Полипептидная цепь структура

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Однако, зная только порядок расположения аминокислот, нельзя еще представить себе совершенно отчетливо все уровни организации белковой молекулы. Даже прн осторожном нагревании белки нередко необратимо утрачивают свойства, присущие им в природном состоянии, иными словами, происходит денатурация белков. Причем обычно денатурация не сопровождается расщеплением полипептидной цепи чтобы расщепить цепь, нужны более жесткие условия. Следовательно, цепи образуют какую-то определенную структуру под действием слабых вторичных связей . В образовании таких вторичных связей обычно участвует атом водорода, находящийся между атомами азота и кислорода. Такая водородная связь в двадцать раз слабее обычной валентной связи. [c.130]

В природе синтез белков всегда направлен на формирование определенной первичной структуры и протекает в водных средах при обычных температурах в соответствии с универсальным генетическим кодом под влиянием специфических ферментов. Основная схема этого процесса в настоящее время уже известна. Всю генетическую информацию, обеспечивающую формирование определенной первичной структуры полипептидных цепей и макромолекул белка, несут важнейшие биополимеры, относящиеся к классу сложных полиэфиров, - нуклеиновые кислоты. Эта информация определяется последовательностью соединения друг с другом различных нуклеотидных оснований - звеньев этого полимера. [c.349]

Третичная структура фиброина в твердом состоянии формируется на основании параллельно упакованных ленточных р-структур с параллельно и антипараллельно уложенными растянутыми полипептидными цепями (см. рис. 6.10). [c.376]

Водородные связи играют гораздо более важную роль для живых систем, чем можно предположить только по структуре воды. Они лежат в основе главного способа связывания белковых молекул, о котором будет рассказано в гл. 21. Без таких связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами водорода аминогрупп не могли бы надлежащим образом возникать спиральные полипептидные цепи, образующие молекулы белков. [c.621]

Первичная структура этих белков варьируется в определенных пределах и зависит от природы шелкопряда, диеты, сроков выкормки шелковичных червей и других биологических факторов (см. табл. 6.8). Наибольшую массовую долю в макромолекуле фиброина занимают звенья Gly, Ala, Туг, Ser. Кроме того, в его состав входит небольшое количество (<1%) звеньев ys. Полипептидные цепи фиброина включают гидрофильные и гидрофобные аминокислотные звенья в соотношении 6,3 1. Последовательность аминокислотных звеньев в кристаллических областях полимерного субстрата может быть представлена в виде [c.375]

Вторичная структура белковой молекулы - это конформация участков полипептидной цепи. Линейный полимер, первичная структура которого включает много шарнирных фупп и взаимодействие между боковыми радикалами в котором не очень велико, образует статистический клубок. Он не обладает определенной трехмерной структурой или формой, так как она постоянно изменяется под действием микроброуновского движения. Однако вследствие взаимодействия боковых заместителей аминокислотных звеньев макромолекулы белка способны свертываться в более плотный, чем статистический, клубок, в результате чего возникает компактная глобулярная структура белковой макромолекулы. [c.344]

Задача установления строения смешанных биополимеров гораздо сложнее. Она включает установление строения полисахаридных цепей как одну из подчиненных задач. А в целом надо еще узнать природу и структуру неуглеводной части молекулы, способ присоединения одной части к другой и места присоединения. Так, для установления полкой структуры рассмотренных выше группоспецифических гликопротеинов необходимо узнать структуру полисахаридных цепей, способ, с помощью которого они связаны с полипептидной цепью, структуру узлов связи, Структуру полипептидной цепи и, наконец, места присоединения в этой цепи. Это весьма значительная по объему работа. Не случайно после двух десятилетий интенсивных усилий нескольких крупных лабораторий мира полная структура этих биополимеров все еще не установлена (хотя ее основные черты и многие детали уже известны). [c.49]

Все сказанное выше о генетическом коде пе говорит ничего о том, имеет ли фрагмент полинуклеотида, кодирующий указанный участок полипептидной цепи, структуру [c.443]

Таким образом, эффекты фиксации третичной структуры макромолекул белка обусловливаются теми же факторами, которые определяют вторичную структуру полипептидной цепи. [c.349]

Очевидно, что вероятность обр ования заданной первичной структуры полипептидной цепи с Р = 100 при стохастических вариантах синтеза очень мала. В биологических системах могут реализоваться лишь наиболее вероятные первичные структуры макромолеку.п белка. [c.340]

Р-Структура отвечает растянутым участкам полипептидной цепи и характерна для структуры плоских складчатых слоев бел- [c.344]

Ответ. В твердом состоянии фиброин имеет преимущественно упорядоченную структуру, которая характеризуется упаковкой полипептидных цепей в малоподвижные ленточные р-структуры. Очевидно, что подвижность макромолекул в таких фиксированных структурных образованиях существенно ограничена. Поэтому изменение формы материала при смятии (образовании складок) [c.377]

Первичная структура макромолекул кератина до настоящего времени не уточнена, что обусловлено химической неоднородностью белкового субстрата. а-Спиральные участки полипептидных цепей имеют протяженность около 100 А. [c.380]

При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - а-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые р-структуры (правда, доля последних невелика). [c.380]

Этот белок характеризуется третичной структурой, состоящей из трех левовращающих спиралей (см. рис. 6.10), которые, переплетаясь между собой, образуют правовращающую сверхспираль (рис. 6.14). На каждый виток тройной спирали приходится десять витков полипептидных цепей. При гидротермических обработках природных коллагеновых волокон происходит их резкая, но необратимая усадка ( сваривание коллагена). Межплоскостные расстояния в рентгенографической ячейке [c.381]

Однако и Фрэнсису и мне было ясно, что модели, имевшиеся в лаборатории, не вполне подходили для нашей цели. Их года за полтора до этого сконструировал Джон для исследования пространственной структуры полипептидной цепи. Точных изображений атомных группировок, характерных для ДНК, среди них не было, как и моделей атомов фосфора или пуриновых и пиримидиновых оснований. Предстояло наспех что-то придумать заказывать их не было времени. Даже срочное изготовление совершенно новых моделей отняло бы у нас целую неделю, тогда как ответ мы могли получить через день-два. Поэтому, едва войдя в лабораторию, я принялся цеплять к моделям атомов углерода кусочки медной проволоки, тем самым превращая их в более крупные атомы фосфора. [c.54]

Вторичная структура определяется специфической укладкой локальных участков полимерной цепи в пространстве. Полипептидные цепи способны образовать по крайней мере два типа упорядоченных [c.9]

Рнс. 30. Схема установления первичной структуры трнпснна. Окрашены участки полипептидной цепи, структура которых определена с помощью секвенатора. [c.78]

Линейные антибиотики-полипептиды. Актиномицеты являются также основными, хотя не единственными продуцентами таких линейных антибиотиков-полипептидов, как, например, алазопептин, дуазо-мицин, альбомицин и др. В настоящее время известно более 50 линейных антибиотиков-полипептидов, которые широко различаются между собой как по химическим, так и по биологическим свойствам. Прежде всего необходимо отметить их структурную разнообразность. Известны миниантибиотики, содержащие всего 2-3 аминокислотных остатка, антибиотики со средней мол. массой (10-30 аминокислотных остатков) и макроантибиотики — белки, в состав которых входит до 100-120 аминокислот. Кроме того, многие из них содержат фрагменты непептидной природы — остатки жирных кислот, углеводов, нуклеиновых оснований и т. п., которые чаще всего находятся либо в начале, либо в конце полипептидной цепи. Структуры некоторых антибиотиков приведены на рис. 3.12 и 3.13. [c.182]

Пепсин действует преимущественно на внутренние пептидные связи, довольно далеко расположенные от концов полипептидной цепи, так как среди продуктов пептического гидролиза белка находят значительное количество полипептидов. Л. Т. Соловьев показал, что нри гид].юлизе белка пепсином пе наблюдается больщой разнородности в продуктах гидролиза, т. е. дробление белковой молекулы пепсином происходит так, что при этом образуются довольно близкие по величине частицы. Однако под влиянием пепсина разрываются также и некоторые пептидные связи, находящиеся на конце полипептидной цепи. Структура боковых цепей или радикалов аминокислот, находящихся по соседству от пептидной связи, определяет ее устойчивость или, наоборот, легкую расщепляемоеть по отношению к пепсину. Представление о том, что гидролитический распад белка под влиянием пепсина не сопровождается появлением свободных аминокислот, в настоящее время должно быть отвергнуто. Так, при помощи нингидринового метода, позволяющего определять наличие свободных аминокислот, было показано, что гидролиз фибрина кристаллическим пепсином сопровождается выделением заметного количества свободных аминокислот. Доказано, что пепсин наиболее быстро расщепляет пептидные связи, образоваиггые аминогруппами ароматических аминокислот, а также связи ала-ала и ала-сер и ряд других. [c.313]

Пепсин действует преимущественно на внутренние пептидные связи, довольно далеко расположенные от концов полипептидной цепи, так как среди продуктов пептического гидролиза белка находят значительное количество полипептидов. Л. Т. Соловьев показал, что при гидролизе белка пепсином не наблюдается большой разнородности в продуктах гидролиза, т. е. дробление белковой молекулы пепсином происходит так, что при этом образуются довольно близкие по величине частицы. Однако под влиянием пепсина разрываются также и некоторые пептидные связи, находящиеся на конце полипептидной цепи. Структура боковых цепей или радикалов аминокислот, находящихся по соседству от пептидной связи, определяет ее устойчивость или, наоборот, легкую расщепляемость по отношению к пепсину Представление о том, чтсу гидролитический распад белка под влиянием пепсина не сопровождается появлением [c.330]

Большая часть гемоглобйнов, каталаз и пероксидаз представляет собой сравнительно простые и хорошо охарактеризованные белки. Они содержат один железопротопорфирин IX (рис. 29) на каждую полипептидную цепь, а каждая молекула белка состоит из одной или из четырех полипептидных цепей. Структуры нескольких гемоглобинов и миоглобинов установлены методом рентгеноструктурного анализа. Другие металлопротеины могут содержать несколько полипептидных субъединиц (свыше ста в случае некоторых гемоцианинов, разд. 7.1), а каждая полипептидная цепь может содержать большое число ионов металла (например, 40 ионов железа и 2 иона молибдена в некоторых нитрогеназах, разд. 9.2). Кроме того, ферменты (или ферментные системы) могут содержать только один белок (как в случае пероксидазы, разд. 8.1), два белка (нитрогеназа, разд. 9.2) или набор белков (цитохромная цепь переноса электронов). Мы пока не знаем, какова природа лигандов в ферментах, содержащих медь или молибден. Отсюда видно, насколько непроста ситуация в этой области исследований и насколько ограничены наши знания. Ясно, что любые заключения общего характера, которые можно будет сделать в этом обзоре, будут в лучшем случае лишь частично отражать истинное положение вещей. [c.137]

Детали модели, примененной для моделирования расгвора дипептида, были описаны ранее [2] здесь мы коротко рассмотрим взаимодействия, присутствующие в системе, и методы, использованные при моделировании. Растворенное вещество дипептид аланина СНзС ОКНСНСНзС ОЫНСНз (рис. 2.1) является нейтральной молекулой с концевыми метильными группами, а не с карбоксильными или аминогруппами. Это соединение является системой, моделирующей аминокислоту как часть полипептидной цепи. Структура, показанная на рис. 2.1, представляет собой экваториальную Ст-конформацию, соответствующую глобальному минимуму на потенциальной поверхности дипептида в вакууме предполагают, что такая конформация предпочтительна и в водных, и в неводных растворах. [c.33]

Вторичная структура - объемная структура самой полипептидной цепи (волокнистая, спиралеобралная, клубкообразная). [c.212]

Структура полипептидной цепи моле1сулы белка в форме спирали (основной скелет без боковых цепей). [c.212]

Ферменты — высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями. В составе природных белков встречается около двадцати аминокислот. Молекулярная масса ферментов лежит в пределах от 10 до 10 . Молекула фермента в своем составе имеет чередующиеся полярные группы СООН, ННа, МН, ОН, 5Н и другие, а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обуславливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается, свертывается в рыхлые клубки. Между отдельными участками полипептидной цепи возникает межмолекулярное взаимодействие, приводящее к образованию водородных связей другие участки могут взаимодействовать за счет электростатических или ван-дер-ваальсовых сил [c.632]

Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

Два таких основных типа конфигурации белковых структур открыли и обосновали в сороковых годах двадцатого столетия Лайнус Полинг и Роберт Кори. При этом было установлено, что более высокоорганизованным типом конформаций полипептидных цепей является правовращающая а-спираль. Именно а-спиралъ - основной и широко-распростране(гнъгй тип вторичной стр)уктзры белков. Спираль может быть правой или левой, но более устойчивой являегся правая а-спираль. [c.270]

Огромное чйсло взаимных сочетаний а-аминокислотных звеньев в полипептидной цепи, обусловливаюших первичную структуру белка, предопределяет возможность сушествования очень большого разнообразия белков и специфичность их функций. Однако первичная структура белка, обладающая специфическими функциональными свойствами (например, фибриллярные белки), в процессе биосинтеза воспроизводится достаточно точно, что обусловливает возможность жизнедеятельности организмов. Ранее уже отмечалось, что конформационные переходы в полипептидной цепи могут осуществляться в основном в результате вращения вокруг СН2-группы Gly, ифающей роль шарнира. [c.344]

Третичная структура белков предопределяет особенности взаимного расположения полипептидных цепей в фибриллах и (или) глобулярных структурах. Для каждого вида белка характерна определенная третичная структура. Третичная структура белков стабилизируется различными видами межмолекулярных контактов водородных, диполь-дипольных, солевых, дисульфидных, амидных, сложноэфирных связей. Существенное значение в формировании и фиксации третичных структур ифают гидрофобные взаимодействия в водно-белковых системах. [c.347]

Четвертичная структура реализуется в белках как монодисперс-ные образования, возникшие в результате соединения в одну макромолекулу нескольких полипептидных цепей ( субъединиц ). Этот уровень надмолекулярной структурной организации наблюдается у белков с > 5 10 . Соединение [c.349]

Расстояние между этими слоями соответствует 3,5-3,85 А. Полипептидные цепи связаны между собой интенсивными межмолекулярными связями как в каждой ленте, так и между соседними плоскостями. Эти ленты скручены в плоскую спираль, которая в свою очередь является элементом структуры фиброинового стержня натурального шелка. [c.376]

Натуральный шелк представляет собой нить, полученную размоткой коконов шелкопряда в условиях интенсивного набухания при гидротермических обработках. Получаемая таким образом нить характеризуется сложным морфологическим строением два фиброиновых стержня соединяются в единую нить с помощью серициновой прослойки. После дополнительного удаления серицина до содержания его 20-25% коконная нить превращается в шелк-сырец, а при более глубокой отмывке (до 4-5%) - в натуральный шелк. В зависимости от своих функций (формирования армирующей основы шелка - фиброиновых стержней или обеспечения связи между ними) полипептидные цепи имеют первичную структуру, включающую большее (в фиброине) или меньшее (в серицине) количество гидрофобных аминокислотных звеньев, но четкое различие между этими белками отсутствует (рис.6.12). Связь между ними обеспечивается проходными цепями, дисульфидными и сложноэфирными мостиками, межмолекулярными водородными связями, а также через небелковые фрагменты, например через монозы. [c.376]

Огромное многообразие структурных и функциональных свойств белков обусловлено, таким образом, большим количеством известных органических структур. В воде, как реакционной среде, можно иметь аминокислоты как неполярные (конформационнолабильные или жесткие), так и неполярные (связанные водородными связями) или ионные (сольватированные) как ароматические, так и алифатические аминокислоты, обладающие как восстанавливаемыми, так и окисляемыми группами. Таким образом, почти вся энциклопедия органохнмических реакций может быть закодирована в полипептидной цепи и ее третичной структуре. Наконец, поскольку все аминокислоты существуют в ь (либо 5)-конфигурации, понятно, что хиральность играет существенную роль в упорядочении структуры. [c.16]

Важно уяснить, что именно основания, пуриновые или пиримидиновые, являются носителями генетической информации, подобно тому как боковые цепи аминокислот определяют химические и функциональные свойства аминокислоты. Носитель наследственной информации — молекула ДНК — организована в клетке в структурные единицы — гены. Эти последние в свою очередь локализованы в особых структурах — хромосомах, которые находятся в ядре животных или растительных клеток. Именно ген содержит информацию, определяющую специфический признак цвет глаз и волос, рост, пол и т. д. Однако для описания на молекулярном уровне ген — довольно сложное образование, так как число молекулярных стадий при реализации конкретного признака может быть весьма велико. Отметим, что любой генетический признак реализуется с помощью белкового синтеза (структурного белка либо фермента), и введем понятие более простого элемента — цистрона. Цистрон определяют как часть ДНК, которая несет генетическую информацию (кодирует) о синтезе лищь одной полипептидной цепи. Хромосома содержит много сотен цистронов. Все количество ДНК, содержащееся в клетке, называется геномом. [c.108]

Молекула этого фермента не очень большая его полипептидная цепь включает 129 аминокислот. Лизоцим — первый фермент, структура которого была установлена в 1967 г. с помощью рентгеноструктурного анализа [108]. В отличие от сс-химотрипсина по одной стороне эллипсоидальной молекулы лизоцима проходит глубокая щель для связывания субстрата. Щель разделена на 6 участков AB DEF. Остаток NAM может связываться только в участках В, D и F, тогда как остатки NAG синтетического субстрата могут связываться со всеми участками. Связь, которая подвергается расщеплению, находится между участками D и Е. [c.239]

В принципе, полипептидные цепи белков могут ориентироваться в пространстве самьш различньш образом в виде колец, листов, клубков, сфероидов и т.д., создавая вторичную структуру белков, т.е. способы npo ipaH TtieHHon упаковки полипептидов. [c.269]

А фиброин шелка и р-форма кератина принадлежит к группе фибриллярных белков, у которых почти полностью развернугьте полипептидные цепи организованы в складчатую структуру. [c.271]

Вторая упор51Доченная конформация, в которую могут укладываться полипептидные цепи, известна под названием Р-структуры. Такого рода складчатые слои образуются из нескольких участков растянутых (не- [c.11]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология