Активные центры антител к заряженным гаптенам

В заключение остановимся на реакции химических гаптенов и комплексных антигенов с химической детерминантой с антителами. Известно, что взаимодействие антигена с антителом обусловливается силами, действующими только на очень близком расстоянии. Так, например, активный центр антитела превосходит по своим размерам гаптенную детерминанту всего на 0,3—0,5 нм. На таком расстоянии связь мож т быть обусловлена гидрофобным взаимодействием, электростатическими силами, силами ван дер Ваальса, водородными связями или диполь-дипольным взаимодействием. Каждому гаптену в зависимости от его структуры свойственны те или иные типы связей (табл. 8). При взаимодействии антител против р-азобензойной кислоты со специфичными антителами константа связывания равна 1,0. Если уменьшить (замена гексилом) или полностью исключить (замена ме-тильной группой) гидрофобные взаимодействия, обусловленные бензольным кольцом, то константа связывания уменьшается в 500—1000 раз. Если ослабить электростатические силы, связанные с отрицательным зарядом карбоксильной группы, введением добавочных радикалов в бензольное кольцо или заменой карбоксила на АзОз, то константа связывания также уменьшается в 7—1000 раз. [c.47]

Межмолекулярные взаимодействия зарял енных и полярных и некоторых нейтральных молекул в растворах, как правило, обеспечиваются электростатическими силами, водородной связью или переносом заряда. Однако-в водном растворе эти типы взаимодействий малоэффективны (гл. 6, 7 и 9) ввиду высокой сольватирующей способности молекул воды, прочности образуемых ими водородных связей и слабости обычных взаимодействий с переносом заряда в основном состоянии. Чтобы объяснить большие энергии связывания, обнаруживаемые для фермент-субстратного взаимодействия, и связывания малых молекул с белками часто необходимо учитывать еще один тип взаимодействия, который за неимением точного термина условно назовем гидрофобной связью . Гидрофобные силы , вероятно, являются наиболее важным фактором, обеспечивающим нековалентное межмолекулярное взаимодействие в водном растворе. Свободные энергии связывания субстратов и ингибиторов с активными центрами ферментов часто равны примерно —10 ккал/моль (—42-10 Дж/моль) и менее, причем лишь небольшую долю-этой величины можно отнести за счет других типов взаимодействия. Сила и специфичность связывания малых молекул белками видны особенно четко при взаимодействии гаптенов с антителами, движущей силой которого обычно является гидрофобное взаимодействие. Свободная энергия связывания е-дини-трофениллизина специфическим для него антителом, которая почти полностью обусловлена взаимодействием с динитрофенильной группой, приблизительно равна —12 ккал/моль (—50-10 Дж/моль), а энергии связывания малых слабополярных гаптенов обычно лежат в интервале от —5 до —10 ккал/моль (от —21 до —42-10 Диг/моль) [1, 2]. [c.303]