Аминокислоты реакционная способность

В этих реакциях получаются соединения, в которых атом N теряет свои нуклеофильные свойства, что позволяет временно устранить реакционную способность аминогрупп аминокислот [c.47]

В принципе, активация карбоксильной группы может достигаться с помощью щироко применяемых реакций ацилирования, известных из общей органической химии (образование хлорангид-ридов, ангидридов и т. д.). Однако аминокислоты и пептиды являются полифункциональными соединениями, и нежелательная реакционная способность в той или иной мере всегда присутствует даже в полностью защищенных производных. Эта реакционная способность часто возрастает вследствие определенных пространственных соотношений между боковыми группами или концевыми функциональными группами и находящимися внутри молекулы пептидными связями. Например, неожиданно легко могут происходить р-элиминирование и замыкание пятичленного цикла. Главным образом по этой причине пептидный синтез представляет собой отдельную техническую операцию необходимо точное следование оптимальным условиям реакции, чтобы свести к минимуму указанные побочные реакции. Важным примером этих последних является образование оксазолонов (1) путем взаимодействия акти- [c.369]

Биологическое действие этиленимина и его производных. Этиленимин и его производные являются потенциальными фармакологическими препаратами, так как этого следует ожидать на основании его реакционной способности по отношению к биологически важным соединениям (аминокислоты, сульфгидрильные соединения и др.). Токсичность самого [c.61]

Низкая скорость реакций а-аминокислот с гидратированным электроном и наличие реакций (2) — (6) затрудняет изучение реакций катионной формы простых аминокислот с гидратированным электроном при низких pH. Такой эксперимент, однако, возможен и несомненно дал бы полезную информацию в случае ароматических аминокислот, реакционная способность которых в реакциях с гидратированными электронами на два порядка выше, чем для алифатических аминокислот [132]. [c.184]

По В. Л. Кретовичу и Р. Р. Токаревой, из сахаров наиболее реакционноспособны пентозы, особенно ксилоза, за ней в убывающем порядке идут арабиноза, фруктоза и глюкоза. Из аминокислот наибольщей реакционной способностью обладает гликокол, меньшей— лейцин и аланин и еще меньшей — метионин. [c.84]

Определение точного аминокислотного состава является первичным обязательным моментом при изучении строения молекулы белка. Без такого определения прежде всего оказалось бы невозможным установление последовательности аминокислотных остатков в пептидной цепи. Помимо этого изучение аминокислотного состава белков позволяет сделать некоторые заключения о реакционной способности белковой молекулы. В табл. 5 представлен аминокислотный состав ряда белков. В графе А указано содержание аминокислот в %, в графе В — в грамм-молях на 10 г белка. Такой подсчет позволяет сопоставлять аминокислотный состав различных белков. В зависимости от содержания в белках аминокислот с различными функциональными группа.ми (кроме а-СООН и г,-NH2), в них могут преобладать кислые или основные, полярные или липотропные группы. [c.482]

Химический метод селективного расщепления пептидной цепи должен быть основан на использовании боковой цепи аминокислоты, обладающей характерной реакционной способностью. Поэтому простые боковые цепи алифатического [c.213]

Ацилирование химотрипсина метиловыми эфирами а - -ацилзаме-щенных-/,-аминокислот. Характеристикой собственной (внутренней) реакционной способности составного нуклеофила активного центра будем считать константу скорости для некоторой модельной реакции, в которой боковые группы субстрата не принимают участия в сорбции на белке. Для того чтобы найти эту величину, проанализируем, как влияет изменение структуры отдельных субстратных фрагментов на общую скорость образорания ацилфермента [c.158]

Наряду с уже известными биохимическими методами имеются другие методы, предназначенные для модификации боковых цепей молекул, что позволяет обнаружить корреляцию наблюдаемых изменений в спектрах аминокислот с изменениями, наблюдаемыми в последовательности. Эти методы в основном используют тот факт что, в нативном состоянии протеина реакционная способность аминокислот в зависимости от их положения в молекуле может различаться достаточно сильно. Это становится понятным, если представить, что аминокислота находится во внутренней части протеина, которая труднодоступна для взаимодействия с химическими веществами. В этом случае месторасположение модификации в последовательности может быть установлено с помощью химических методов. Распространены в основном методы H-D-обмена i-протонов гистидина или нитрование тирозина. Правда, все эти методы обладают тем недостатком, что здесь имеется опасность неверной интерпретации изменений, наблюдаемых в спектрах, в случае, если эти изменения возникают не в результате введения специфических меток, а, напротив, связаны с неспецифическими процессами денатурации. [c.134]

В этой главе мы прошли долгий путь рассуждений, начав с рассмотрения сравнительной химии элементов В, С, N и Si. Углерод несомненно играет особую роль, обусловленную наличием у его атомов одинакового числа валентных электронов и орбиталей, отсутствием отталкивающих неподеленных электронных пар и способностью образовывать двойные и тройные связи. Простые алканы, или соединения углерода и водорода, с простыми связями иллюстрируют многообразие соединений, которые может образовывать углерод благодаря своей способности создавать длинные устойчивые цепи. Алкилгалогениды - это своеобразный мостик от алканов с их сравнительно низкой реакционной способностью к изобилию производных углеродов спиртам, простым эфирам, альдегидам, кетоиам, сложным эфирам, кислотам, аминам, аминокислотам и соединениям других типов, которые не обсуждались в данной главе. Способность углерода образовывать двойные и тройные связи была проиллюстрирована на примере алкенов и алкинов, она играет чрезвычайно важную роль при образовании сопряженных и ароматических молекул. [c.337]

В комплексе с катализатором может происходить существенное перераспределение электронной плотности в молекуле субстрата, приводящее к изменению его реакционной способности. Например, присоединение к субстрату протона или образование субстратом координационной связи с ионом металла новьппает электрофильность субстрата, делая возможным взаимодействие его с относительно слабыми нуклеофильными реагентами. Так, ноны Си + являются эффективными катализаторами гидролиза эфиров аминокислот. Это, в первую очередь, связано с тем, что последние образуют хелатный комплекс с ионом Си -+, в котором положительный заряд иона Сц + поляризует связь [c.257]

Любые органические вещества, содержащие в молекуле группу с=о, в принципе, могут быть названы карбонильными соединениями. Такое определение позволяет отнести к карбонильным соединениям альдегиды и кетоны, карбоновые кислоты и нх производные, хиноны, кетены, а также ряд ди- и полифункциональных соединений, например кетоно- и аминокислоты, углеводы, производные барбитуровой кислоты. Однако реакционная способность карбонильной группы во многих из перечисленных выше соединений проявляется или недостаточно четко, или не проявляется вовсе. [c.141]

Активация аниона посредством 18-крауна-6 в ацетонитриле (диэлектрическая проницаемость 39) была изучена в работе [99], где показано, что при этом происходит выравнивание нуклеофильности. Константы скоростей замещения в бензил-тозилате на, N3-, Ас , СЫ , Р , С1 , Вг и 1 отличались меньше чем на порядок величины. Ацетат и фторид проявляли значительно более высокую реакционную способность по сравнению с нормальными реакциями в гидроксилсодержащих растворителях. Хотя этот эффект активации аниона часто использовался в гомогенной среде, мы приведем только один поразительный пример. Меррифилд и сотр. [100] селективно отщепляли защищенные аминокислоты и пептиды от оксиациль-ных смол, используя цианид калия в ДМФ, Ы-метилпирролидо- [c.39]

Исследованы также каталитические свойства поли-а-аминокислот, полученных тепловой полимеризацией мономеров [88] . Как правило, реакционная способность боковых групп аминокислотных остатков в этих полимерах (например, имидазольной группы гистидина, участвующей в нукл(1ос[)ильном катализе гидролиза п-нитрофениловых эфиров) не превышает реакционную способность свободных аминокислот. [c.109]

С помощью линейных зависимостей типа Igk /Ks — n R можно описать реакционную способность метиловых эфиров также и других N-ацилзамещенных a-L-аминокислот (Val, Туг, Phe и др.), причем наклон сохраняет постоянное значение, равное примерно 0,6 [62]. Это означает, что гидрофобное взаимодействие с ферментом субстратного фрагмента R вносит аддитивный вклад в ускорение реакции, поскольку величина вклада не зависит от природы специфической боковой группы R в молекуле аминокислоты. [c.159]

Аммоиолиз галогенидов обычно применим лишь в алифатическом ряду из-за общей низкой реакционной способности арилгалогенидов в реакциях нуклеофильного замещения (см., однако, гл. 26). Недостаток метода аммо-нолиза заключается в образовании смесей аминов разных классов. Этот метод важен как один из наиболее общих методов введения аминогруппы (NHa) в молекулы всех типов его можно использовать, например, для превращения бромкислот в аминокислоты. Совершенно аналогичная реакция галогенпроизводных с аминами дает возможность получить каждый класс аминов (а также соли четвертичного аммония R4N+X ). [c.694]

В итоге взаимосвязь структуры и реакционной способности метиловых эфиров N-ацилзамещенных a-L-аминокислот можно описать следующим общим уравнением [c.161]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

Комплексные соли аминокислот устойчивы в щелочной среде. В медном комплексе карбоксильная группа превращена в карбоксилат-анион, а аминогруппа сильно дезактивирована координацией с атомом меди, что делает возможным устранение реакционной способности обеих а-функций а-аминокислот. Медные комплексы аминокислот способны обмениваться ионом металла с более сильным комплексообразователем (трилоном Б, 8-оксихинолином), благодаря чему дезактивация функциональных групп становится обратимой [c.51]

В ранние периоды развития химической организации на поверхности Земли азот входил в состав несложных молекул H N, NHa, NH( N)2, NH2OH, нитридов, а в свободном состоянии был составной частью первичной атмосферы. Но высокая реакционная способность соединений азота привела к относительно быстрому образованию более сложных соединений. Доказано прямыми опытами, что разнообразные физические воздействия стимулируют возникновение аминокислот и пептидов . Вызывает удивление число разнообразных путей, ведущих от простых соединений к аминокислотам. Электрические разряды, радиация различной природы, термическое воздействие и другие факторы способны вызвать в смесях несложных соединений (аммиак, метан, вода, параформальде- [c.179]

Химические свойства а-аминокис-лот определяются, в самом общем случае, наличием у одного и того же атома углерода карбоксильной и аминной групп. Специфика боковых функциональных групп аминокислот определяет различия в их реакционной способности и индивидуальности каждой аминокислоты. Свойства боковых функциональных групп выходят на первый план в молекулах полипептидов и белков, т.е. после того, как аминная и карбоксильная группа свое дело сделали — образовали полиамидную цепочку. [c.75]

Продукт хорошо растворим в воде и легко реагирует с водным раствором нитрата серебра, а) Напишите структурные формулы и назовите А и Б. б) Чем объясняется различная реакционная способность двух атомов хлора в соединении А в) Напишите структурную формулу бетанехолхлорида. Можно ли считать его аминокислотой [c.415]

Было показано, что аминотиолоные кислоты существуют в виде амфотерных ионов (цвиттер-ионов). Ими нельзя ацилиро-вать аммиак или аминокислоты [346, 351]. Если аминогруппа более удалена от тиолкарбоксильной группы, то реакционная способность возрастает например, тио-р-аланин при нагревании в течение 48 час до 100° полимер йзуется [352]. [c.266]

В отличие от алкилирования ацилирование всегда приводит только к N-моноациламинокислотам, так как характерная для амидов прототропная таутомерия резко снижает нуклеофильность атома азота, и дальнейшее ацилирование становится неосуществимым. Поэтому введение ацильной группы к атому азота рассматривается как способ лишения аминогруппы реакционной способности ("защшпа аминогруппы"). По этой же причине N-ацил аминокислоты не имеют, в отличие от N-ал-киламинокислот, цвиттер-ионов. [c.46]

Связь РНК — аминокислота лабильна, она относительно устойчива к кислотам, но очень легко расщепляется в щелочной среде. Место присоединения аминокислотного остатка к РНК точно не установлено, однако полагают, что такая связь осуществляется через свободный гидроксил у С (2) 1В терминальном рибозном остатке РНК этим может быть объяснено то интересное обстоятельство, что РНК, обработанная йодной кислотой, Не реагирует с аминокислотой однако если такую РНК снова подвергнуть действию фосфомоноэстеразы, снимающей остаток фосфата и обнажающей новую а-гликольную группировку, то реакционная способность по отношению к а-аминокислоте снова появляется. [c.265]

Интересным подтверждением этих идей явилось наблюдение, что смена конфигурации аминокислоты [L- на D-) приводит к тому, что конформация (156), благоприятствующая уходу R, заменяется конформацией (157), способствующей потере Н и трансаминированию схема (100) . Перекрестную реакционную способность можно продемонстрировать на примере -серингидроксиметилазы последняя катализирует реакцию переаминирования D-аланина [125]. [c.642]

Динамическая стереохимия, изучающая конформационные равновесия молекул, влияние пространственного строения молекул на их реакционную способность — актуальная область теоретической органической химии. Конформационные представления имеют большое значение в молекулярной биохимии, молекулярной биологии, молекулярной фармакологии, так как биологическая активность большинства природных соединений (аминокислот, пептидов, белков, ферментов, углеводов, ДНК, РНК, стероидов, алкалоидов), а также лекарственных веществ зависит от их пространственного строения. В связи с этим большой интерес представляет конформационный анализ молекулярных структур, содержащих конформационно подвижную циклогексановую систему. К этим соединениям относятся, в частности, производные циклогексана, содержащие алкильные, винильные, этинильные и кислородсодержащие функциональные фуппы —С=0, —ОН, —СО—СН3, —О—СО—СН3. Большое практическое значение имеют производные циклогексана с эпоксидной функциональной группой — алкициклические эпоксиды, являющиеся исходными соединениями синтеза эпоксидных полимеров с ценными физико-химическими свойствами. [c.66]

Другой метод, основанный на использовании безводной трифторуксусной кислоты [100], которая очень хорошо растворяет белки [173], успешно применялся для циклизации (5 мин при 0°) ФТК-производных при последовательном расщеплении в пепсине участка Н.Илей.Глу.Асп.Глу— [90]. Этот метод можно применять также для обработки ФТК-производных других белков. Вследствие быстрого образования промежуточного реакционноспособного тиазолинона (см. схему на стр. 239), по-видимому, это соединение лучше экстрагировать после кратковременного проведения реакции и завершить циклизацию в Зн. НС1, которая не разрушает ФТГ-производных серина и треонина. Представляет интерес тот факт, что очень низкие выходы, полученные Шефердом и сотр. [284] при тщательном изучении расщепления пептидов из кортикотропина, обусловлены потерями (50—70%) на стадии циклизаций в среде ледяная уксусная кислота — НС1 при 75—80° в течение 15 мин. Поскольку тиазолинон образуется быстро и имеет высокую реакционную способность, подобные условия циклизации являются, по-видимому, рлишком жесткими. На основании экспериментальных результатов этих авторов можно предположить, что критическая фаза разложения наблюдается во время расщепления и циклизации или одного из этих процессов, так как в более мягких условиях выход аминокислот при регенерации из ФТК-пептидов оказался ниже, чем выход аминокислоты из ФТГ-производного аланина в аналогичных условиях. Этим можно объяснить, почему некоторые исследователи [108, 151, 242] предпочитают пользоваться методом вычитания, согласно которому N-концевая аминокислота обнаруживается по ее исчезновению. Несмотря на низкие выходы и случайное расщепление связей, Шеферду и сотр. [284] удалось обнаружить N-концевой остаток, так как его количество обычно в 5—10 раз превышает содержание других аминокислот а реакционной смеси. Однако в случае неустойчивой, неэкстрагируемой или встречающейся в пеп [c.244]

Реакционная способность азота. Азот характеризуется малой реакционной способностью. Реакция образования LiзN при взаимодействии с литием и превращение в аммиак в присутствии нитрогеназы, являющейся катализатором,— этими примерами, пожалуй, исчерпываются известные реакции, в которые азот вступает при обычной температуре. Нитрогеназа представляет собой внутрикомплекснре соединение и содержит в качестве центрального атома ионы молибдена и железа, во круг которых координируются ионы серусодержащих аминокислот (цистеин, метионин и др.). Считается, что азот присоединяется к такому центральному атому по типу М—N—Ы, и впоследствии из этого промежуточного соединения образуется аммиак, однако подробности строения фермента и механизм его действия пока еще не вполне ясны. При повышенной температуре получаются азотистые производные ряда металлов, в то время как с водородом образуется аммиак, а с кислородом— разнообразные оксиды азота (N0, ЫОз и др.). [c.98]

Высокая реакционная способность этого реагента является в некотором смысле его недостатком, так как первичные амины могут частично превращаться в дизамещенные производные. Заметное дизамещение происходит лишь после завершения монозамещения, поэтому было предложено проводить ряд последовательных частичных реакций и периодически удалять из реакционной смеси монопипсильное соединение [81]. Это позволяет избежать заниженных результатов в анализах некоторых аминокислот. Изо топ Ч имеет относительно короткий период полураспада (8 дней), и при его использовании требуется непрерывно проводить контрольные измерения радиоактивности препарата, приготовленного с использованием того же количества реагента, что и в основном анализе. [c.308]

В качестве интересного примера подобных систем можно отметить окислительное дезаминирование аминокислот, сопровождающееся образованием кетокислот, аммония пероксида водорода, под действием пиридоксаля и ионов трехвалентного марганца при комнатной температуре. Эта реакция служит моделью действия некоторых аминооксидаз. а-Метилаланин, К-метилаланин и молочная кислота в этих условиях не окисляются, но аланин реагирует очень быстро. Помимо аланина в реакцию вступают другие аминокислоты, их эфиры и амиды, однако простые амины характеризуются низкой реакционной способностью или вообще ее не имеют. Скорость поглощения Ог уменьшается при добавлении этилендиаминтетрауксусной кислоты, но не зависит от облучения светом или присутствия ингибиторов свободных радикалов, например фенолов (следовательно, реакция, очевидно, не идет по свободнорадикальному цепному механизму). Глицин окисляется в пять-шесть раз быстрее, чем а,а-дидейтероглицин. Эти результаты согласуются со схемой (11.13). Промежуточные комплексы 11.10 и 11.11 типичны для катализируемых пиридоксалем реакций аминокислот. [c.293]

Каждая из известных (встречающихся в природе) аминокислот освобождает одну молекулу азота за исключением пролина н окси-пролина, которые совсем не реагируют, и лизина, который дает две молекулы азота. Отмечается недостаток реакционной способности у аминогруппы остатка гуанидина в аргинине, креатине и самом гуанидине. Точно так же не рёагирует иминный азот пептидов за исключением глицилглицин а. У всех аминокислот кроме гликоколя, цистина и серина можно получить хорошие результаты при П0МО1ЦИ киспого перманганата. При анализах гликоколя результаты могут превысить истинные на много процентов, если работать с кислым перманганатом. У серина ошибка меньше. Повидимому, часть образующегося из гликоколя диазосоединения разрушается полностью при действии азотистой кислоты. Это сйъ-ясняет образование СО2 из этих аминокислот и освобождение вторичного азота из пептида. [c.765]

Кроме того, задача создания дипептида с определённой последовательностью аминокислот предпатагает образование пептидных связей с участием карбоксильной группы только М-концевой аминокислоты и аминогруппы только С-концевой аминокислоты, но не наоборот. Одинаковая реакционная способность функциональных групп обеих аминокислот не позволяет провести однозначное сочетание аминокислот без их предварительной подготовки, цель которой состоит в лишении реакционной способности дезактивации) тех функциональных групп, которые не должны участвовать в образовании пеп- [c.60]

I как способ активации карбоксильной группы а-аминокислот. Нако из-за большой реакционной способности галогенангидри- [c.331]

Используя достаточно высокую реакционную способность хлорметильной группы в полимере, реакцией его с БОК-защи-щенной по аминогруппе аминокислотой получают соответствующий эфир, в котором указанная аминокислота связана своей карбоксильной группой с полимером (рис. 8.2). [c.463]

Динятрофторбензол обладает еще большей реакционной способностью. Он легко вступает в реакции конденсации даже с аминокислотами, образуя производные, используемые для идентификации конечных групп в пептидах (г) [c.199]