Изменение свободной энергии связывания

Молекула имеет два идентичных центра связывания для лиганда X. Свободная энергия взаимодействия между лигандами, связанными с одной и той же молекулой, е, определяется как изменение свободной энергии связывания лиганда с молекулой, обусловленное связыванием первого лиганда с соседним центром. Покажите, что если [c.333]

Обычный диапазон изменения аффинности антител составляет 10 —10" М , что соответствует изменению свободной энергии связывания в области —24- —52 кДж/моль. Максимальные значения констант связывания характерны для антигенов, обладающих ярко выраженными гидрофобными свойствами или же взаимодействующих с активным центром антитела достаточно большой областью молекулы. Наименьшей эффективностью взаимодейст- [c.36]

Ф Таким образом, количественно специфичность можно оценить, измеряя изменение свободной энергии связывания или внутреннюю аффинность. В практических целях иногда очень важно провести сравнение специфичности взаимодействия ряда антигенов с антителами, индуцированными одним из этих антигенов. Относительная специфичность в этих случаях может быть выражена как отношение внутренних аффинностей взаимодействия с антителами рассматриваемого антигена и антигена, индуцировавшего антитела. [c.37]

При контакте с растворителем ионит набухает. Это свойство особенно характерно для синтетических ионообменных смол. Обмен ионами в набухающем ионите характеризуется с точки зрения термодинамики изменением свободной энергии в результате переноса ионов В+ из раствора в ионит, связывания его с фиксированным ионом и эквивалентного переноса ионов А+ из ионита в раствор. Кроме того, изменение свободной энергии связано с переносом некоторого количества растворителя из раствора в ионит и обратно. В этом случае изменение свободной энергии АГ для обмена 1 мэкв [c.103]

В реальных системах ни субстрат, ни фермент не являются жесткими молекулами. Поэтому при связывании претерпевают конформационные изменения, как правило, молекулы обоих реагентов, о означает, что провести четкую грань между различными механизмами катализа (рис. 17, II и III) не представляется возможным. Более того, даже обычный механизм ориентации реагирующих групп (см. 3 этой главы) в ряде случаев можно трактовать как создание некоторых напряжений в структуре молекул реагентов. Поэтому, чтобы не дать себя дезориентировать изобилием предложенных теорий и механизмов (а также поправок и уточнений к ним), важно помнить, что отличие между ними состоит лишь в используемых терминах (таких как принудительная ориентация, индуцированное соответствие, механизм дыбы , щелевой эффект и т. п.) и некоторых частных предпосылках о строении активного центра. Термодинамическая же сущность всех этих теорий одна потенциальная свободная энергия связывания (сорбции) субстрата на ферменте тратится на понижение барьера свободной энергии активации последующей химической реакции. [c.60]

Коэффициент 0,018 необходим для учета изменения свободной энергии системы прп связывании фермента и субстрата он вводится в качестве поправки прн переходе от микроскопических к макроскопическим величинам [9]. Численная его величина / 2400 [c.40]

Свободная энергия. Изменение свободной энергии при гидратации определяют из изотерм сорбции воды [2]. Эти измерения показывают, что процесс гидратации протекает в несколько стадий. В типичном случае на изотерме имеется колено при относительном содержании воды 0,05 г/г белка или при относительном давлении паров воды, равном 0,1. Это колено соответствует связыванию сильно взаимодействующей воды с за- [c.115]

Правомерность каждой из этих двух моделей подвергалась сомнению главным образом по той причине, что отсутствовали надежные данные по величинам изменений термодинамических параметров процесса, сопровождающего связывание воды фибриллами кератина. В частности, ни одна из моделей не давала адекватного анализа набухания структуры кератина и вклада, который этот процесс вносит в общее изменение свободной энергии при сорбции. Несомненно, что это было вызвано недостатком точных измерений изменения объема фибрилл волос при связывании воды. [c.304]

Изменение свободной энергии при связывании воды с кератином волос [c.309]

Результаты данной работы показывают, что пренебрежение изменениями свободной энергии, происходящими вследствие набухания волос во время абсорбции воды, вносит значительную ошибку в величину общего изменения свободной энергии процесса связывания воды. Существует точка зрения [3], что теория набухания полимеров Флори лучше объясняет данные по связыванию воды, чем модель, основанная на предположении о связывании воды с дискретными центрами. Такое возражение не возникало бы, если бы принималась во внимание термодинамическая работа, затрачиваемая на набухание волос. Очень низкие значения парциального молярного объема воды, найденные в настоящей работе, также заставляют предположить, что механизм существенно отличается от того, который постулирован Флори для описания набухания полимерных гелей [8]. [c.313]

Изменение свободной энергии в реакциях связывания иодистого водорода окислами и карбонатами металлов [310] [c.184]

Для выяснения причин различной прочности межфазных адсорбционных слоев белков на разных углеводородных границах исследовалось взаимодействие этих же углеводородов с белками в водном растворе (солюбилизация углеводородов) [24]. Было установлено, что взаимодействие белков с углеводородами в водных растворах является самопроизвольным обратимым процессом, механизм которого заключается в распределении углеводорода между неполярными областями макромолекулы белка и водой. Вычислено изменение свободной энергии при связывании углеводородов, которое составляло 2— [c.48]

Сведения о составе равновесной смеси в конкретных условиях эксперимента (температура, концентрация) можно получить, зная константу равновесия реакции комплексообразования К или непосредственно связанное с ней изменение свободной энергии AG в этом процессе (см. уравнение 11.44). Поскольку величины /С и AG позволяют рассчитать степень диссоциации комплексов, их можно рассматривать как меру устойчивости комплексных соединений в растворе и газовой фазе в заданных условиях эксперимента. Хотя величины /С и AG не могут служить истинной мерой энергии ДА-связей, их часто используют в качестве относительной меры энергии координационных связей в рядах различных комплексов. Однако сопоставлять энергию межмолекулярных связей на основе констант равновесия следует с осторожностью. При этом необходимо учитывать влияние энтропийного члена на соотношение величин AG и АЯ. Взаимосвязь параметров AG, АЯ и А5 видна из уравнения (П.45) AG = АН — TAS. Если член TAS мал, то АН AG. Это возможно либо при температурах, близких к абсолютному нулю, либо в процессах, протекающих без изменения энтропии (А5 = 0). Ни то, ни другое условие обычно не выполняется в рассматриваемых реакциях. Во-первых, термодинамические параметры реакций комплексообразования, как правило, определяют при температурах О—100 °С, т. е. при температурах, лежащих значительно выше абсолютного нуля, во-вторых, связывание двух свободных молекул Д и А в одну молекулу комплекса ДА приводит к уменьшению числа степеней свободы системы и, следовательно, к заметному уменьшению энтропии при комплексообразовании (AG < 0). [c.100]

О — белок, содержащий два центра связывания и концентрация свободной формы этого белка Оа — общая концентрация белка, содержащего два центра связывания ДО — изменение свободной энергии ДО — свободная энергия реакции ДО — свободная энергия активации А — постоянная Планка ДЯ= — энтальпия активации А — анодный ток Ск — катодный ток [c.338]

ТАБЛИЦА 37 Изменения свободной энергии и энтропии для реакции связывания анти-В-изоагглютининов В-эритроцитами [23] [c.181]

Рассчитанные величины изменения свободной энергии и энтропии приведены в табл. 37. Эти результаты показывают, что энергия связывания ДF не очень сильно отличается у трех различных видов [c.181]

Преципитация тормозится высоким давлением [116]. Это указывает на то, что связывание антигена с антителом сопровождается выделением воды. Частичной дегидратации, повидимому, подвергаются как молекулы антигена, так и молекулы антитела на том участке, где они непосредственно соприкасаются друг с другом. В результате этого два мономолекулярных слоя воды, которые первоначально окружали каждый из реагирующих компонентов, замещаются одним общим для обоих компонентов слоем. Изменение свободной энергии реакции 0В - - 0В , +В можно вычислить, зная постоянную равновесия К, по уравнению Вант-Гоффа [c.346]

ЗОМ обсуждены механизмы денатурации белков ионами металлов-посредников и ингибирования ферментов, а также проблема использования ионов металлов в качестве структурных зондов, с помощью которых может быть определена доступность и реакционная способность потенциальных лигандных групп белка. Повышенная реакционная способность потенциально способного к координации атома в белке по сравнению с его реакционной способностью в модельных системах заставляет предположить наличие рядом с ним в молекуле белка второго донора электронов, которого нет в используемых моделях. И наоборот, относительно пониженная реакционная способность потенциального места связывания свидетельствует о стерических затруднениях и (или) конформационных изменениях, сопутствующих связыванию. Для тех беЛ Ков, которые, будучи изолированными, находятся в состоянии с самой низкой свободной энергией, все такие конформационные изменения будут связаны с положительными вкладами в свободную энергию связывания, и поэтому будет наблюдаться более низкая кажущаяся константа связывания, чем та, которая была бы найдена в отсутствие конформационного изменения. [c.275]

Этот процесс моделирует связывание малых молекул белками. Зависимость степени связывания от концентрации свидетельствует о том, что существует один связующий центр на приблизительно каждые 10 остатков пирро-лидона и свободная энергия связывания составляет от —1 до —2 ккал/моль (от —4,2 до -8,4 10 Дж/моль) на одно ароматическое кольцо, причем связывание несколько возрастает при введении полярных заместителей. Взаимодействие малой молекулы с полимером в основном осуществляется за счет положительного изменения энтропии, которого достаточно для того, чтобы скомпенсировать невыгодные изменения — положительное изменение энтальпии, наблюдавшееся для некоторых соединений, и отрицательное изменение энтропии, которым должны сопровождаться сжатие полимера и ассоциация. То, что полимер подвергается сжатию при связывании незаряженных малых молекул, следует из измерений светорассеяния и понижения вязкости. Это явление моделирует конформационные изменения в белках, происходящие при связывании малых молекул. [c.309]

Осмотическое давление растворов есть мера сродства компонентов друг к другу и определяет изменение свободной энергии aGi, в то время как истинное связывание растворителя определяет энергетические изменения, происходящие в растворе и выражающиеся в изменении теплосодержания. Поэтому осмотическое давление определяется общим количеством растворителя, которое проникает в раствор и вследствие взаимодействия между молекулами и вследствие диффузии, сопровождающейся увеличением энтропии. Последнее количество растворителя отнюдь не связано растворенным полимером, совершенно свободно переме- [c.145]

Величина межфазного потенциала (называемого иногда поверхностным потенциалом) имеет большое значение для связывания ионов мембраной. Изменение свободной энергии при связывании 1 моля иона равно (см. уравнение 1.4) [c.108]

Более внимательное рассмотрение изложенной выше концепции приводит к выводу, что для специфических фермент-субстратных взаимодействий "вовсе не обязательны напряжение или деформация субстрата. Достаточно, чтобы взаимодействие фермента с субстратом было лучнге в переходном состоянии по сравнению с основным состоянием фермент-субстратного комплекса. Этот вопрос детально рассмотрен в первой части книги [81]. Например, если субстрат в ходе его ферментативного превращения и, следовательно, структурной перестройки изменяет свою конформацию так, что прочность его взаимодействия с ферментом в переходном состоянии возрастает, то уменьшается свободная энергия активации и ускоряется реакция. При этом субстрат совершенно не обязательно должен подвергаться какой-либо деформации (т. е. изменению длин ковалентных связей и искажению валентных углов) при образовании комплекса Михаэлиса. Он может связаться с ферментом, помещая свою реакционноспособную связь в непосредственной близости от каталитически активных групп, но так, что прочность связывания при этом еще достаточно далека от потенциально достижимой. Тем самым субстрат как бы резервирует свободную энергию связывания для переходного состояния, что также приводит к ускорению ферментативной реакции. [c.163]

Большая часть связывающей энергии расходуется на изменение конформации фермента. Если предположение Дженкса верно, то наблюдаемая константа связывания Кая я = Е — АМР]/[ ] X X [АМР] = 10 М в 10 раз меньше, чем общая константа связывания /< общ = Е — АМР]/[/ ] [АМР]. Пользуясь соотношением AG = —RT nK, мы находим, что общая свободная энергия связывания, т. е. полученная в результате взаимодействия АМР с ферментом Е (АОобщ = —12,5 ккал/моль), более чем в два раза превышает свободную энергию связывания, следующую из наблюдаемой величины константы диссоциации (АОнабл =—5,3 ккал/моль). Таким образом, большая часть энергии связывания расходуется на обеспечение изменения конформации фермента от неактивной к активной форме, а оставшаяся часть проявляется в виде наблюдаемой энергии связывания. Общая энергия связывания была бы эквивалент- [c.262]

Теория перехода спираль — клубок, вызванного изменением растворителя или pH среды, а не повышением температуры, строится на тех же основах (см. [62]). Во втором случае необходимо учесть, что каждое пептидное звено может находиться уже не в двух, а в трех состояниях без водородной связи, с внутримолекулярными водородными связями и с межмолекуляр-ными водородными связями с молекулами растворителя. Меж-молекулярное связывание мы вправе считать некооперативным, и тогда каждое несвязанное звено внутри молекулы вносит в 2 множитель, равный не единице, а 1 + ехр(Л 1,/й7 ). где Л . — разность химических потенциалов звена в состоянии с межмолеку-лярной водородной связью и в свободном состоянии, т. е. изменение свободной энергии звена при образовании водородной [c.215]

Описанные явления (обратимое связывание вещества и неподвижной фазы) иллюстрирует рис. 168. Очевидно, что на степень неполярных взаимодействий в полярных растворителях сильно влияет баланс сил, обусловленных эффектом растворителя. Суммарные изменения свободной энергии, вызванные взаимодействием частиц в отсутствие растворителя, разницей в размерах полостей, уменьшением свободного пространства, уравновешиваются изменением свободной энергии за счет электростатических и ван-дер-ваальсовых взаимодействий групп с растворителем. При увеличении размера анализируемого вещества ван-дер-ваальсовы взаимодействия усиливаются. Таким образом, энергия процессов связывания равна разности этих двух суммарных энергий [149]. Молекулы веществ с полярными заместителями, которые взаимодействуют сильнее с полярными элюентами, удерживаются слабее, чем исходные соединения без полярных заместителей. Ионизация соответствующих групп при изменении pH растворителя приводит к усилению электростатических взаимоде11Ствий с водными элюентами и. соответственно, к уменьшению хроматографического удерживания, тогда как нейтрализация заряда путем регулирования pH или за счет образования комплекса способствует более С1шьному удерживанию. [c.76]

Декстраны обладают антигенными свойствами их иммунохимические реа <ции подробно изучены . Количественное исследование ингибирования реакции антидекстрановой сыворотки с декстранами под действием олигосахаридов позволило установить предельные размеры детерминантной группы углеводного антигена. Оказалось, что максимальные размеры такой группы соответствуют гексасахариду, причем уже в случае трисахарида изменение свободной энергии при связывании с антителом составляет 90% от максимального. [c.548]

Связывание бутана сопровождается изменением свободной энергии AF = — 6,4 ккал моль, изменением энтальпии АЯ = = — 1,1 ккал/жо.ль и изменением энтропии АS = 7,8кал1молъ-град. Перенос бутана в мицеллу додецилсульфата натрия характеризуется AS — 17,2 кал1моль-град. Изменения AF, АЯ и AS нри связывании пентана -лактоглобулином соответственно равны [c.33]

В соседних мономерных единицах, то для построения статистической суммы цепи достаточно учесть, как это было сделано в работах Гиббса и Ди Марцио [ ] и Пеллера [2], что каждая несвязанная внутримолекулярной водородной связью мономерная единица вносит в статистическую сумму множитель не 1, а 1 + а, где a = — отношение активностей мономерной единицы в связанном межмолекулярной водородной связью и свободном состояниях, а [X — разность химических потенциалов мономерных единиц в двух этих состояниях (т. е. изменение свободной энергии мономерной единицы при межмолекулярном связывании). Тогда каждый элемент матрицы G (см. формулу (9.13)) содержит либо множитель - -a), если соответствующая мономерная единица не связана внутримолекулярной водородной связью, либо множитель s, если такая связь имеет место. [c.330]

Известно, что важнейшие процессы с участием белковых молекул регулируются их окружением. Например, Брюс и Тернер [1] при исследовании модельной ферментативной реакции показали, что при переходе от воды к водно-диоксановому раствору скорость атаки сложных эфиров замещенных фенолов карб-оксилат-ионом изменяется па 4—6 десятичных порядков. Хотя в отношении значения роли растворителя в подобных процессах мнение исследователей единодушно, до сих пор остаются непонятными основы контролирующего влияния растворителя. Наш интерес к этой проблеме обусловлен желанием установить зависимость между структурой активных центров, которая следует из рентгенографических данных, и термодинамикой связ-зывания субстратов и их аналогов. Трудность изучения термодинамики реакций с участием белков видна на примере складывания молекулы белка при связывании с аналогом субстрата (табл. 6.1). Эти реакции характеризуются различиями в величине поверхности контакта более чем на порядок, тогда как различия в изменении свободной энергии и энтальпии невелики. Хотя пути участия растворителя не могут служить отправной [c.114]

Хотя очевидное согласие экспериментальных и рассчитанных по уравнению (11) значений изменения свободной энергии весьма интересно, но его все же нельзя рассматривать как подтверждение справедливости модели связывающих центров. Необходимость более строгих доказательств становится очевидной после более глубокого анализа данных, приведенных на рис. 18.4. Кривая АОв—п имеет минимум, указывающий на то, что значение дифференциальной энергии связывания (дАОв/дп) становится положительным при значениях /г>0,008 моль/г. Существование такого минимума не следует из формы уравнения (И). Можно полагать, что механизм, удовлетворительно объясняющий данные по изменению объема, состоит в следующем. Сухой волос представляет собой довольно жесткое полукристаллическое пористое тело. Вода проникает в поры между фибриллами в структуре волоса и раздвигает их, что приводит к почти равномерному увеличению объема волоса. Термодинамическая движущая сила абсорбции воды возникает в результате комбинации трех процессов взаимодействия воды с дискретными полярными боковыми цепями (группы кислого и основного характера) и пептидными связями, капиллярной конденсации и выигрыша энтропии, происходящего при смешении воды с поли-пептидными цепями. При этом связывание на центрах является определяющим процессом. [c.313]

Изменение свободной энергии, сопровождающее связывание гаптена с антителом, равно примерно 1510 кал/моль [114]. При прямом калориметрическом определении тепла, выделяемого в результате реакции между гемоцианином и антигемоцианииом, была найдена величина порядка 3 кал на 1 г азота, т. е. 40 000 кал на 1 моль связанного антитела [115]. [c.346]

Если заряженная группа, например карбоксилат-анион, находится в гидрофобной области активного центра фермента и поэтому плохо сольва-тирована, то ее нуклеофильная реакционная способность будет увеличенной. Однако соответственно с этим возрастает также и основность такой группы, поскольку дестабилизация аниона, обусловленная плохой сольватацией, должна способствовать любому процессу, который понижает заряд на анионе. Этот эффект объясняет, по-видимому, высокие значения рК (вплоть до 7 и более) для замаскированных карбоксильных групп в ферментах и других белках [73], и, хотя данный эффект способствует увеличению нуклеофиль-ности этих групп, соотношение нуклеофильностп и основности остается практически неизменным. Следовательно, на основании этого эффекта вряд ли дшжно ожидать больших ускорений, если только нуклеофил не защищен от протонирования под действием растворителя и в то же время сохраняет свободу для атаки субстрата. Это возможно в том случае, когда присоединение субстрата к ферменту вызывает конформационное изменение, в результате которого нуклеофил становится доступным и атакует субстрат в гидрофобной среде. Это может служить еще одним примером, когда силы связывания между ферментом и субстратом используются для продвижения системы вдоль координаты реакции, что облегчает каталитический процесс нри одновременном уменьшении наблюдаемой свободной энергии связывания (более подробно этот вопрос будет рассмотрен в гл. 5 в рамках теории индуцированного напряжения). В общем случае, когда увеличение скорости обусловлено изменением природы растворителя , окружающего субстрат в активном центре фермента, причиной этому всегда должно быть специфическое взаимодействие, использующее энергию связывания фермента с субстратом. Так, скорость реакции двух противоположно заряженных реагентов будет больше в гидрофобной среде активного центра фермента (по сравнению с реакцией в воде), поскольку в неполярном окружении заряженные реагенты дестабилизированы и в тоже время дестабилизация менее зарянч енного переходного состояния будет не столь значительной [схема (46)]. [c.83]

В ответ на выступление Ферапонтова подчеркнем, что наши сопоставления каталитической активности веществ с их термодинамическими свойствами опираются на соотношение Бренстеда — Темкина к = gK (см. текст доклада). В случае окислительных реакций величина. ЙГ = ехр (—Д/ /ЛТ ), где Д/" — изменение свободной энергии процесса связывания кислорода с поверхностью (или снятия его с поверхности окисляющимся веществом). Величина —AF— 5,-1- TAS и, поскольку в ряду однотипных каталитических систем AS S onst, то каталитическая активность сопоставляется с величинами д,. Таким образом, здесь нет необходимости привлекать аддитивную схему расчета энергий связей. [c.388]

На основании соотношения (У.1.12), связывающего константу химического равновесия с изменением свободной энергии в ходе реакции АСо, т. е. АСо = —ЯТЫК, можно найти, что изменение свободной энергии при уменьшении константы связывания от до 10 составляет 17,8 кДж/моль. Таким образом, суммарные затраты энергии на перенос Са через мембрану примерно вдвое меньше энергии гидролиза АТФ (около 40 кДж/моль при pH 9), которой хватает на перенос двух ионов Са. Вследствие десорбции Са с фермента суммарный положительный заряд в ион-связывающей полости уменьшается, что значительно облегчает десорбцию фосфата. В результате этих превращений фермент вновь приходит в исходное состояние. [c.158]

Кооперативность при связывании двух молекул лиганда может быть выражена в энергетических единицах следующим простым способом. Пусть ДО) ЯТ пК. — изменение кажущейся стандартной свободной энергии при связывании /-й молекулы лиганда. (Напомним, что К. — константа диссоциации, поэтому —КТЫК. представляет собой изменение свободной энергии при диссоциации следовательно, +/ Г1л /Г,- является изменением свободной энергии при связывании.) Это выражение для изменения свободной энергии содержит чисто статистический множитель ЯТ 1п (0 , , /0 , ) [см. уравнение (15.20)]. Для того чтобы вычленить этот статистический множитель, обозначим ДОР изменение микроскопической стандартной свободной энергии при связывании /-й молекулы лиганда. Эта величина равна [c.18]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология