Изоферменты изозимы

Известно много ферментов, которые существуют не менее чем в двух молекулярных формах, встречающихся у одного и того же вида, в одной и той же ткани, и даже в одной и той же клетке. В таких случаях все эти формы фермента катализируют одну и ту же реакцию, но, так как они различаются по своим кинетическим свойствам, а также по аминокислотному составу или последовательности аминокислотных остатков, их можно выделить и охарактеризовать с помощью соответствующих методов. Такие множественные формы ферментов называются изоферментами или изозимами. Одним из первых ферментов, у которого бьши обнаружены такие формы, была лактатдегидрогеназа, катализирующая обратимую окислительно-восстановительную реакцию [c.265]

В последнее время установлено, что один и тот же фермент, например дегидрогеназа молочной кислоты, изомераза глюкозо-6-фосфата, амино-трансферазы и многие другие, могут существовать в различных формах, образуя так называемые семейства ферментов. Отдельные компоненты этих семейств, получившие названия изоферментов (или изоэнзимов, иначе — изозимов) незначительно отличаются друг от друга как по своему аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам, например по электрофоретической подвижности, даже по активности, а также по иммунобиологическим реакциям. Различиями в значениях изоэлектрических точек и величинах электрофоретической подвижности объясняется и тот факт, что при электрофоретическом разделении белков сыворотки или плазмы крови (стр. 23) один и тот же фермент удается обнаружить в различных фракциях сывороточных белков. [c.128]

Многие ферменты могут находиться в разных формах. Эти изоферменты не являются изомерами, они имеют сходное, но химически различное строение белковых молекул. Эти множественные формы ферментов имеют генетически определенные различия в первичной структуре и различную электрофоретическую подвижность. Изозимы с различающимися кинетическими свойствами необходимы для выполнения функций, меняющихся со временем или в зависимости от условий. [c.463]

Изозимы (изоферменты). Множественные формы фермента, отличающиеся друг от друга по сродству к субстрату, по максимальной активности или по регуляторным свойствам. [c.1011]

ЛДГ и ее изозимы неравномерно распределяются между основными типами клеток мозга. Общая активнасть ЛДГ при расчете на 1 мг белка в глиальных клетках выше, чем в нейронах. На обогащенных фракциях и на культурах клеток показано преобладание анаэробного изофермента ЛДГ5 в глиальных клетках, в то время как для нейронов характерен аэробный изофермент ЛДГ . Эти наблюдения, а также данные о меньшей скорости поглощения кислорода глиальными клетками по сравнению с нейронами хорошо согласуются со сделанным Х.Хид-еном заключением о том, что нейронам свойственен аэробный обмен, тогда как метаболизм нейроглии адаптирован и к анаэробным условиям. [c.163]

Примеры зимограмм для шести таких аллоферментов из линий клеток человека приведены на рис. 4.7. В случае АДА для простоты приведены только эритроцитарные формы. В клетках человека из некоторых других тканей обнаруживаются дополнительные АДА. Они могут представлять собой вторичные формы изоферментов АДА, образующиеся из изозимов АДА эрит-роцнтарного типа путем посттрансляционной модификации. Более того, экспрессия изоферментов АДА может зависеть также и от условий культивирования [23]. [c.138]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология