спектры пептидов

Химические сдвиги протонов в спектрах пептидов [c.290]

Методы исследования пространственного строения белков и пептидов в растворе. Конформационные состояния белков и пептидов в растворе исследуются различными методами, каждый из которых имеет свои достоинстаа и ограничения. Информацию о вторичной структуре можно получить из ультрафиолетовых спектров поглощения в области ISO — 210 нм как показали исследования регулярных полипептидов (например, полилизина), а-спираль имеет меньшее (гипохромизм), а Р-структура большее (гиперхромизм) поглощение, чем неупорядоченный клубок. В течение долгого времени процентное содержание а-спиральных структур оценивали по кривым дисперсии оптического вращения (уравнение Моф-фита, 1956). В настоящее аремя содержание различных типов аторичных структур определяется из спектров кругового дихроизма (КД) на основе сравнения спектров пептидов и белков с кривыми КД канонических вторичных структур, полученных для регулярных полипептидов (Э. Блоут, 1961) (рис. 64) или выведенных на основе анализа кривых КД ряда белков с установленной пространственной структурой в кристалле. [c.111]

ИКС дихроизм, дейтерирование и спектры пептидов, 2 мк. [c.373]

Температура ионного источника может оказывать и иное заметное влияние на масс-спектр — не за счет осуществляющихся химических превращений. При попадании в ионизационную камеру молекулы не обязательно ионизируются немедленно благодаря низкому давлению паров (большая средняя длина свободного пробега) молекулы до ионизации могут многократно сталкиваться со стенками камеры. При каждом таком столкновении со стенкой, даже если и не наблюдается химических превращений, может происходить перераспределение тепловой энергии. Ионизационные камеры источников с ионизацией электронным ударом обычно имеют температуру от 150 до 250° С, так что до ионизации молекула может получить довольно много тепловой энергии, которую следует учитывать наряду с энергией, сообщаемой молекуле при ионизации. Таким образом, молекулярный нон обладает избытком энергии, полученной и от горячего источника, и от ионизирующих электронов. Экспериментально найдено, что эти термические эффекты почти не обнаруживаются по масс-спектрам ароматических соединений, имеющих достаточно устойчивую структуру, однако по масс-снектрам алифатических соединений часто наблюдается резкое усиление степени фрагментации под влиянием температуры. На рис, 4.8 приведены для сравнения частичные масс-спектры пептида при различных температурах ионного источника нетрудно заметить, что интенсивность пика молекулярного иона резко снижается при [c.93]

Рис. 9.4-6. Методы мягкой ионизации, а — масс-спектр пептида Tyr-Ala-Gly-Phe-Leu, полученный при ионизации методом ББА 5 — масс-спектр цитохрома лошади (1пмоль), полученный методом MALDI, в качестве матрицы использовали 2,5-дигидроксибензойную кислоту в — масс-спектр цитохрома лошади (1 пмоль/мкл) в 50% водно-метанольном растворе (-(-1% уксусной кислоты), полученный методом электрораспыления в спектре присутствуют многозарядные ионы ( ионный конверт ).

Рис. 4.31. Частичный масс-спектр пептида Н. Точные значения масс ионов приведены в табл. 4,8.

Частичные результаты измерения точного значения масс ионов в масс-спектре пептида (Н), полученные с помощью системы масс-спектрометр — ЭВМ [c.176]

В масс-спектрах пептидов с Ы-концевым остатком лизина или орнитина [13] присутствует очень интенсивный пик, обусловленный ионом следующего строения [c.198]

Амиды и имиды кислот имеют полосы, характерные для карбонильной группы с электронодонорный заместителем (см. стр. 113). Полосы п -> я -перехода смещены в коротковолновую сторону и их интенсивность повышена [4, 93]. Кроме того, амиды имеют полосу при 178 нм (е 8000) [94], а имиды (например, сукцинимид) — при 191 нм (ел 14 000). Удвоение интенсивности полосы имида объясняется наличием двух карбонильных групп в молекуле. В спектрах пептидов наблюдается полоса при 185 нм, интенсивность ее пропорциональна числу амидных групп в молекуле [4]. [c.117]

Проведены также исследования простых пептидов, содержащих лишь небольшое число аминокислотных остатков. В случае простейших членов ряда преобладает характеристический спектр пептидов, обусловленный присутствующими диполярными ионами. По этой причине такие соединения рассмотрены отдельно, но данные об этих соединениях должны учитываться при обсуждении характеристических частот для более высокомолекулярных полипептидов. [c.269]

Пептиды, синтезированные в лаборатории, гидролизуются кислотами и ферментами кишечного тракта так же, как природные белки, что служит одним из доказательств строения белков. Сравнение инфракрасных спектров пептидов и белков показывает, что в обоих случаях аминокислоты связаны пептидными связями (в белках могут быть и другие связи). [c.284]

Вид масс-спектра одного из синтетических пептидов приведен на рис. 16. Следует отметить, что при расшифровке масс-спектров пептидов существенное значение приобретает точное знание характера фрагментации боковых цепей отдельных аминокислотных остатков, особенно таких сложных, как аргинин, гистидин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты и их амиды, цистин и цистеин. [c.87]

Прямую информацию о пространста строении Б. в р-ре дает метод ЯМР. Совр. методики ЯМР<пектроскопин позволяют проводить практически полное отнесение сигналов в спектрах пептидов и небольших Б. (с мол. м. до 10.000) к определенным ядрам в молекуле. Использование гомо-ядерных ( Н— Н) и гетероядерных СН— С) констант спин-спинового взанмод. дает возможность определять торсионные углы ф, 1 н осн. полипептидной цепи и торсионный угол х боковых цепей аминокислотных остатков. С помошью ядерного эффекта Оверхаузера, сдвиговых и уширяющих реагентов (ионы парамагн. металлов, спиновые метки) измеряют расстояния между отдельными ядрами молекулы. Т. обр. для пептидов и небольших Б. удается определить пространств, структуру с разрешением до 0,3-0,4 нм. Несомненное достоинство ЯМР-спектроско-пии-возможность получать информацию о динамике пространста структуры молекулы Б. [c.253]

При бомбардировке быстрыми атомами (ББА) изучаемое вещество растворяют в подходящей нелетучей матрице, например в глицерине. Раствор помещают в виде тонкой пленки на металлическую подложку специального штока. Образец переносят в ионный источник и после вакуумирования облучают потоком атомов с энергиями около 8кэВ (например, атомами Аг или Хе). Для бомбардировки используют также высокоэнергетические ионы цезия. В качестве примера на рис. 9.4-6, а приведен масс-спектр пептида Tyr-Ala-Gly-Phe-Leu, полученный при ионизации быстрыми атомами. [c.271]

Одно нз преимуществ масс-спектрометрнческого метода заключается в возможности аналнзнровать пептиды, не содержащие свободной а-аминогруппы, и устанавливать химическую природу блокирующего остатка. При использовании электронной ионизации метод пригоден для анализа сравнительно коротких (4 — 6 остатков) пептидов. Границы возможностей масс-спектрометрии в изучении структуры пептидов резко расширились с введением более современных методов ионизации. Применив для этой цели бомбардировку ускоренными атомами, Г. Моррис показал, что можно получать масс-спектры пептидов, молекулярная масса которых достигает 3000, причем для определения структуры достаточно I — 5 нмоль вещества, т. е. в таком случае по чувствительности масс-спектрометрический метод не уступает другим методам. [c.73]

При ионизации полевой десорбцией масс-спектры пептидов состоят практически из одних молекулярных ионов. На этой основе Я. Шимониши был разработан метод исследования структуры белка путем непосредственного анализа смеси пептидов, получаемых после ферментативного гидролиза. Смесь пептидов подвергается деградации по методу Эдмана, и после каждого этапа, наряду с идентификацией отщепленных аминокислот, масс-спектрометрически по молекулярным ионам определяются молекулярные массы [c.73]

Рпс. 4.8. Частичный масс-спектр пептида Z-Val-Gly-OMe при IGO (а) и 250° С (б). Оба спектра записаны в процентах от. . акси.мальпого [c.94]

Константы диссоциации пептидов. Часть 2. Влияние оптической формы на инфракрасные спектры пептидов, содержащих одну амнно- и одну карбоксильную группу. Часть 3. Влияние оптической формы на инфракрасные спектры полифункциональных пептидов. Часть 4. Изомерные аланилаланины. [c.341]

На рис. 7.13 представлен масс-спектр метиониллизилбрадикинина, полученный из 1 г образца без его предварительного перевода в летучие производные. По пику псевдомолекулярного иона с массой 1319 была установлена молекулярная масса соединения, а осколочные ионы содержали информацию, необходимую для установления последовательности пептидов. Были получены также масс-спектры пептида с молекулярной массой 2845, содержащего до 26 аминокислотных остатков. [c.220]

Распад боковых цепей некоторых аминокислотных остатков часто облегчает интерпретацию масс-спектров пептидов. Таковы, например, остатки серина и треонина, боковые цепи которых склонны к элиминированию молекул метанола. Кроме того, для остатка треонина характерен отрыв всей боковой цепи в результате разрыва С—С-связи с миграцией Н или без таковой. Аналогично ведет себя метионин, остаток которого теряет молекулу H3SH (М 48) и/ил1[ всю боковую цепь. [c.525]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология