Аминокислоты, аминогруппы связывание с соответствующими

Может показаться, что я ломлюсь в открытую дверь — способность аминокислот к кристаллизации — чего еще желать для иллюстрации матричных свойств аминокислот Однако возможность кристаллизации аминокислот в значительной мере определяется геометрией их заряженных групп (отрицательного карбоксила и положительно заряженной аминогруппы). Геометрия этих ионизированных групп у всех аминокислот практически одинакова. Поэтому вряд ли можно ожидать избирательной кристаллизации аминокислот из их смеси. Впрочем, возможна ли такая избирательная кристаллизация, я не знаю (но очень хотел был бы узнать). Вместе с тем общеизвестна способность белков, полипептидов образовывать кристаллы. К сожалению, это их свойство не очень проясняет картину. Во-первых, не известно, возможна ли избирательная кристаллизация белков, во-вторых, она определяется не столько детальным соответствием полипептидных цепей друг другу, сколько сходством геометрии целых белковых глобул. Кроме того, нас интересует способность полипептидных цепей служить матрицами при синтезе новых полипептидных цепей из аминокислот. Это значит, что нас интересует специфическое связывание аминокислот на полипептидной цепи. [c.57]

Сорбцию аминокислот ведут из буферного раствора с pH 2. В этих условиях карбоксильные группы недиссоциированы, а аминогруппы связывают протон и заряжены положительно, т. е. аминокислоты являются катионами. При их сорбции на смоле происходит обмен с ионами Ма+. При этом диаминокислоты, несущие два положительных заряда, сорбируются сильнее моноаминокислот. Кроме того, прочность связывания зависит от констант диссоциации групп ЫН аминокислот. Затем проводят медленную элюцию аминокислот. Для этого используют буферные растворы с pH, при котором возникает частичная диссоциация карбоксильных и аминогрупп, в результате чего электростатическое взаимодействие с активными группами смолы ослабляется. Нейтральные и кислые аминокислоты элюируются пр1и pH 3,25 4,25, а основные — при pH 5,28 ч- 5,35. При этом, естественно, они вымываются в последовательности, соответствующей различиям в прочности сорбции на смоле. Сбор элюата ведется малыми порциями, причем достигается четкое обособление отдельных аминокислот. [c.45]

Качественное доказательство связывания металла с серой получают также из сравнения спектров в ультрафиолетовой и видимой областях цистеинатных и других аминоацидатных комплексов. Молярный коэффициент поглощения Pd( ys)2 (е 1300 М- -см- при Хмакс 337 нм) в 3 раза больше, чем молярные коэффициенты поглощения соответствующих полос в УФ-спектрах комплексов Pd(II), для которых известно, что аминокислоты координируются через атомы азота аминогруппы и атомы кислорода карбоксильной группы [74]. Сравнение спектров комплексов Со(III) с цистеи- [c.191]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология