Иммуноглобулины классы и типы цепей

Перегруппировка генов, кодируюпщх тяжелые цепи Ig. Следует отметить, что тяжелые цепи иммуноглобулинов также состоят из вариабельных и константных областей. Вариабельная область кодируется тремя различными типами генов V -вариабельный фрагмент (150 генов), О -гипервариабельный (50 генов) и Jjj-соединяющий фрагмент (4 гена). Dj -фрагмент характерен для вариабельной области только тяжелых цепей diversity — разнообразие). Как известно, антитела разделяются на пять классов, причем принадлежность к тому или иному классу определяется константной областью тяжелой цепи. М-классу соответствует ц-цепь D-классу — 5-цепь G-классу — у-цепь Е-классу — 8-цепь и А-классу — а-цепь иммуноглобулина. В-клетки способны менять константные фрагменты тяжелых цепей без изменений их вариабельных участков. Это приводит к переключению классов — феномену, имеющему большое биологическое значение. Формирование функционально активного участка ДНК, кодирующего тяжелые цепи Ig, представлено на рис. 30.11. [c.487]

Класс иммуноглобулина определяется типом Сн-области. Так, например, IgM соответствует С -последовательность, IgD- g, IgG- y, IgE- E и IgA- a В каждый данный момент времени лимфоцит продуцирует иммуноглобулины одного класса, но в процессе развития иммунокомпетентной клетки классы могут сменять друг друга. Это явление сопровождается изменением в экспрессии гена Сн-области оно получило название переключение класса. Данный феномен затрагивает Сн-ген, в то время как Уц-ген остается неизменным. Таким образом, один и тот же Ун-ген может успешно экспрессироваться в сочетании с разными Сн-генами. Легкая цепь продолжает функционировать без изменений на протяжении всех стадий развития лимфоцита. Следовательно, переключение класса допускает изменение типа эффекторного ответа (обусловливаемого Сн-областью), но оставляет неизменным антигенное распознавание (контролируемое У-районами). [c.512]

Тяжелые цепи имеют большее число константных областей. Различные классы антител различаются константными районами тяжелых цепей, которых существует около восьми. Константные области тяжелых цепей образуют несколько индивидуальных доменов в молекуле иммуноглобулина. Первый домен формируется из константной области легкой цепи и СН1-участка тяжелой цепи. Структура остальной части тяжелой цепи у разных классов несколько различна. На рис. 39.1 изображен короткий шарнирный пептид, связывающий первую половину молекулы с двумя константными доменами, каждый из которых образован соответствующими областями (СН2 и СНЗ) тяжелой цепи. Константные домены выполняют эффекторные функции, необходимые для осуществления иммунного ответа. Эти области молекулы консервативны. Фактически разные классы иммуноглобулинов имеют родственные, но не обязательно идентичные эффекторные функции. В конечном счете характер эффек-торной функции определяется типом константной области тяжелой цепи. [c.503]

IgE. Молекулы иммуноглобулинов каждого из этих классов состоят из нескольких полипептидных цепей различной длины-так называемых легких цепей (L) и тяжелых цепей (Н). Класс иммуноглобулина определяется тем, к какому из пяти типов-у, ц, а, б или е-относятся входящие в его состав тяжелые цепи. Легкие цепи бывают лишь двух типов К или X. В любой молекуле присутствуют легкие цепи только одного из этих двух типов, но в каждом классе встречаются иммуноглобулины с легкими цепями как К-, так и >,-типа. [c.102]

У человека обнаружено пять классов тяжелых (Н) цепей (табл. 55.1), различающихся Сц-областями. Эти классы обозначают греческими буквами у, а, Ц, 5 и е их мол. масса варьирует от 50000 до 75 000 (табл. 55.1). ц- и е-Цепи содержат по четыре константные области, в составе других цепей таких областей три. Тип тяжелой цепи определяет класс иммуноглобулина и, следовательно, его эффекторные функции. Имеется пять классов иммуноглобулинов IgG, IgA, IgM, IgD и IgE. Как видно из табл. 55.1, несколько классов Н-цепей могут быть разделены на подклассы на основе небольших различий в Сц-областях. [c.321]

Для обозначения тяжелых цепей, относящихся к классам IgG, IgM, IgA, Ig D и IgE, используют соответствующие греческие буквы— Y> М-. S и 8. На основании различий в химическом строении Н-цепей в пределах класса можно выделить подклассы иммуноглобулинов 4 — для IgG, 2 — для IgA и 2 — для IgM. В молекуле иммуноглобулина любого класса легкие цепи относятся только к одному типу. [c.23]

Чрезвычайно важным этапом в изучении аллотипов является локализация аллотипических детерминант на молекуле иммуноглобулина. Сама молекула иммуноглобулина состоит из двух типов цепей, и каждая полипептидная цепь, кроме того, состоит из двух частей — вариабельной и постоянной. Иммуноглобулины являются также семейством белков, состоящим из разных классов и подклассов. Именно поэтому выяснение локализации генетических маркеров на молекуле иммуноглобулина является необходимым этапом в изучении генетической регуляции биосинтеза этих белков, так как это позволяет прийти к определенным выводам о том, одни и те же или разные гены контролируют образование разных классов и подклассов, разных типов полипептидных цепей и разных частей одной полипептидной цепи. [c.43]

В большинстве иммунных ответных реакций антитела идентичной специфичности, но разных классов образуются в ответ на введение иммуногена (иммунизирующего антигена) в строго хронологическом порядке. Один тип антиген-специфичной легкой цепи иммуноглобулина может соединиться с антиген-специфичной (1-тяжелой цепью с образованием молекулы IgM. Позднее та же антиген-специфичная легкая цепь соединяется с у-тяжелой цепью, имеющей идентичную вариабельную Ун-область, с образованием молекулы иммуноглобулина IgG с антигенной специфичностью такой же, что и у молекул IgM. Далее та же легкая цепь может связаться с тяжелой а-цепью, содержащей идентичную V . При этом образуется молекула IgA, у которой антигенная специфичность аналогична той, которую имела молекула IgG. Эти три класса иммуноглобулинов (IgM, IgG и IgA), синтезирующихся в ответ на один и тот же антиген, обладают идентичными вариабельными доменами в легких (V ) и тяжелых (V ) це- [c.324]

Легкие цепи иммуноглобулинов бывают только двух типов —% или X. и являются общими для всех пяти классов, в то время как тяжелые цепи обладают структурными, иммунологическими и химическими особенностями, характерными для каждого класса иммуноглобулинов. [c.23]

Аминокислотная последовательность молекулы антитела, которая не принимает участия в связывании антигена и, следовательно, не меняется от одной молекулы к другой. Константные С-области тяжелых цепей определяют функцию антитела, например, способность запустить фагоцитоз. С-области тяжелых цепей подразделяются на пять основных типов последовательностей (и, следовательно, функций), называемых классами иммуноглобулинов (см. выше). [c.66]

Оказалась, что в крови человека присутствует 10 классов и подклассов молекул иммуноглобулина, различающихся по Н-цепям, входящим в их состав (табл. 1). По Ь-цепям, входящим в состав молекул иммуноглобулинов, эти молекулы можно подразделить на три типа. Все Н- и [c.4]

InV-аллотипы обнаружены во всех классах иммуноглобулинов, так как легкие цепи являются общими для всех классов. Но из двух типов легких цепей (каппа и ламбда) InV-аллотипы обнаружены только на легких цепях каппа-типа (табл. 3). Аллельные варианты для легких цепей ламбда-типа неизвестны. Однако отсутствие маркеров InV-локуса на ламбда-цепях указывает на то, что образование каппа- и ламбда-цепей должно контролироваться разными локусами. [c.43]

В дополнение к пяти классам Н-цепей у высших позвоночных в антителах имеются два типа Ьцепей-х и X, каждый из которых может быть ассоциирован с любой Н-цепью (рис. 17-25). Однако индивидуальная молекула антитела всегда состоит из двух идентичных Ь-цепей и двух идентичных Н-цепей поэтому ее антиген-связываюшие участки всегда совершенно одинаковы. Такая симметрия имеет решающее значение для сшивающей функции антитед Поэтому молекула иммуноглобулина может иметь Ь-цепи х или X, ио ие ту и другую одновременно. Каких-либо различий в биологической функции эти двух типов Ь-цепей пока не установлено. [c.26]

В предыдущем разделе было указано, что различия в строении секретируемой и рецепторной форм иммуноглобулинов определяются короткими С-копцевыми участками их тяжелых полипептидных цепей. Чтобы представить размер участка тяжелой цепи, от которого зависит принадлежность иммуноглобулина к рецепторному типу, можно рассмотреть данные о строении ц-цепи иммуноглобулина класса М (IgM)—белка, выполняющего функции антигенсвязывающего рецептора В-лимфоцитов, не контактировавших ранее с антигеном (см. рис. 20). .i-цепь секретируемой формы IgM насчитывает 577 аминокислотных остатков. У рецепторного IgM вслед за четвертым доменом константного участка i-цепи находится участок из 12 гидрофильных аминокислотных остатков, за которым расположен трансмембранный сегмент, построенный из 26 преимущественно гидрофобных аминокислот, и, наконец, С-концевой трипептид —лиз —вал —лиз —СООН, погруженный в цитоплазму. Еще раз необходимо подчеркнуть, что трансмембранный и цитоплазматический участки тяжелых цепей рецепторных иммуноглобулинов различных классов очень сходны по своему строению. [c.70]

Известны лишь два типа легких цепей каппа (х) и лямбда (>,). Тип цепи определяется аминокислотной последовательностью С -сегмента и включает L-цепи со множеством разных У -последователь-ностей. Тяжелые цепи более разнообразны известно пять типов С,, ц, 5, Y, е и а. Им соответствуют пять классов иммуноглобулинов-так называемые иэоти-пы IgM, IgD, IgG, IgE и IgA. Каждое из этих антител играет специфическую роль в гуморальном иммунитете. Например, иммуноглобулины G это обычные циркулирующие антитела, IgE участвуют в аллергических реакциях, а IgA, которые концентрируются в жидкостях, окружающих эпителиальные клетки, по-видимому, защищают организм от микробов. Каждая из тяжелых цепей связывается либо с X-L-, либо с Я.-Е-цепью. [c.285]

Антитела к изотипическим детерминантам используются для идентификации различных классов и подклассов иммуноглобулинов и типов легких цепей. Антитела же к аллотипам служат для обнаружения генетических вариантов иммуноглобулинов, причем аллотипические маркеры локализованы, как правило, на постоянной части полипептидных цепей иммуноглобулинов. Что же касается идиотипических детерминант, то их локализация на вариабельной части молекулы иммуноглобулина позволяет их использовать в качестве генетических маркеров вариабельной части. [c.42]

Антитела, обладающие способностью специфически соединяться с эпитопом антигена, — это белки, входящие в состав иммуноглобулинов. Все иммуноглобулины имеют одинаковую основную структуру (см., например, рис. 4.1 А)-, две тяжелые цепи (называемые Н от английского слова heavy), идентичные и связанные дисульфидными мостиками, и две легкие цепи (обозначаемые L от английского слова light), идентичные и связанные с тяжелыми цепями дисульфидными мостиками. У человека имеется пять классов иммуноглобулинов, которые различаются типом тяжелых цепей — а, л, 7, б и г. Легкие цепи каждого из этих классов иммуноглобулинов относятся к типу у. или X. Характеристики пяти групп иммуноглобулинов человека представлены на рисунке 4.1 Б. Иммуноглобулины G (IgG) являются наиболее распространенным типом, на долю которого приходится около /4 общего количества иммуноглобулинов в свою очередь их можно разделить на 4 подгруппы, различающиеся в основном числом дисульфидных мостиков, связывающих между собой тяжелые цепи. Именно эти иммуноглобулины наиболее часто используются при иммунохимических методах анализа. [c.91]

Иммуноглобулинами называют группу сывороточных гликопротеинов, выполняющих функцию антител и продуцируемых в ответ на стимулирующее действие антигенов. В настоящее время известно пять классов иммуноглобулинов 1 0, 1 А, 1дМ, IgD и IgE. Основу структуры всех изученных иммуноглобулинов (в мономерной форме) составляют четыре полипептидные цепи, связанные дисульфидными мостиками. Обнаружены полипептидные цепи двух типов, так называемые легкие и тяжелые, причем каждый мономер содержит по две цепи каждого типа (рис. 26.3.6). Существуют два типа легких цепей — каппа (и) и лямбда (к), общие для всех классов иммуноглобулинов, причем индивидуальные иммуноглобулины в мономерном виде содержат 3 качестве легких цепей либо две х-, либо две > -цепи. Тяжелые цепи специфичны для иммуноглобулинов и определяют их класс. Каждый класс иммуноглобулинов содержит характерное для него количество углеводов, которое может колебаться от 22 моносаха-Ридных остатков в до 82 остатков в мономерном 1 М. Из полимерных форм иммуноглобулинов описаны димерный 1 А и пентамерный 1 М. Макромолекулярный 1 М, как полагают, со- бржит пять мономерных единиц, соединенных в виде кольца, из которого радиально выступают пять клешней . [c.269]

На рис. 16.24 показана общая организация группы генов Н-цепи. Семейства генов Ju, D, и Vu расположены перед семейством генов Сд. Каждый из генов ц содержит собственную промоторную последовательность. Выбор экспрессии данного V-участка тяжелой цепи сопровождается двумя перегруппировками генов в ДНК объединением генов Уд и D с удалением промежуточной области ДНК и объединением VfjD и Jи, также с удалением промежуточной последовательности. Таким образом, возникает транскрипционная единица, с которой за счет альтернативного сплайсинга могут считываться ц- и 5-варианты тяжелой цепи данного типа. В сочетании с продуктами экспрессии образовавшихся транскрипционных единиц типа L,, или экспрессия генов и Я5 обеспечивает продукцию IgM и IgD. В дальнейшем на стадии терминальной дифференцировке В-лимфоцитов происходит так называемое переключение классов, которое настраивает клетку на продукцию того или иного из перечисленных в табл. 16.5 класса иммуноглобулинов. Это переключение сопряжено с третьей перестройкой ДНК, в ходе которой экспрессируемая область VaDJu объединяется с определенным Сн-участком, при этом удаляется промежуточная область ДНК. Каким образом в В-лимфоцитах происходит регуляция таких сложных перестроек ДНК, пока неизвестно. [c.244]

При анализе струкхуры и функции иммуноглобулинов следует различать два понятия гетерогенность и вариабельность. Гетерогенность определяет свойства иммуноглобулинов, обусловленные константной (С) частью молекугш, т.е. теми структурными особенностями, которые позволяют делить всю 1руппу этих белков на классы, подклассы, аллотипы и типы легких цепей. Гетерогенность подразумевает также различия в функциональной активности разных классов иммуноглобугшнов за исключением их свойства специфического взаимодействия с антигеном. Вариабельность — это индивидуальная характеристика иммуноглобулинов. [c.52]

При реальной бактериальной или вирусной инфекции, как и в эксперименте, Т- и В- клетки распознают разные эпитопы одного и того же комплексного в антигенном отношении патогена. Это явление распознавания В- и Т-клетками разных эпитопов одного и того же антигена получило название сцепленного распознавания. На примере вирусной инфекции цепь событий выглядит следующим образом. Поверхностные белки вирусных частиц, взаимодействуя с предетерминированными антигенраспознающими рецепторами (sig) В-клеток, оказываются поглощенными этими В-клетками. В результате внутриклеточной переработки на клеточной поверхности оказываются пептиды вирусных белков в комплексе с молекулами II класса МНС. Комплекс образуется с пептидами не только внешних вирусных белков, но и внутренних, недоступных для поверхностных иммуноглобулинов В-клеток. Таким образом, В-клетка оказывается подготовленной к встрече со зрелыми хелперными Т-клетками. Т-хелперы проходят свой путь примирования, взаимодействуя с тем или иным типом антигенпрезентирующих клеток. Среди Т-клеток будут те, которые способны реагировать с иммуногенными комплексами, включающими пептиды как внешних, так и внутренних белков. Таким образом помощь В-клеткам усиливается способностью Т-клеток распознавать множество пептидных вирусных фрагментов, но при этом специфичность секретируемых В-клеткой антител будет только к поверхностному белку вируса, так как первоначальная встреча В-лимфоцитов была именно с поверхностными эпитопами. Образовавшиеся вирусспецифические антитела обладают как нейтрализующей, так и опсонизирующей активностью, т.е. с одной стороны, препятствуют взаимодействию вируса с клеткой-мишенью, а с другой — усиливают контакт с фагоцитирующими клетками через F -фрагмент антител. [c.246]

Основным антигенраспознающим рецептором В-клеток является поверхностный иммуноглобулин, относящийся к IgM классу (sIgM). Т-Клеточный антигенраспознающий рецептор (ТКР) по своим структурным характеристикам относится к суперсемейству иммуноглобулинов. ТКР построен из двух цепей — аир, которые так же, как и иммуноглобулины, имеют варибельный (V) и константный (С) домены. Специфичность ТКР определяется взаимодействием V-доменов а- и р-цепей. Вариабельность V-доменов, как и у иммуноглобулинов, зависит от рекомбинации генов, контролирующих V-домены ТКР. При этом особенности распознавания антигена у двух типов рецепторов отличаются. Если sig и растворимые формы иммуноглобулина способны к непосредственному распознаванию В-клеточных эпитопов, то ТКР распознает свои Т-клеточные эпитопы только в комплексе с молекулами I или II классов главного комплекса гистосовместимости (МНС). Комплекс экспрессируется на поверхности антигенпрезентирующих клеток (макрофагов, девдритных клеток, В-лимфоцитов). [c.448]

Гетс1>огенвос1ъ иммуноглобулинов — свойство, обусловленное костантной частью молекулы, т.е. теми структурными особенностями, которые позволяют делить все иммуноглобулины на классы (изотипы), подклассы, аллотипы и типы легких цепей. [c.460]

И секретируют иммуноглобулины. Следует отметить, что переходные формы между В-лимфоцитом и плазматической клеткой, так называемые властные формы лимфоцитов, способны как секретировать иммуноглобулин определенного класса, так и экспрессировать иммуноглобулиновые рецепторы, принадлежащие (на основании типа их тяжелых цепей) к тому же классу иммуноглобулинов. Можно допустить, что в этих клетках на уровне первичного транскрипта для тяжелых цепей осуществляется процесс альтернативного сплайсинга. Прн этом в одной копии транскрипта вырезается последовательность, кодирующая С-концевую последовательность тяжелых цепей рецепторного иммуноглобулина, а в другой копии — последовательность для тяжелых цепей секретируемой формы иммуноглобулинов. В пользу именно такого механизма свидетельствует также п тот факт, [c.69]

Если иммунизировать кролика высокоочищенным IgG человека, то полученная аитисыворотка будет содержать антитела двух основных типов. Одни из них направлены к детерминантам, имеющимся только в IgG человека, в то время как другие распознают детерминанты, общие для иммуноглобулинов человека различных классов. Структурное сходство иммуноглобулинов, оказывающее наибольшее влияние на их антигенное родство, определяется легкими цепями, общими, как известно, у всех иммуноглобулинов. После специфической адсорбции антисыво- [c.76]

В ряде разработанных тест-систем общее содержание иммуноглобулинов данной специфичности определяют, пользуясь смесью меченных ферментом антител против IgG и IgM, не обладающих выраженной специфичностью к тому или иному типу тяжелых цепей. В некоторых случаях удается определить уровень IgM и IgG по отдельности, вводя в систему ферментные конъюгаты антител, специфичных только к тяжелым цепям соответствующего класса. В качестве примера в табл. 13-2 приведены результаты независимого определения уровня содержания IgG и IgM, специфичных к ДНК и ДНП, в сыворотке нескольких больных системной красной волчанкой (Karsh et al., 1982). Видно, что наблюдаются значительные различия в содержании IgG и IgM против этих аутоантигенов. Так, у больного 1 наблюдается достаточно высокий уровень [c.201]

Иммуноглобулины каждого класса - IgG, IgM, IgA, IgD и IgE - имеют свой характерный тип тяжелой цепи - у, ц, а, 6 и Е соответственно. Внутри некоторых классов существуют разные варианты тяжелых цепей, определяющие разделение класса на подклассы. Например, пул IgG человека включает четыре подкласса, различия между которыми состоят в строении у-цепи. Классы (изотипы) иммуноглобулинов различаются по свойствам. Примечательно, что в выделениях организма IgA представлен секреторной формой (sIgA) - димером, соединенным с дополнительной пептидной цепью (она названа секреторным компонентом). Концентрация sIgA в сыворотке крови очень низка, тогда как в кишечном соке может быть весьма значительной. [c.99]

С-области идентичны у всех молекул иммуноглобулинов данного ва рианта, именно строение этих областей определяет принадлежность по липептидной цепи к определенному классу, подклассу или типу. [c.5]

Молекулы иммуноглобулинов, как уже отмечалось во Введении, строятся из тяжелых и легких полипептидных цепей (рис. 2). Классы иммуноглобулинов отличаются друг от друга своими тяжелыми цепями. У человека насчитывается пять классов этих белков (IgG, IgM, IgA, IgD и IgE), тяжелые цепи которых обозначают соответственно греческими буквами у, [X, а, 6 и е. Легкие цепи молекулы иммуноглобулинов человека и большинства животных бывают двух типов каппа н ламбда. Оба типа легких цепей могут входить п состав молску л всех классов иммуноглобулинов. Молекулы IgM и полимерные мочекулы IgA сотержат, кроме того, по одной J-цепи, а полимерные IgA — еще и так на ывае-мый секреторный компон нт. [c.10]

Каждый класс иммуноглобулинов имеет свои, характерные только для данного класса, изотипические антигены, которые локализованы на постоянной области тяжелых цепей. Изотипические детерминанты, характерные для легких цепей каппа- и ламбда-типа, также локализованы на постоянной области цепи. Разные классы иммуноглобулинов и разные типы легких цепей не имеют общих антигенных детерминант, несмотря на наличие гомологичных последовательностей. [c.41]

Помимо а (-f-)-иммуноглобулинов, от 10 до 40% иммуноглобулинов кролика относятся к а(—)-типу, т. е. не имеют аллотипических маркеров а-локуса. Обнаружено два новых аллотипических варианта, обозначенных х32 и уЗЗ, и показано, что образование этих вариантов контролируется неаллельными тесно сцепленными генами. Лллотипи-ческие маркеры х32 и уЗЗ локализованы на вариабельной области а(—) тяжелых цепей и так же, как и маркеры а-локуса, обнаруживаются па молекулах всех классов иммуноглобулинов (Kim, Dray, 1972). Следовательно, у кролика имеется по крайней мере три разных Уц-гена Уна, УнХ, Уну. [c.55]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология