Аминокислоты физические свойства

Таблица 16.1. Физические свойства некоторых аминокислот

Структура и физические свойства. По физич. и ряду химич. свойств А. резко отличаются от соответствующих к-т и оснований. Они лучше растворимы в воде, чем в органич. растворителях хорошо кристаллизуются имеют высокую плотность и исключительно высокие темп-ры плавления (часто разложения). Эти свойства указывают на взаимную ионизацию аминных и кислотных групп, в результате к-рой А., в отличие от амино-фенолов, находятся, как правило, во внутрисолевой (цвиттерионной) форме. Взаимное влияние аминогруппы и кислотной группы в цвиттерионе особенно ярко проявляется в случае а-аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости, и в случае о- и п-аминобензойных к-т, где их взаимодействие передается через систему сопряженных связей. Электроноакцепторные свойства группы —КНз приводят к резкому усилению кислотности карбоксильных групп. Аминогруппа подвергается воздействию со стороны электроноакцепторной карбонильной группы и электронодонор-ного отрицательно заряженного атома кислорода. В результате взаимного гашения этих влияний основность аминогрупп аминоуксусной кислоты и га-амино-бензойной кислоты мало отличается от основности соответственно этиламина и анилина. Вследствие этого аминогруппа А. ионизирована в несколько меньшей [c.53]

Физические свойства. Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся при довольно высоких температурах (200—320°С), часто с разложением. Они растворимы в воде большинство нерастворимо в органических растворителях. [c.357]

Прежде всего, белки уникальны в отношении химического строения. Это гетерогенные нерегулярные полипептидные последовательности 20 а-аминокислот и их производных, включающих самые разнообразные по своим химическим и физическим свойствам, т.е. валентным и невалентным взаимодействиям, атомные группы. В химическом построении белковых молекул уже можно усмотреть огромные потенциальные возможности к вариации физико-химических свойств. И в то же время белки представляют собой фактически единственный класс соединений, химические свойства которых нельзя непосредственно соотнести с химическим строением молекул. Поведение белков всецело определяется исключительной, присущей только им пространственной структурной организацией. Лишаясь ее, белки теряют все свои биологические свойства. За редким исключением, лишь белковые цепи способны самопроизвольно свертываться в строго детерминированные структуры, геометрия и конформационная динамика которых в физиологических (нативных) условиях полностью определяются аминокислотной последовательностью. Трехмерные структуры белков индивидуализированы, очень сложны и имеют строгий порядок, не сводящийся, однако, к периодичности. Способность природной полипептидной цепи к пространственной самоорганизации и обретению определенной молекулярной структуры - самая яркая особенность белков, отсутствующая у молекул искусственных полимеров, в том числе у полученных человеком поли-а-аминокислот. В растворе синтетический полимер находится в состоянии статистического клубка, флуктуации которого могут приводить к появлению в цепи регулярных участков лишь ближнего порядка. При этом, однако, ни при каких условиях не образуются стабильные трехмерные структуры, тем более идентичные для всех молекул данного полимера. В твердом виде синтетический полимер пребывает в аморфном состоянии, которое может включать частично кристаллическую фазу из беспорядочно ориентированных друг относительно друга зародышевых микрокристаллических областей. Искусственные полимеры отличаются качественно и по своим химическим свойствам, которые в той или иной мере воспроизводят свойства соответствующего мономера и могут быть описаны ограниченным набором реакций, специфичных для повторяющегося звена в свободном состоянии. [c.51]

Физические свойства природных аминокислот указаны в табл. 15. [c.383]

Физические свойства некоторых природных аминокислот жирного ряда [c.383]

Физические свойства. Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорощо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. [c.9]

Физические свойства. Аминокислоты — солеобразные [c.306]

Структура и физические свойства аминокислот 252 [c.11]

Физические свойства. Все аминокислоты — кристаллические вещества плавятся при высоких температурах, обычно с разложением. В большинстве хорошо растворяются в воде, многие значительно хуже растворяются в органических растворителях. [c.280]

Белки — высокомолекулярные биополимеры, структурными элементами которых являются а-аминокислоты. Молекулярная масса белков варьирует в очень широких пределах от 10000 Да до нескольких сотен тысяч и более. Физико-химические и физические свойства белков определяются качественным и количественным составом входящих в них аминокислот. [c.80]

Самостоятельно в классе учащиеся изучают строение и физические свойства, химические свойства, применение и получение аминокислот. Это возможно потому, что они имеют сведения о свойствах карбоновых кислот и аминов, им известны амфотерные свойства неорганических веществ. [c.186]

Физические свойства некоторых аминокислот и аминогликолей [c.337]

Аминокислоты отличаются друг от друга структурой боковых групп (боковых цепей), которые в приведенных выше формулах обозначались через К. Эти группы имеют разную химическую структуру. Они выступают из основной цепи и формируют в значительной степени поверхность полимера, определяя многие химические и физические свойства белков. [c.83]

Таким образом, код обладает высокой, хотя и не абсолютной, надежностью по отношению к правильным мутациям, обеспечивая их большую вероятность. Преимущество правильных мутаций определяется пространственным строением белка в водном окружении и, тем самым, особыми физическими свойствами воды. Корреляция кодонов с аминокислотами оказывается продиктованной физикой воды. [c.282]

Все они являются внутренними солями, что отражается на ш физических свойствах они плавятся при высоких температурах, практически нерастворимы в органических растворителях, удовлетворительно растворимы в воде, растворяются как в кислотах, так и в щелочах, давая соответствующие соли В первом случае образуется катион соли аминокислоты как основания II, а вс втором-анион соли аминокислоты как сульфокислоты III [c.222]

I. К первой группе относятся вещества, физические свойства которых определяются наличием полярной группировки. Это — соли, многоатомные спирты, сахара, аминоспирты, карбоновые оксикислоты, двух-и многоосновные кислоты, амиды низших кислот, алифатические аминокислоты, сульфокислоты. [c.570]

Предварительные сведения о химии аминокислот можно получить, изучая другие разделы этой главы, где описаны реакции аминов (разд. 6.7) и карбоновых кислот (разд. 6.12). Однако необходимо помнить, что возможность образования цвиттер-иона — полярной формы аминокислоты сильнейшим образом влияет на химические и физические свойства этих соединений. [c.273]

ВОСХОДИТЬ двумерную хроматографию благодаря тому, что в нем при разделении используются два совершенно различных физических свойства. До настояш его времени его использовали для разделения аминокислот и аминов [123] (см. рис. 176). [c.432]

Лишь очень немного определенных изменений химических свойств наблюдалось как результат облучения. Значительные изменения физических свойств могут быть вызваны незначительными химическими изменениями, которые слишком малы для их обнаружения. Таким образом, о радиационной химии белков известно очень мало. Нельзя сказать, что в этом вопросе у нас меньше знаний, чем в области синтетических полимеров, которые мы рассматривали в предыдущих главах. Но исследователи, работающие с биологическими полимерами, находятся в невыгодном положении из-за незнания точной структуры вещества, т. е. последовательности расположения аминокислот в молекуле белков, за исключением инсулина [59]. По этой причине точные сведения в этой области накапливаются сравнительно медленно. Представляется, что детальное исследование результатов облучения инсулина было бы особенно перспективным. Начало в этом направлении уже положено. Подробнее на этом мы остановимся ниже. [c.225]

Подобная С груктура объясняет физические свойства аминокислот. У них высокие температуры плавления (200.. 300 °С), они не испаряются, а разлагаются, обладают большими дипольны. ш моментами. у минокислоты не растворяются в неполярш>1х органических растворителях, но довол1зНо хорошо растворимы в воде. Константы кислотности и огкпвности у них очень малы. [c.239]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

Их можно классифицировать, во-первых, по классам органических соединений, как алифатические, ароматические и гетероциклические, во-вторых, по физическим свойствам как амфотерные, кислые и основные, и наконец, по добавочным функциональным группам, например, серасодержащие аминокислоты, оксиаминокислогы, диаминокислоты их.д. [c.438]

К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]

Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

Недавно разработаны две новые реакции карбокснлирования. Изоцианиды, доступные по усоверщенствованной реакции Гофмана с карбиламином или путем дегидратации iV-монозамещенных формамидов с помощью фосгена, в присутствии сильных оснований приводят к карбанионам, которые можно карбоксилировать диэтилкарбонатом. Последняя гидролитическая стадия, как это обычно в больщинстве методов, приводит к свободной аминокислоте схема (16) [29]. Неприятные физические свойства изоциани- [c.238]

Эта закономерность выражает физический смысл кодового словаря. Преимущество правильных мутаций определяетсл пространственным строением белка в водном окружений и, тем самым, особыми физическими свойствами воды. Таким образом, корреляция кодонов с аминокислотами продиктована физикой воды. Код обладает высокой, хотя и не абсолютной, надежностью по отношению к неправильным мутациям. [c.591]

Солеобразный характер а-аминокислот проявляется и в их физических свойствах аминокислоты обладают высокими температурами плавления, нелетучи, в большинстве своем они растворимы в воде и плохо или совсем нерастворимы в неполярных органических растворителях. Вследствие амфотернос-ти аминокислот они способны нейтрализовать небольшие количества других кислот и оснований в водных растворах, и поэтому их растворы обладают буферными свойствами (сохраняют постоянные значения pH). [c.491]

Физические свойства (в частности, растворимость) обеих солей (диастереомеров) различны, и благодаря этому они могут быть разделены с помощью дробной кристаллизации, После отщепления винной кислоты получают оптически чистые аминокислоты. С этой же целью могут быть использованы и другие реагенты, например, дибензоил-D-винная кислота или L-(+)-г >eo-l-(n-нитpoфeнил)-2-aминo-l,3-пpoпaндиoл. Кроме того, для расщепления рацематов применяют биохимический метод (при этом выделяют лишь одну форму, не встречающуюся в природе), и в отдельных случаях механическое разделение кристаллов двух антиподов. [c.345]

Белки характеризуются прежде всего первичной структурой, т. е. последовательностью остатков аминокислот. Однако для веществ с большим молекулярным весом имеют значение и другие факторы, приводящие к образованию вторичной и третичной структур, в значительной степени влияющид на их химические и физические свойства. Вследствие того, что пептидная связь по некоторым особенностям близка к двойной, что обусловливает ее планарность, пептиды и белки могут существовать как в цис-, так и в траке-конфигурации [106]. Обычно осуществляется транс-форма с а-спиралью, так как ifu -форма стерически более затруд- [c.384]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1996) -- [ c.306 , c.307 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.306 , c.307 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1985) -- [ c.306 , c.307 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.306 , c.307 ]

Химия справочное руководство (1975) -- [ c.345 , c.346 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.29 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология