Глюкозо фосфат изомераза

Глюкозо-6-фосфат под действием фермента глюкозофосфат — изомеразы подвергается изомеризации — превращению в фруктозо-6-фосфат. Реакция обратима и сдвинута в сторону фруктозо-6-фосфата. [c.205]

Второй реакцией гликолиза является превращение глюкозо-6-фос-фата под действием фермента глюкозо-6-фосфат-изомеразы во фруктозо-6-фосфат [c.329]

Рис. 12.14, Механизм действия глюкозо-6-фосфат—изомеразы, основанный на данных рентгеноструктурного анализа [252].

Ранее уже упоминался (см. схему 1 на стр. 367) широко распространенный фермент, катализирующий взаимное превращение фосфатов фруктозы U глюкозы — глюкозофосфат-изомераза. Известен и фермент, катализирующий переход от фруктозо-6-фосфата И1 к маннозо-6-фосфату — маннозофосфат-изомераза . Описаны два фермента, катализирующие аминирование фруктозо-6-фосфата с последующей изомеризацией, приводящей к глюкозамин-6-фосфату первый из них использует в качестве донора аминогруппы глутамин , второй катализирует аминирование под действием аммиака . Образующийся глюкозамин-6-фосфат переходит под действием ацетилкоэнзима А в N-ацетилглюкозамин-б-фосфат. [c.384]

Когда изомеризацию глюкозо-6-фосфата под действием глюкозо-6-фосфат—изомеразы проводят в НгО, дейтерий обнаруживается в мо- [c.154]

На нормальном пути Эмбдена — Мейергофа — Парнаса (например, в мышце) фруктозо-6-фосфат перед расщеплением претерпевает фосфорилирование под действием АТФ и фермента фосфофруктокиназы до фруктозо-1,6-дифосфата IV (реакция 5). Расщепление фруктозо-1,6-дифосфата до 3-фосфоглицеринового альдегида V и диоксиацетонфосфата VI (реакция 6) происходит под действием альдолазы между образовавшимися триозофосфатами устанавливается равновесие. Это превращение альдоза кетоза (реакция 7) катализируется триозофосфат-изомеразой. Таким образом, из одной молекулы глюкозы образуются две молекулы 3-фосфоглицеринового альдегида V. [c.368]

Глюкозофосфат-изомераза катализирует превращение глюкозо-б-фосфата во фруктозо-6-фосфат. Эта реакция также обратима [c.70]

Другой гликолитический фермент, 0-глюкозо-6-фосфат—изомераза, катализирует взаимопревращение между глюко-зо-6-фосфатом и фруктозо-6-фосфатом. Кристаллическая структура фермента, выделенного из мышцы свиньи, была установлена с разрешением 3,5 А. Фермент является симметричным димером с мол. весом 120 000 [245]. [c.407]

Механизм действия сериновых протеаз очень хорошо иллюстрирует смысл концепции стабилизации переходного состояния. Примеры реализации механизмов деформации и индуцированного соответствия обсуждаются в гл. 12 (последний механизм рассмотрен на примере функционирования карбоксипептидазы, папаина и глюкозо-6-фосфат—изомеразы, а напряжение — на примере папаина). [c.323]

Глюкозо-6-фосфат—изомераза [228, 229] [c.407]

Фруктозо-6-фосфат превращается в сахарозу через ряд реакций. В первой реакции фруктозо-6-фосфат под действием фермента глюкозофосфат-изомеразы превращается в глюкозо-6-фосфат [c.141]

Реакции, в которых происходит окисление одной функциональной группы молекулы соседней группой той же самой молекулы, характерны для многих метабол-ических последовательностей. В большинстве случаев в качестве промежуточного соединения образуется енол—либо из кетонов [уравнение (7-53)], либо путем дегидратации [уравнение (7-59)]. Одна группа ферментов катализирует взаимопревращение аль-дозных сахаров в соответствующие 2-кетозы (реакция 4.В в табл. 7-1). Оказалось, что глюкозо-6-фосфат—изомераза работает с высокой эффективностью во всех клетках [130]. Фермент из мышц кролика (димер с мол. весом 132 ООО) превращает глюкозо-6-фосфат в фруктозо-6-фосфат с числом оборотов 10 с . Неферментативным эквивалентом этой и других подобных реакций является катализируемая основаниями трансформация Лобри де Бройна — Альберда ван Экенштейна [131] она была изучена в 1895 г. двумя голландскими химиками, по имени которых она и была названа позднее, В том же году Эмиль Фишер предположил, что промежуточным соединением в этой реакции является ендиол. Существование ендиола было подтверждено современными исследованиями механизма реакции. [c.154]

Ферменты также могут быть химически связаны с полимерным носителем. Такие соединения называются иммобилизованными ферментами. Так, гексокиназа и глюкозо-6-фосфат-изомераза были иммобилизованы на одном и том же полиатирольном полимере для каталитического превращения глюкозы сначала в глюкозо-1-фосфат, а затем в глюкозо-6-фосфат. Широкое изучение иммобилизации ферментов стимулируется их большой практической важностью. Применяется множество различных твердых подложек [например, целлюлоза, крахмал, полиакриламид, полиаминокислоты, пористое стекло и цеолиты]. Широко используются такие методы иммобилизации (или связывания с полимером), как образование химической ковалентной связи, ионное взаимодействие, солеобразование, внедрение в полимер (инкапсуляция) и т.д. Можно ожидать дальнейшего усовершенствования этих методов с целью создания новых ценных катализаторов. [c.206]

Глюкозо-6-фосфат—изомераза катализирует вторую реакцию, а именно, раскрытие цикла а-аномера глюкозо-6-фосфата [половина реакции мутаротации (6-75)]. Нолтман предположил, что протонирован-ное основание ВН+ (возможно, е-аминогруппа боковой группы лизина) и другая основная группа В (возможно, имидазольная) участвуют в раскрытии цикла, как показано на рис. 7-9. В то же время можно предположить существование механизма, в котором раскрытие цикла и образование г ис-ендиола происходят одновременно в результате реакции внутреннего замещения. Для осуществления такого механизма, по мнению Шрэя и Роуза [134], необходимо, чтобы высокоэнергетическое промежуточное соединение глюкозо-6-фосфата имело конформацию асимметричной ванны. [c.156]

В последнее время установлено, что один и тот же фермент, например дегидрогеназа молочной кислоты, изомераза глюкозо-6-фосфата, амино-трансферазы и многие другие, могут существовать в различных формах, образуя так называемые семейства ферментов. Отдельные компоненты этих семейств, получившие названия изоферментов (или изоэнзимов, иначе — изозимов) незначительно отличаются друг от друга как по своему аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам, например по электрофоретической подвижности, даже по активности, а также по иммунобиологическим реакциям. Различиями в значениях изоэлектрических точек и величинах электрофоретической подвижности объясняется и тот факт, что при электрофоретическом разделении белков сыворотки или плазмы крови (стр. 23) один и тот же фермент удается обнаружить в различных фракциях сывороточных белков. [c.128]

Удивительный результат был получен, когда фруктозо-6-фосфат, содержащий в положении 1 изотопы Ш и С, подвергался изомеризации в присутствии большого количества немеченого фруктозо-6-фосфата. Продукт реакции глюкозо-6-фосфат содержал не только С, но и Н, а распределение изотопсЗв свидетельствовало о том, что присоединяется (в положение С-2) путем прямого переноса из положения С-1 [130]. Это указывает на то, что на протяжении половины оборотов действия фтермента -И, отщепившийся из положения С-1, присоединяется к той же самой молекуле в положение С-2. Этот внутримолекулярный перенос протона свидетельствует о наличии син-переноса, т. е. переноса, при котором протон отщепляется и присоединяется с одной и той же стороны молекулы Наличие си -переноса в сочетании с известной конфигурацией глюкозы у С-2 свидетельствует о том, что промежуточное соединение является цис-епциолом и что присоединение протона либо к С-1, либо к С-2 ендиола происходит с /-е-стороны. В каждом исследованном случае другие кетол-изомеразы также используют г ис-ендиол и в большинстве случаев присоединение происходит с ге-стороны. Однако ман-нозо-6-фосфат—изомераза катализирует присоединение к /-стороне. [c.155]

Изомеризация глюкозо-6-< )осфата во фруктозо-6-с1эосфат, катализируемая глюкозо-б-фосфат изомеразой [c.346]

У. к. играют важную роль в обмене углеводов, являясь коферментами многих важнейших реакций в метаболизме этого класса соединений, в частности в изомеризации галактозы в глюкозу (см. Изомеразы) и в окислении глюкозы до глюкуроновой к-ты, а также в биосрштезе ди-, олиго- и полисахаридов, где У. к. являются донорами гликозильных остатков. Так, наир., биосинтез лактозы в организме осуществляется путем ферментативного переноса остатка галактозы от УДФ-галактозы на глюкозо-1-фосфат. Аналогичную роль УДФ-сахара играют в биосинтезе сахарозы, [c.181]

Последовательность реакций, катализируемых глюко-зо-6-фосфат—изомеразой, более сложна, чем в случае триозофосфатизомеразы. В растворе сахара существует в виде циклических полуацеталей, представляющих собой равновесную смесь а- и р-аномеров (глюкозо-6-фосфат на 38% представлен а-фор-мой и на 62% —Р-формой для фруктозо-6-фосфата эти величины составляют 20 и 80% соответственно) [228]. Субстрат, участвующий в реакции изомеризации, находится в раскрытой форме [246—248]. В растворе эта форма присутствует лишь в очень небольшом количестве, и, следовательно, первая стадия реакции представляет собой катализируемое ферментом раскрытие кольца. а-Аномер реагирует быстрее р-аномера, однако оба они участвуют и образуются в ходе реакции. [c.407]

В опубликованной литературе по колоночной хроматографии [20] список работ, посвященных выделению изомераз, насчитывает всего 24 названия. Следовательно, в этом разделе будет рассмотрен лишь один прймер, касающийся гибридизации различных форм фосфоглюкоизомеразы [78]. Было установлено, чта D-глюкозо-б-фосфат—кетол-изомераза существует в виде трех генетически закрепленных (фенотипических) форм, различающихся электрофоретической подвижностью. Первый фенотип содержит F-форму фермента (мигрирующую к катоду), второй ассоциируется с S-формой (слабо мигрирующей при электрофорезе), и третий содержит все три формы F, S и FS, причем FS обладает промежуточной электрофоретической подвижностью. При скрещивании мышей, принадлежащих к первому и второму фенотипам, получают потомство, у которого имеются все три [c.27]

Скорость реакции изомеризации зависит от присутствия основной группы с р/Са =6,8 и кислой группы с р/Са =9,3 в свободном ферменте [250]. Исходя из данных по теплотам изомеризации было высказано предположение, что эти значения рКа относятся К имидазольной и аммонийной боковым цепям остатков гистидина и лизина соответственно [250]. Остаток глутаминовой кислоты модифицируется эпоксидом 1,2-ангид-ро-0-маннитол-6-фосфатом (гл. 7, разд. Ж) [251]. Все эти данные в совокупности с результатами кристаллографического анализа позволили сформулировать механизм действия фермента. Интересно, что при этом аминокислотная последовательность глюкозо-6-фосфат—изомеразы все еще не установлена, и, следовательно, боковые цепи аминокислот не могут быть четко идентифицированы. [c.409]

Пентозофосфатный цикл часто рассматривают как процесс полного окисления гексоз в СОг. Чтобы осуществить такое окисление, Сз-моле-кулы, рассматриваемые на рис. 9-8, Л как продукты, должны быть превращены обратно в глюкозо-6-фосфат (под действием альдолазы, фосфатазы и гексофосфат-изомеразы), который снова вступает в цикл. Однако имеются и другие пути расщепления Сз-продукта — фосфоглн-церинового альдегида. Например, под действием ферментов гликолиза он может быть окислен до пирувата, а далее в цикле трикарбоновых кислот до СОг. [c.343]

В качестве примера изомераз можно привести гексозофосфат-изомеразу, катализирующую взаимное превращение глюкозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата. [c.13]

Превращение 6-фосфата О-глюкопиранозы в 6-фосфат 0-фруктозы протекает в организме под действием фермента фосфоглюко-изомеразы и является одной из стадий катаболизма глюкозы. [c.406]

Г люкозофосфат-изомераза ( >-глюкозо-6-фосфат— кетол-изомераза) [c.48]

Глюкоза так же легко может превратиться и в маннозу. В этом случае на фруктозо-6-фосфат действует фермент манно-зофосфат-изомераза. Под действием этого фермента фруктозо-б-фосфат превращается в маннозо-6-фосфат, и затем фосфорная кислота отщепляется с образованием свободной маннозы [c.150]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология