Вирусные нуклеопротеиды

Белки вирусов имеют обычный набор аминокислот и не отличаются в этом отношении от белков животного, растительного и бактериального происхождения. Характерной особенностью вирусных белков является устойчивость к действию протеолитических ферментов, что, но-видимому, обусловлено спецификой структуры вирусной частицы. Белок вирусных нуклеопротеидов, как правило, состоит из ряда субъединиц. Например, у вируса табачной мозаики (ВТМ) число белковых субъединиц с мол. в. 18 ООО достигает приблизительно 2100, а у Х-вируса картофеля белковая часть построена из 500 субъединиц с мол. в. 74 ООО. [c.467]

ВЫДЕЛЕНИЕ ВНУТРЕННИХ ВИРУСНЫХ НУКЛЕОПРОТЕИДОВ [c.173]

Вирусные нуклеопротеиды, в отличие от тканевых, характеризуются специфическими особенностями. В частности, им присущи более правильные геометрические формы, чем для нуклеопротеидов высших организмов. Каждый вид вирусов имеет определенную морфологию, размеры и постоянное содержание белка и нуклеиновой кислоты. [c.465]

Каждая рибосомная субчастица содержит много различных белков, и большинство из них представлено лишь одной молекулой на рибосому. В этом состоит коренное отличие структурно асимметричного рибосомного рибонуклеопротеида от вирусных нуклеопротеидов, образованных за счет упорядоченной упаковки многих идентичных белковых субъединиц. Открытие и доказательство этого факта, главным образом в пионерских исследованиях Ж.-П. Валлера, установило один из важнейших принципов структурной организации рибосом. [c.90]

Все нуклеопротеиды можно разделить по меньшей мере на два типа. К первому типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана солевой связью с простыми белками основного характера и низкого молекулярного веса. Такими белками могут быть протамины (сальмин, клупеин, сту-рин), встречающиеся в сперме рыб. К этому же типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана с основными белками более высокого молекулярного веса — гистолами. Примером могут служить нуклеопротеиды, встречающиеся в тканях зобной и поджелудочной желез. Ко второму типу мы относим более сложные структуры — вирусы растений (например, вирус табачной мозаики) и бактериофаги. Содержание нуклеиновых кислот в вирусах колеблется от 5 до 50%. Природа связи между белками и нуклеиновыми кислотами в вирусных нуклеопротеидах изучена слабее, чем в нуклеопро-теидах первого типа. Известно, что в вирусном нуклеопротеиде связи между белком и нуклеиновыми кислотами более лабильны и что для белков вирусов характерно высокое содержание основных аминокислот. Даже сравнительно простые вирусы имеют весьма сложное строение. Еще более сложное строение у таких вирз сов, как вирусы гриппа и пситтакоза. Последние могут даже быть отнесены к микроорганизмам. Подробное строение вирусов этой группы здесь не рассматривается. [c.246]

В настоящее время и ядерный хроматин (ДНП), и рибосомы, и вирусные нуклеопротеиды обычно рассматривают именно как надмолекулярные комплексы или структуры, а отнесение этих образований в раздел Сложные белки —в значительной степени дань традиции. [c.88]

Связь нуклеиновой кислоты с белком в вирусном нуклеопротеиде значительно прочнее, чем в тканевом. В силу компактного строения вирусной частицы белок и нуклеиновые кислоты пространственно сближены, благодаря чему возникает большое число солевых связей и других дополнительных взаимодействий (гидрофобное, водородное связывание и др.). Однако, в отличие от тканевых нуклеопротеидов, в вирусных нуклеопротеидах основным фактором, обеспечивающим их устойчивость, является взаимодействие самих белковых молекул [c.466]

Рибосомные белки большинства животных представлены в осн. умеренно основными полипептидами, хотя имеется неск. нейтральных и кислых белков. Мол. м. рибосомных белков варьирует от 6 тыс. до 60 тыс. В прокариотической Р. малая субчастица (30S) содержит ок. 20, большая (50S)-ok. 30 разл. белков в эукариотической Р. 40S субчастица включает ок. 30 белков, а 60S-ок. 40 (обычно Р. не содержат двух или неск. одинаковых белков). 1 ибосомиые белки характеризуются глобулярной компактной конформацией с развитой вторичной и третичной структурой они занимают преим. периферич. положение в ядре, состоящем из рРНК. В отличие от вирусных нуклеопротеидов в структурно асим. [c.264]

В отличие от вирусных нуклеопротеидов, в рибосоме РНК не покрыта сплошной белковой оболочкой. Давно было показано, что значительные участки рибосомной РНК в рибосоме экспонированы и вполне доступны для действия внешних агентов — например, нуклеаз. Это принщ1пиальное отличие от вирусных частиц понятно, поскольку рибосома представляет собой рабочую функционируюшую структуру, где РНК должна активно участвовать во взаимодействиях с внешними факторами, а не быть хранилищем генетической информации, требующим защиты. [c.104]

Из явления разворачивания рибосомной частицы в рибонуклеопротеидный тяж, без отделения рибосомных белков, прямо следовало важнейшее заключение, что именно ковалентно-непрерывная РНК удерживает на себе многочисленные рибосомные белки, являясь, таким образом, структурным каркасом для их размеше-ния. В свое время это был новый принцип, так как изученные ранее случаи вирусных нуклеопротеидов представляли противоположный пример симметричной самоукладки белков в специфическую четвертичную структуру, с подгонкой РНК под нее. Действительно, формирование рибосомной частицы не может быть осу- [c.125]

Об ингибировании элонгации сообщалось также в случае клеток, инфицированных вирусом осповакцины, и этот эффект оказалось возможным воспроизвести в бесклеточных системах in vitro добавлением вирусного нуклеопротеида. Это наводит на мысль о прямом действии вирусного компонента на какое-то звено элонгационного цикла. [c.214]

Нуклеопротеиды ядер клеток состоят из белка, обычно основного характера, — гистона или протамина, соединенного с нуклеиновой кислотой. Имеются и такие нуклеопротеиды, в состав которых вместо протамина или гистопа входят другие простые белки типа альбуминов или глобулинов (А. Н. Белозерский). Вирусные нуклеопротеиды принадлежат к этому типу. [c.55]

Нуклеиновой кислотой в вирусных нуклеопротеидах может быть РНК (вирусы растений и животных) или ДНК (вирусы бактерий — фаги, вирусы насекомых и животных). Возможно также совместное присутствие ДНК и РНК (некоторые вирусы животных, например риккетсии, вирус менингопневмонии). [c.465]

Видимо, природа использует целый набор механизмов, чтобы организовать сборку вирусных нуклеопротеидов. Для всех структур характерно наличие множества контактов белок — белок об этом можно судить не только по внеишему виду вирусных частиц, но и по тому, что их сборка может осуществляться в отсутствие нуклеиновых кислот. За исключением палочковидных вирусов, множество контактов имеется и на уровне нуклеиновой кислоты в них, вероятно, принимают участие некоторые внутренние белки. Таким образом, в этих вирусах белковые и нуклеиновые компоненты в значительной спепени разделены в соответствии с тем, что белок выполняет функцию упаковки для переноса, защиты и введения в клетку нуклеиновой кислоты. Некоторые ферменты, участвующие в сборке ви- [c.210]

Барнет (1956) -считает, что вирус гриппа выделяет в клетку нуклеиновую кислоту. Происходит контакт вирусной нуклеиновой кислоты со средой, обусловливающей образование белка в клетке. Клетка, приведенная в состояние необычной активности, начинает образовывать чужеродный для -себя вирусный нуклеопротеид. Такая активность наблюдается в перенуклеарной зоне. Таким образом, воспроизводится Генетический компонент вируса (нуклеиновая кислота) и соматический компонент, соединяющиеся затем с липидами и полисахаридами клетки. [c.114]

Для разрушения миксовирусов с целью освобождения внутреннего РНП часто также применяют обработку дезоксихолатом натрия по методу Сокола и Шрамека [753], Этот метод был успешно применен Ф. Л. Киселевым с сотр. [48] при выделении РНП из вируса Сендай, Очищенную вирусную суспензию обрабатывают ДХН в соотношении вирус — ДХН 1 4 при pH 7 в течение 5 минут при 20° Разрушенный вирус фракционируют либо центрифугированием в градиенте 20—60%-ной сахарозы, либо хроматографией на ТЭАЭ-целлюлозе [48]. В первом случае обнаруживаются три фракции, причем наверху пробирки локализуются компоненты вирусной оболочки, в центре пробирки (в зоне 40%-ной сахарозы) — вирусный нуклеопротеид и на дне пробирки — его агрегаты. [c.175]

На основании сравнительного изучения физико-хид1ических свойств вирусного нуклеопротеида и пустой вирусной белковой оболочки, обнаруженной в препаратах вируса желтой мозаики турнепса (ВЖМТ), Маркхэм [1147] пришел к выводу, что РНК вируса долн на находиться внутри белковой ободочки. Эта точка зрения сейчас ун<е широко подтверждена в отношении этого и других вирусов данными рентгеноструктурного анализа. Крик и Уотсон [417] предположили, что белковые оболочки мелких вирусов построены из большого числа идентичных субъединиц, образуюпщх либо палочкообразные частицы со спиральной симметрией, либо сферические структуры с кубической симметрией. Последующие рентгенографические и химические-исследования подтвердили эту точку зрения. Каспар и Клуг [332] сформулировали общую теорию, ограничивающую возможное число и расположение белковых субъединиц, образующих ободочки мелких изометрических вирусов. Наши современные знания о крупных вирусах с более сложной симметрией и структурой основаны на данных электронной микроскопии с использованием методов негативного контрастирования и ультратонких срезов. [c.12]

Б листьях китайской капусты, обработанных 2-тиоурацилом, синтез вирусного нуклеопротеида подавляется, тогда как образование пустых белковых вирусшлх оболочек, напротив, заметно стимулируется [551]. Общее количество вирусного белка в оболочках иногда превышает количество белка в необработанной ткани [551]. 2-тиоурацил также каким-то образом блокирует включение -Р в двухцепочечную РНК ВЖМТ (гл. XIV). [c.158]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология