Тропоэластин

Рис. 7-17. Молекулы тропоэластина, из которых формируется сеть связанных между собой полипептвдных цепей эластина.

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

Эластин вместе с коллагеном, протеогликанами и рядом глико- и муко-протеинов является продуктом биосинтетической деятельности фибробластов. Непосредственным продуктом клеточного биосинтеза считается не эластин, а его предшественник-тропоэластин (в коллагене-проколлаген). Тропоэластин не содержит поперечных связей, обладает растворимостью. В последующем тропоэластин превращается в зрелый эластин, нерастворимый, содержащий большое количество поперечных связей . [c.665]

ОКОЛО 800 аминокислотных остатков. Подобно коллагену, эластин богат глицином и аланином. Тропоэластин отли- [c.180]

А. Сегмент молекулы тропоэластина. . Точная структура эластина не установлена. Известно, однако, что молекулы тропоэластина соединены поперечными связями и образуют единую двумерную или трехмерную сеть, обладающую высокой степенью эластичности. Помимо остатков десмозина (выделенных цветом), связывающих между собой две, три или четыре молекулы тропоэластина, как показано на рисунке, в эластине имеются и другие виды поперечных связей (тоже выделенных красным цветом). [c.180]

Спиральные участки растягиваются при натяжении, но возвращаются к исходной длине при снятии нагрузки. Области, содержащие остатки лизина, принимают участие в формировании ковалентных поперечных связей. Четыре К-группы лизина сближаются друг с другом и ферментативным путем превращаются в десмозин (разд. 5.10), структура которого показана на рис. 7-16, или в сходный по структуре изодесмозин. Таким путем полипептидные цепи тропоэластина могут объединяться в системы, способные обратимо растягиваться во всех направлениях (рис. 7-17). [c.181]

Эластин — это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Особенно богаты эластином связки и дуга аорты. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина, но нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. В аминокислотном составе преобладают неполярные аминокислоты, последовательность которых в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность про-гли-вал-гли-вал. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нерастворимую форму в результате образования различного рода поперечных сшивок. Одна из них характерна только для эластина. Это десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина. Поперечные связи в эластине обеспечивают способность эластиновых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер. Эластин синтезируется как растворимый мономер (ММ 70 ООО Да) — тропоэластин. После секреции действует лизилоксидаза, благодаря которой образуется структура десмозина. В отличие от коллагена синтезируется только один генетический тип эластина. [c.465]

Фибриллы эластина состоят из субъединиц — тропоэластина, которые соединены между собой поперечными связями и образуют сеть, способную проявлять большую упругость (см. рис. 91, г). Благодаря специфическому объединению полипептидных цепей с участием аминокислоты десми-на эластиновые волокна могут растягиваться в несколько раз и возвращаться к исходной длине при снятии нагрузки. Различия в физических свойствах эластина и коллагена обусловлены особенностью их аминокислотной последовательности. [c.243]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология