Гидрофобные силы

Гидрофобные взаимодействия. Биополимеры — белки и нуклеиновые кислоты — функционируют главным образом в водном окружении. Гидрофобные силы — силы специфического отталкивания между неполярными атомными группами и молекулами воды. Это энтропийный эффект, определяемый особенностями структуры воды как конденсированной системы. Гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль в формировании структуры белков, надмолекулярных систем (мембраны) и т. д. [c.58]

Одной из самых интригующих и перспективных задач современной науки является изучение механизма и движущих сил процессов, происходящих в живом организме. Решение этих проблем позволит перейти на качественно новый уровень развития фундаментальных и прикладных наук, таких как медицина, биотехнология и фармакология. В области химических наук толчком к началу исследования процессов молекулярного узнавания в биосистемах послужило открытие в конце бО-х годов искусственных молекул (краун-эфиров), способных к специфическому распознаванию других химических частиц. В последующие годы бурное развитие получил синтез соединений, способных к самоорганизации. На рубеже 80-90-х годов сформировалась новая область знаний, получившая название "супрамолекулярная химия". У ее истоков стоят работы трех нобелевских лауреатов 1987 года -Ч. Педерсена, Д. Крама и Ж.-М. Лена [1-3]. По определению Лена [4], супрамолекулярная химия - это химия межмолекулярных связей, изучающая ассоциацию двух и более химических частиц, а также структуру подобных ассоциатов. Она лежит за пределами классической химии, исследующей структуру, свойства и превращения отдельных молекул. Если последняя имеет дело главным образом с реакциями, в которых происходит разрыв и образование валентных связей, то объектами изучения супрамолекулярной химии служат нековалентные взаимодействия водородная связь, электростатические взаимодействия, гидрофобные силы, структуры "без связи". Как известно, энергия невалентных взаимодействий на 1-2 порядка ниже энергии валентных связей, однако, если их много, они приводят к образованию прочных, но вместе с тем гибко изменяющих свою структуру ассоциатов. Именно сочетание прочности и способности к быстрым и обратимым изменениям - характерное свойство всех биологических молекулярных структур нуклеиновых кислот, белков, ферментов. [c.184]

Различие в механизмах взаимодействия двух рассматриваемых ЦД реализуется и для Ь-РЬе. Комплексообразование а-ЦД с Ь-РЬе является энтальпийно благоприятным, а комплекс Р-ЦД/Ь-РЬе - энтропийно стабилизированным. а-Аминогруппа Ь-РЬе не включается в полость а-ЦД, но она может взаимодействовать с ОН-группами, расположенными на поверхности макроциклической полости, за счет чего и становится возможным связывание. В случае с Р-ЦД происходит глубокое проникновение фенольного кольца в полость макроцикла, и связывание осуществляется за счет действия гидрофобных сил. [c.226]

Линейная зависимость между величинами g и Р (рис. 11) [318] показывает, что гидрофобные силы являются основными в обеспе- [c.236]

Мицеллы — это наиболее хорошо известный и наиболее интенсивно изучаемый пример действия гидрофобных сил в водном растворе. Многие современные работы, посвященные природе этих сил, тесно связаны с ранними исследованиями в области коллоидной химии мицелл [28]. При образовании мицелл углеводородные цепи дифильных молекул поверхностноактивных веществ ассоциируют таким образом, чтобы иметь минимальную площадь поверхности соприкосновения с водой. Гидрофильные группы, которые могут быть как ионогенными, так и неионогенными, стремятся нри этом сохранить контакт с растворителем и остаются на поверхности мицеллы. Добавление таких веществ, как спирты, которые увеличивают растворимость непо.лярных соединений в воде, приводит к разрушению мицелл, делая контакт гидрофобной области с растворителем энергетически более благоприятным. Это проявляется в возрастании критической концентрации мицеллообразования в присутствии таких веществ. Их добавление главным образом в случае ионных мицелл понижает высокую плотность заряда на поверхности мицеллы, что также способствует разрушению мицелл. Вследствие сложного влияния заряженных групп на свойства мицелл легче сделать определенные выводы, исследуя скорее поведение неионных, чем ионных детергентов. [c.309]

Гидрофобные силы, движущие ПАВ при их сегрегации на поверхностях воздух-вода по своей сути такие же, как и в случае адсорбции ПАВ на твердых поверхностях, но существенное различие поверхностей жидкость-твердое тело состоит в том, что поверхность твердого тела может служить источником дополнительных химических сил, таких как заряд или электростатические силы на ионизированных поверхностных фуппах, а также дисперсионных сил между поверхностным участком и гидрофобной частью ПАВ. В случае неионогенных ПАВ основными являются дисперсионные силы и водородные связи. В случае ионных ПАВ действуют электростатические силы, хотя нет достаточного количества данных для полного принятия этой точки зрения. [c.169]

На самом деле в формировании пространственной структуры, по-видимому, участвуют оба механизма — с одной стороны, стремление каждой пептидной единицы сохранить свойственную ей конформацию, а также слабые взаимодействия, характерные, например, для трипептидных фрагментов (при этом формируется вторичная структура, состоящая из спиралей, р-структур и нерегулярных участков), а с другой стороны —- такие взаимодействия отдельных участков вторичной структуры, которые приводят к выполнению оптимальных условий для гидрофобных сил. Вот почему в этой области создалась такая редкая для науки ситуация, когда есть эксперимент (расшифрованная пространственная структура нескольких белков), но нет ни одной конструктивной теории, которая более или менее полно могла бы его объяснить и предсказать. [c.160]

Взаимодействия фермента с лигандом осуществляются благодаря и электростатическим, и гидрофобным силам. Коэффициент активности уг г-го компонента, проявляющего и электростатические, и гидрофобные свойства, согласно расширенной теории Дебая — Хюккеля, описывается уравнением [c.97]

Гидрофобные силы участвуют не только во многих солевых эффектах, которые обсуждались выше или будут обсуждаться в некото- [c.88]

Конфигурация молекул глобулярных белков определяется двумя типами взаимодействий водородной связью и так называемыми гидрофобными силами. Способность белковых молекул образовывать водородные связи типа [c.205]

Результатом гидрофобных взаимодействий является диспропорционирование энтропии, т.е. увеличение порядка у одной подсистемы за счет его уменьшения у другой. При этом, однако, не возникают какие-то новые по своей природе дополнительные силы и, следовательно, выражение "гидрофобные силы", строго говоря, лишено физического смысла. Рассматриваемые взаимодействия обусловлены водным окружением аминокислотной последовательности и специфической структурой воды. Следствием гидрофобного эффекта является образование энергетически наиболее предпочтительных внутримолекулярных и внешних контактов между родственными по своей природе атомными группами. Эффективность контактов количественно оценивается с помощью известных потенциальных функций ван-дер-ваальсовых, электростатических и торсионных взаимодействий и водородных связей. [c.95]

Связи, обусловленные гидрофобными силами, не являются особым типом химического взаимодействия, как в случае водородной связи. Термин гидрофобное взаимодей- [c.206]

Если катионные или анионные поверхностно-активные вещества растворены в водном или неводном растворе или в их смеси, мицеллы будут образовываться в том случае, когда концентрация поверхностно-активного вещества превыщает некоторую критическую мицеллярную концентрацию МК). Обычно в водных ми-целлярных растворах длинные алифатические цепи поверхностно-активного вещества стремятся притягиваться друг к другу под действием гидрофобных сил и образовывать сферическую мицеллу (рис. 55, а). В противоположность этому в неполярных растворителях полярные концы (катионные или анионные) поверхностноактивного вещества ассоциируются, образуя "перевернутые" (или обратные) мицеллы (рис. 55, б). В результате такого упорядочивания на границе мицеллы создается сильное электрическое поле. Если молекула сколько-нибудь полярного реагента попадает в подобного рода мицеллу, то она определенным образом ориентируется под действием электрического поля и несколько изменяет свою геометрию. Поэтому полярные реакции в присутствии мицелл ускоряются. В ферментах тоже имеются гидрофобная и полярная области, с наличием которых связано ускоряющее действие ферментов на некоторые реакции. В этом смысле каталитическое [c.207]

Данные подобного рода можно также использовать для оценки вклада гидрофобных сил в энергию стабилизации макромолекулы. Полагая, что внутренняя часть белковой глобулы менее гидрофобна, чем чистый углеводород или высший алифатический спирт, и в среднем соответствует гидрофобности этанола, Тенфорд использовал свободные энергии переноса боковых цепей аминокислот из этанола в воду для оценки вклада гидрофобных сил в энергию стабилизации белковой глобулы [25]. На основании этой модели свободная энергия связывания возрастает примерно на 0,7 ккал/моль (2,9-10 Дж/моль) на каждую дополнительную метиленовую группу и на 2 ккал/моль (8,4- О Дж/моль) на каждое бензольное или индольное кольцо. [c.308]

Важность взаимодействий такого типа заключается в том, что они играют роль структурообразующих факторов. Характерным примером может служить поведение органических кислот в различных растворителях. Как известно, кислоты эти заметно димеризованы за счет водородных связей. По данным Гудмэна , значения стандартной энергии Гиббса для димеризации уксусной, пропио-новой и масляной кислот в бензоле практически одинаковы независимо от длины углеродной цепи. Аналогичные результаты получили и Веноград и Спарр для растворов в тетрахлорметане. В то же время, величины АС° для водных растворов этих же кислот сильно зависят от длины цепи. Это значит, что в неполярных растворителях углеводородные хвосты не проявляют тенденции к сближению (т. е. гидрофобные силы отсутствуют или слабы) и молекулы кислот димеризуются за счет возникновения двух водородных связей [c.269]

Липиды, входящие в состав вещества мембран, содержат фосфор. Это так называемые фосфолипиды, структура молекул которых как будто специально приспособлена для создания макрогете-рогенных структур и поверхностей раздела. Дело в том, что многие биологически важные вещества состоят из молекул, в которых можно обнаружить как гидрофильную часть, т. е. группы атомов (как, например, ОН, СООН, NH2), и гидрофобную, состоящую из углеводородных цепей, или циклов. Последние также окружены молекулами воды, но сближение и объединение углеводородных частей, связанные с частичным разрушением упорядоченной водной оболочки, дают в итоге убыль соответствующего термодинамического потенциала, поэтому между углеводородными частями различных молекул в водной среде обнаруживаются силы притяжения ( гидрофобные силы ). Строение фосфолипидов можно представить себе, если в молекуле глицерина заместить два гидроксильных атома водорода на остатки жирных кислот, а третий [c.387]

Фосфоэфирная связь имеет конформацию, обеспечивающую сближение гетероциклических оснований соседних нуклеотидов до расстояния 3,4 А между ядрами осуществляется межплоскостное взаимодействие (sta king intera tion) за счет гидрофобных сил. В результате гетероциклические основания наслаиваются друг на друга, образуя гидрофобное ядро, на наружной стороне которого располагаются гидрофильные фосфатные группы и остатки сахара. Схематично это можно изобразить так [c.645]

Характеризуя количественно межмолекулярные взаимодействия, биохимики говорят обычно о вандерваальсовых силах, электростатических взаимодействиях, водородных связях и гидрофобных силах. Количественными характеристиками суммарного действия всех сил являются константа равновесия н изменение энтальпии и энтропии рассматриваемой системы. [c.243]

Примерно соответствует размеру растворенной молекулы. Свободная энергия образования такой полости довольно велика, поскольку этот процесс сопровождается разрывом большого числа водородных связей. В основном это энтальпийный (АЯ) эффект. 2. Теперь молекулы воды будут стремиться изменить свою ориентацию, приспосабливаясь к присутствию в полости неполярной молекулы. Ясно, что они переориентируются таким образом, чтобы обеспечить оптимальные условия для вандерваальсовых взаимодействий и образовать максимальное число водородных связей. В результате такой переориентации число водородных связей может даже увеличиться, поскольку водородные связи в воде могут образовываться самым разным образом. Особенно это относится к низким температурам, когда в воде присутствуют в значительном количестве льдоподобные структуры. Во многих случаях ограничение подвижности молекул воды, окружаюш,их гидрофобные группы, т. е. возрастание структурированности воды, оказывается самым важным результатом действия гидрофобных сил. При растворении углеводородов энтальпия образования новых водородных связей почти полностью компенсируется энтальпией образования полости. В результате суммарное изменение энтальпии (АЯ) при переходе неиолярных молекул из инертного растворителя в воду обычно близко к нулю (как правило, это небольшая положительная или отрицательная величина). Вместе с тем уменьшение подвижности молекул воды приводит к значительному уменьшению энтропии, т. е. дает отрицательное значение AS. Поскольку AG = AH—TAS, а член 7 А5 положителен, изменение свободной энергии при переходе гидрофобной молекулы из инертного растворителя в воду также является величиной положительной, т. е. такой переход невыгоден с энергетической точки зрения. Именно этим объясняется плохая растворимость углеводородов в воде. [c.248]

С точки зрения термодинамики изложенные выше соображения выглядят следующим образом. При свертывании энтропия цепн должна понижаться (разд. 3.5). Первоначальное понижение энтропии минимально, если свертывание цепи приводит к конформации, близкой к среднестатистической конформации цепи в растворе, т. е. если оно приводит к структуре с сильной корреляцией между близкими по цепи остатками. При таком незначительном понижении энтропии не возникает первоначального (активационного) энтропийного барьера, который было бы трудно преодолеть за разумное время. Таким образом, процесс свертывания цепи может происходить постепенно, не требуя слишком большой связывающей энергии и гидрофобных сил (см. также разд. 8.3). [c.106]

Следуя историческому развитию темы, надо сказать, что в дальнейшем основной упор был сделан на изучение водородных связей между основаниями. Несмотря на то, что они несомненно ответственны за комплиментарность оснований во многих различных ситуациях, одни лишь водородные связи не способны удерживать вместе две цепи спирали. Распространенное в настоящее время единодушное мнение заключается в том, что определяющим фактором образования спирали является стэкинг планарных ква-зиароматических оснований, расположенных одно над другим и что возникающие в результате этого гидрофобные силы являются Основной опорой двойной спирали. [c.47]

Очевидно, что бессмысленно говорить о гидрофобных силах . Специфических сил здесь нет, мы имеем дело, с одной стороны, с обычными ван-дер-ваальсовыми силами и водородными связями, с другой — со структурой воды как целого. [c.226]

Для обращенно-фазовой ТСХ применяют пластины с алкилмо-дифицированными силикагелями RP2, RPa и RPia с привитыми углеводородными неполярными фазами. В качестве элюентов используют смеси полярных растворителей спирты, ацетонитрил, ацетон, диоксан, эфир, смешанные с водой в разных соотношениях. Вещества элюируются в порядке увеличения полярности (более полярные — быстрее). Сила элюента увеличивается с уменьшением полярности. Чем больше элюирующая сила (Я), тем растворитель — более слабый элюент. Механизм разделения основан как на гидрофобных силах, вытесняющих неполярное вещество из водного элюента, так и на ван-дер-ваальсовых взаимодействиях углеродной части молекулы разделяемых соединений и алкильных радикалов адсорбента. С увеличением длины алкильного радикала взаимодействие увеличивается. [c.345]

Спиральная конфигурация молекулы ДНК поддерживается водородными связями между основаниями в противоположных цепях. Водородные связи между парами оснований стабилизируют молекулу ДНК, однако роль их не столь велика в сравнении с электростатическими, вандерваальсовыми и гидрофобными силами. [c.81]

В чем же отличие полинуклеотидов от обычных полимеров и полипептидов Прежде всего, гидрофобные силы, которые в последних начинают проявляться при сравнительно большой длине цепи, когда могут образоваться внутренние и внешние области, уже в динуклеотидах дают значительный вклад в осевые взаимодействия, который, как мы увидим, практически не увеличивается при росте цепи. Далее, решающую роль в определении конформации полинуклеотг.да играют взаимодействий двух соседних мономерных единиц, а взаимодействие более далеких единиц можно считать прене- брежимо малым. Поэтому уже рассмотрение динуклеотидов раскрывает все основные конформационные особенности однотяжевых цуклеотидов. [c.167]

Таким образом, молекула ДНК представляет собой двойную правую спираль, образованную двумя антипараллельными полинуклеотидными цепями, основания которых специфическим образом спарены. Водородные связи между парами оснований внутри двойной спирали обеспечивают избирательность спаривания (при дупликации), но роль их в обешечении стабильности невелика, и в основном стабильность обеспечивают электростатические, вандерваальсовы и гидрофобные силы. При разрыве водородных связей в достаточно большой группе расположенных рядом оснований вероятность последующего восстановления спаривания мала, и в цепочке образуется фиксированная открытая петля. При большом числе таких петель молекула разупорядочивается и наступает денатурация. Возникновение и фиксация петель имеет место при высоких температурах. [c.319]

В работе [39] исследовалась реакция Н— Н обмена в поли-рибоадениловой кислоте (поли-А) и в ее низкомолекулярном фрагменте аденозин-5-монофосфате (АМФ) при рН=7,1. Молекулы поли-А в нейтральных растворах при температуре ниже 0°С имеют конформацию однониточных спиралей. Стабилизация таких спиралей определяется в основном стэкинг-взаимодействием, осуществляющимся за счет я-электронов пуриновых колец и гидрофобных сил. По мере повыщения температуры взаимодействие между основаниями ослабевает, и молекулы полимера становятся более лабильными. Молекулы АМФ при всех температурах сохраняли свою структуру. [c.83]

Считается, что краун-эфиры (например, синтетические циклические полиэфиры, циклоамилозы или циклодекстрины) сходны с ферментами в том отнощении, что и те и другие имеют полости подходящих размеров или углубления, благодаря которым они активируют некоторые определенные реагенты. Когда размер гидрофобной части реагента в точности соответствует размеру гидрофобной полости краун-эфира, гидрофобная сила [ 10], действующая между реагентом и краун-эфиром, удерживает реагент в определенной пространственной конфигурации. За счет этого функ- [c.208]

Межмолекулярные взаимодействия зарял енных и полярных и некоторых нейтральных молекул в растворах, как правило, обеспечиваются электростатическими силами, водородной связью или переносом заряда. Однако-в водном растворе эти типы взаимодействий малоэффективны (гл. 6, 7 и 9) ввиду высокой сольватирующей способности молекул воды, прочности образуемых ими водородных связей и слабости обычных взаимодействий с переносом заряда в основном состоянии. Чтобы объяснить большие энергии связывания, обнаруживаемые для фермент-субстратного взаимодействия, и связывания малых молекул с белками часто необходимо учитывать еще один тип взаимодействия, который за неимением точного термина условно назовем гидрофобной связью . Гидрофобные силы , вероятно, являются наиболее важным фактором, обеспечивающим нековалентное межмолекулярное взаимодействие в водном растворе. Свободные энергии связывания субстратов и ингибиторов с активными центрами ферментов часто равны примерно —10 ккал/моль (—42-10 Дж/моль) и менее, причем лишь небольшую долю-этой величины можно отнести за счет других типов взаимодействия. Сила и специфичность связывания малых молекул белками видны особенно четко при взаимодействии гаптенов с антителами, движущей силой которого обычно является гидрофобное взаимодействие. Свободная энергия связывания е-дини-трофениллизина специфическим для него антителом, которая почти полностью обусловлена взаимодействием с динитрофенильной группой, приблизительно равна —12 ккал/моль (—50-10 Дж/моль), а энергии связывания малых слабополярных гаптенов обычно лежат в интервале от —5 до —10 ккал/моль (от —21 до —42-10 Диг/моль) [1, 2]. [c.303]