессов [123]. Закрытие калиевых каналов обеспечивается энергией гидролиза АТР. Имеются и другие предположения о механизмах нервной проводимости [124]. Некоторые из них исходят из того, что нервная проводимость целиком обеспечивается работой натриевого насоса. [c.349]

Хорошо известно, что ионы кальция поступают в цитоплазму в ответ на нервную стимуляцию и что именно они вызывают различные ответные реакции в организме, такие, например, как мышечное сокращение. Весьма вероятно, что в результате присоединения ионов Са- к специфическим центрам связывания (как это имеет место, например, в каль-ций-связывающем белке карпа) в молекуле происходят конформационные изменения, инициирующие биологические ответные реакции. Кальций-связывающий белок содержит интересную систему внутренних полярных групп, связанных между собой специфическим образом с помощью водородных связей (рис. 4-5, ). Присоединение ионов кальция может вызывать перестройку этих внутренних связей (гл. 2, разд. Б.7) и изменять тем самым характер взаимодействия этого белка (функция которого точно не известна) с другим белком (ср., например, с действием тропонина С, разд. Е.1). В других кальций-связывающих центрах в белках содержатся остатки у-карбоксиглутаминовой кислоты, способной образовывать хелатные комплексы (дополнение 10-Г). [c.270]

Другой пример сильного взаимодействия белка с ДНК—регуляция оперона белком-репрессором. Наиболее изученным примером является 1ас-оперон Е. соИ [25]. Ген-регулятор кодирует синтез белка 1ас-репрессора, который затем связывается с соседним оператором. Связывание с белком-репрессором малой молекулы— индуктора, например изопропилтио-р- )-галактопиранозида, вызывает диссоциацию репрессора с операторного участка. Последующая транскрипция трех соседних генов оперона приводит к биосинтезу трех ферментов — Р-галактозидазы, галактозопермеазы и тиогалактозидтрансацетилазы. 1ас-Репрессор представляет собой тетрамерный белок, состоящий из идентичных субъединиц по 347 аминокислот каждая. Сродство репрессора к последовательности ДНК оператора зависит от ионной силы константа диссоциации в клетке, вероятно, менее 10 " моль/л . Структура участка связывания ДНК в 1ас-репрессоре до сих пор не выяснена, однако удаление трипсином 59 остатков с Л -конца и 20 остатков с С-конца предотвращает связывание. Несколько больше известно об участке связывания индуктора. Измерения флуоресценции показывают, что находящийся в участке связывания индуктора остаток триптофана при связывании перемещается в менее полярное окружение. Изучение изменения флуоресценции методом остановленного потока показывает, что процесс связывания проходит в две стадии. Быстрая начальная стадия подчиняется, как и ожидалось, кинетике второго порядка. Более медленная стадия мономолекулярна и, по- [c.569]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

Основной принцип ELISA — специфическое связывание первого антитела с мишенью. Если молекула-мишень представляет собой белок, то его очищенный препарат обычно используют для получения антител, при помощи которых затем и выявляют данную мишень. Антитела, которые образуются в сыворотке (антисыворотке) крови иммунизированного животного (обычно кролика), связываются с разными антигенными детерминантами (эпитопами) моле-кулы-мишени. Такую смесь антител называют поликлональным препаратом. Использование поликлональных антител имеет два недостатка, существенных для некоторых методов диагностики 1) содержание отдельных антител в поликлональном препарате может варьировать от одной партии к другой 2) поликлональные антитела нельзя применять, если необходимо различить две сходные мишени, т. е. когда патогенная (мишень) и непатогенная (не-мишень) формы различаются единственной детерминантой. Однако эти проблемы вполне разрешимы, поскольку сейчас научились получать препараты антител, выработанных к одной антигенной детерминанте, т. е. препараты моноклональных антител. [c.184]

Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

Исследование связывания углеводородов белками в широком интервале pH позволяет наиболее полно проследить связь между структурой белка и его солюбилизирующей способностью [126,127]. Поскольку эта связь выражается очень четко, а также вследствие того, что углеводороды, являясь чрезвычайно мягкими агентами, сами по себе не вызывают заметных изменений в структуре белка, исследование взаимодействия углеводород — белок наряду с другими физико-химическими методами (измерениями вязкости, оптической плотности и др.) может служить методом оценки конфор-мацпонного состояния белковой молекулы. [c.27]

Рис. 17-50. Схематическое изображение необычной структуры lq. Это большой белок (мол. масса около 400 000), состоящий нз шести идентичных субъедишш, каждая из которых в свою очередь состоит нз трех разных полипептидных цепей. С-кош(евые половины всех трех цепей каждой субъединицы образуют глобулярную структуру, тогда как N-концевые половины имеют аминокислотную последовательность, типичную для коллагена, и скручены в тройную сш раль коллагенового типа (см. разд. 113.2). Все шесть субъединиц ковалентно сшиты друг с другом дисульфндными связями между трехспиральными хвостами и образуют структуру, напоминающую пучок тюльпанов. К глобулярным головкам этой структуры могут присоединяться антитела IgG нли IgM. Таким образом, каждая молекула lq имеет шесть участков Связывания антител.

Химические исследования, проведенные в последние 20 лет, показали, что пространственные структуры белков необычайно сложны, а формы их молекул имеют решающее значение для осуществления каждым белком его специфической биологической функции. Полипептидная цепь, состоящая из сотен связанных друг с другом аминокислот, принимает такую пространственную форму (называемую конформацией), которая определяется его аминокислотной последовательностью. Например, молекула коллагена — белка, придающего прочность коже и костям, — имеет форму стержня. Антитела представляют собой молекулы -образной формы с выемками, которые служат для распознавания чужеродных веществ и запуска реакций, обеспечивающих их эффективное обезвреживание. Ценная информация об их архитектуре была получена в рентгеноструктурных исследованиях. Молекулы ферментов имеют щели, называемые активными центрами , в которых связывание реагентов осуществляется таким образом, что становится возможным образование новых химических связей между ними. Таким образом, определенной биологической функции белка соответствует определенная конформация. Основные успехи в исследовании конформации белков были получены с помощью рентгеновских лучей, а также нейтронных и электронных пучков и других методов, которые позволяют нам как бы увидеть белок под увеличением в миллион раз и более. Выяснение конформаций белка показывает, как он выполняет свою биологргаескую функцию. [c.173]

СИЛЬНЫЙ эффект, стабилизирующий пентакоординацнонный комплекс Ре(П) и, во-вторых, существует более слабый, не столь достоверно установленный эффект, состоящий в том, что белок препятствует связыванию нежелательных внешних лигандов. Как мы уже видели в разд. 7.2, при связывании небелковыми железопор-фириновыми комплексами азотистых оснований или других сильных лигандов происходит изменение спинового состояния (и, вероятно, числа аксиальных лигандов), так что константа равновесия для связывания второй молекулы оказывается больше, чем для первой, т. е. К.1 <. и удается наблюдать только образование пентакоординационного комплекса. В гемоглобинах и миоглобинах, однако, энергия взаимодействия между порфирином и белком, а также расположение аминокислотных остатков таковы, что К1 К2, и стабилизируется комплекс с пятью лигандами. [c.164]

Небольшие ионы реагируют с белками независимо от суммарного заряда белковой молекулы. Например, в условиях, когда pH белкового раствора имеет значения, при которых суммарный заряд белка отрицателен (т. е. в щелочной зоне от изоэлектрической точки) белок все же сохраняет способность связывать небольвдие анионы. Белки способны связывать (и обычно связывают) катионы и анионы при всех значениях pH, совместимых с сохранением ферментативной активности. Более того, это связывание носит главным образом ионный характер. Объяснение заключается в относительных размерах белков и ионов маленький ион может видеть одновременно лишь малую часть значительно большей по размеру белковой структуры. Таким образом, ионные взаимодействия (как и другие виды взаимодействия небольших молекул с белками) строго локализованы на небольших участках поверхности белковой молекулы. Приведенные соображения отнюдь не тривиальны, так как, во-первых, многие субстраты представляют собой небольшие ионы и, во-вторых, ионным взаимодействиям свойственны одновременно и прочность, и обратимость, столь необходимые для образования фермент-субстраг-ного комплекса. [c.57]

Грин и Гольдбергер (11] подчеркнули значение одного удивительного свойства фосфолипидов если из повторяющихся единиц удалить липид, то частицы проявляют склонность к агрегации агрегаты получаются беспорядочными, так как ничто не мешает частицам подходить друг к другу с любой стороны. Но если в раствор ввести липид, то молекулы липида, фиксируясь на определенных участках поверхности единиц, исключают в этих участках возможность гидрофобного взаимодействия, и частицы вынуждены соединяться лишь некоторыми зонами, на которых липида нет это ограниченное боковое связывание приводит к образованию уже не беспорядочно построенных агрегатов, а мембраны, в которой повторяющиеся единицы соединены со своими соседями за счет гидрофобной связи белок — белок. [c.196]

Смотреть страницы где упоминается термин Связывание белков с другими молекулами: [c.152] [c.93] [c.152] [c.394] [c.394] [c.57] [c.197] [c.197] [c.132] [c.363] [c.250] [c.234] [c.565] [c.250] [c.48] [c.174] [c.245] [c.243] [c.130]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология