Пептиды кривые дисперсии вращения

Методы исследования пространственного строения белков и пептидов в растворе. Конформационные состояния белков и пептидов в растворе исследуются различными методами, каждый из которых имеет свои достоинстаа и ограничения. Информацию о вторичной структуре можно получить из ультрафиолетовых спектров поглощения в области ISO — 210 нм как показали исследования регулярных полипептидов (например, полилизина), а-спираль имеет меньшее (гипохромизм), а Р-структура большее (гиперхромизм) поглощение, чем неупорядоченный клубок. В течение долгого времени процентное содержание а-спиральных структур оценивали по кривым дисперсии оптического вращения (уравнение Моф-фита, 1956). В настоящее аремя содержание различных типов аторичных структур определяется из спектров кругового дихроизма (КД) на основе сравнения спектров пептидов и белков с кривыми КД канонических вторичных структур, полученных для регулярных полипептидов (Э. Блоут, 1961) (рис. 64) или выведенных на основе анализа кривых КД ряда белков с установленной пространственной структурой в кристалле. [c.111]

Исследование пространственных, конформационных состояний. иолгипептидных и белковых молекул проводится современными физическими и физико-химическими методами. Вполне понятно, что ценность любого из этих методов будет тем большей, чем точ1нее он позволяет определять пространственное строение белка-фермента, непосредственно связанное с выполняемой последним биологической функцией. Поскольку все ферменты являются асимметрическими системами, растворы которых вращают плоскость поляризации света, то здесь широко используют оптические методы. К ним относятся дисперсия оптического вращения и круговой дихроизм, т. е. изменение оптических характеристик какого-либо соединения в зависимости от длины волны облучающего света. Для многих ферментов, особенно содержащих металлы, можно применить метод магнитной дисперсии, когда оптическая активность (новая, отличная от естественной) индуцируется сильным магнитным полем (это явление известно под названием эффекта Фарадея). При изменении пространственного строения белков-ферментов в растворе меняются и их оптические характеристики — кривые оптической дисперсии и кругового дихроизма, и на основании этого можно судить о характере происшедших изменений. Широкую популярность в химии ферментов завоевали различные спектральные методы, в частности метод ядерно-магнитного резонанса, регистрирующий поведение ядер некоторых атомов в исследуемом пептиде или белке при наложении сильного внешнего магнитного поля, а также методы инфракрасной и ультрафиолетовой спектроскопии и т. п. [c.46]