Электронная микроскопия иммуноглобулинов

Меченые антитела могут использоваться для изучения распределения антигенов в срезах тканей с помощью как светового, так и электронного микроскопа. При работе по общепринятому сэндвич-методу на срез наносят немеченые специфические антитела, отмывают их избыток, а затем добавляют антитело против иммуноглобулина (обычно несущее флуоресцентную [c.330]

Как показывает световая микроскопия, цитоплазма плазматических клеток базофильна, т. е. обладает сродством к основным красителям. Это свойство цитоплазмы объясняется присутствием в ней больших количеств РНК, обеспечивающей синтез антител на рибосомах шероховатого ЭР рис. 2.20). С помощью электронного микроскопа в плазматических клетках можно наблюдать параллельные ряды шероховатого ЭР рис. 2.21). Эти клетки редко появляются в кровотоке, составляя не больше 0,1% циркулирующих лимфоцитов. В норме плазматические клетки встречаются только во вторичных лимфоидных органах и тканях, и, кроме того, их довольно много в красном костном мозге. Антитела, образуемые одной плазматической клеткой, обладают одной антигенной специфичностью и принадлежат к одному изотипу иммуноглобулинов. Их можно вы- [c.30]

Первое сообщение о расшифровке полной аминокислотной последовательности IgG появилось в 1969 г."" Оказалось, что обе тяжелые цепи белка содержат по 446 аминокислот, а обе легкие — по 214. Таким образам, всего в мо-лекуле 1 0 содержится 1320 аминокислот. Исследование иммуноглобулина IgM. показало, что более длинные тяжелые цепи этого белка содержат по 576 амииокислот . У всех иммуноглобулинов тяжелые и ле1 кие цепи связаны между собой дисульфидными связями. Наличие дисульфидных связей внутри цепей заставляет их складываться в петли. Для IgM характерна полимеризация, обусловленная наличием дополнительных дисульфидных связей между молекулами этого белка и приводящая к образованию пентамеров, которые можно легко увидеть при помощи электронного микроскопа. [c.382]

Начнем с наиболее распространенного типа, обозначаемого IgG (иммуноглобулин G), на долю которого приходится до 75% общего количества иммуноглобулинов крови. Затем кратко познакомимся с отличиями и физиологической ролью других типов иммуноглобулинов. Как уже упоминалось, используемые в биохимических исследованиях свободные антитела — это иммуноглобулины типа IgG. Их удалось наблюдать под электронным-микроскопом. Оказалось, как это и предполагали ранее, что молекулы IgG имеют конфигурацию буквы Y . Удалось оценить, размеры трех участков, составляющих эту конфигурацик> (рис. 22). В областях присоединения участков Р.ь к участку F, [c.95]

Первичные структуры многих иммуноглобулинов разных типов и происхождения полностью расшифрованы. Они оказались удивительно похожими друг на друга. Из рис. 23 можно видеть, что три компактных участка IgGl человека, наблюдаемые под электронным микроскопом, представляют собой двунитевые структуры. Полипептидные цепи в них связаны между собой силами гидрофобного взаимодействия, водородными связями и обозначенными на схеме дисульфидными мостиками. Такие же мостики выделяют внутри самих полипептидных цепей несколько областей, изображенных в виде петель. В состав молекулы IgG входят четыре полипептидные цепи. Две из них идут по всей длине молекулы, точнее вдоль ее стержня (F ) и одного из разветвлений (Р ). Их называют тяжелые , или Н-цепи (от англ. heavy ). На участке Fe они объединены между собой в компактную двухнитевую структуру. В разветвлениях каждая [c.96]

Отложение иммунных комплексов при нефротическом синдроме, характерном для четырехдневной малярии. Микрофотография (флуоресцентная электронная микроскопия низкого напряжения) почечного клубочка (материал биопсии от нигерийского ребенка). При малярии, вызванной Plasmodium malariae, в результате отложения иммунных комплексов может развиться гломерулонефрит. Срез окрашен ФИТЦ, конъюгированным с IgG к антигенам человека можно видеть гранулярное отложение иммуноглобулинов в капиллярных петлях почечного клубочка. (Фото любезно предоставлено д-ром V. Houba.) [c.339]

Структура антител. Белки иммуноглобулинов по химическому составу относятся к гликопротеидам, так как состоят из протеина и сахаров построены из 18 аминокислот. Имеют видовые отличия, связанные главным образом с набором аминокислот. Молекулярная масса иммуноглобулинов находится в пределах 150—900 кД. Их молекулы имеют цилиндрическую форму, они видны в электронном микроскопе. До 80 % иммуноглобулинов имеют константу седиментации 7S устойчивы к слабым кислотам, щелочам, нагреванию до 60 °С. Вьщелить иммуноглобулины из сыворотки крови можно физическими и химическими методами (электрофорез, изоэлектрическое осаждение спиртом и кислотами, высаливание, аффинная хроматография и др.). Эти методы используют в производстве при приготовлении иммунобиологических препаратов. [c.149]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология