Лизилоксидаза

Хотя точный механизм действия этого соединения неясен, есть основание считать, что оно является ингибитором лизи-локсидазы—фермента, необходимого для образования поперечных связей в коллагене или в эластине. Аналогичного рода заболевание, передающееся по наследству, было обнаружено у мышей. Предполагается, что оно обусловлено или недостаточной активностью лизилоксидазы, или дефектом в метаболизме меди . В работе было высказано предположение, согласно которому одна из форм синдрома Элерса— Данлоса у людей вызвана недостаточной активностью лизилоксидазы . [c.501]

Обмен меди. Медь входит в состав ферментов, например цитохромоксидазы (перенос е на 1/2О2). Медь присутствует в активном центре лизилоксидазы — фермента, осуществляющего формирование поперечных сщивок между полипептидными цепями коллагена и эластина. Недостаток меди приводит к образованию дефектного коллагена. В хранении и транспорте меди главную роль играет белок церулоплазмин, синтезирующийся в печени. Он участвует в образовании трансферрина. При нарушении синтеза церулоплазмина происходит патологическое накопление меди в печени и мозгу, что приводит к нарущению функции ЦНС (гепатолентикулярная дистрофия, болезнь Вильсона—Коновалова). [c.432]

Созревание коллагенового волокна — формирование поперечных связей с помощью лизилоксидазы. [c.464]

Эластин — это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Особенно богаты эластином связки и дуга аорты. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина, но нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. В аминокислотном составе преобладают неполярные аминокислоты, последовательность которых в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность про-гли-вал-гли-вал. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нерастворимую форму в результате образования различного рода поперечных сшивок. Одна из них характерна только для эластина. Это десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина. Поперечные связи в эластине обеспечивают способность эластиновых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер. Эластин синтезируется как растворимый мономер (ММ 70 ООО Да) — тропоэластин. После секреции действует лизилоксидаза, благодаря которой образуется структура десмозина. В отличие от коллагена синтезируется только один генетический тип эластина. [c.465]

Рис. 14-38. Внутримолекулярные и межмолекулярные сшивки между модифицированными боковыми цепями лизина в коллагеновой фибрилле. Сшивки образуются в несколько этапов. Вначале некоторые остатки лизина и гидрокеилизина дезаминируются внеклеточным ферментом лизилоксидазой, и здесь появляются альдегидные группы, обладающие высокой реакционной способностью. Затем эти группы самопроизвольно реагируют с образованием ковалентных связей друг с другом или с другими остатками лизина или гидрокеилизина, так что в сшивке может участвовать более двух аминокислотных боковых цепей. Некоторые из образуемых связей относительно нестабильны и в конце концов модифицируются, превращаясь в разнообразные более стабильные сшивки. Обратите внимание, что большинство сшивок образуется межд>

Если блокировать такое сшивание, содержащие коллаген ткани становятся хрупкими и такие структуры, как кожа, сухожилия и кровеносные сосуды, легко разрываются. Ковалентные сшивки подобного типа встречаются только в коллагене и эластине и образуются в несколько этапов. Сначала внеклеточный фермент лизилоксидаза дезаминирует определенные остатки лизина и гидроксилизина, что ведет к образованию высокоактивных альдегидных групп. Затем эти группы образуют ковалентные связи между собой или с другими остатками лизина и гидроксилизина. Некоторые из таких связей сравнительно нестабильны и в конце концов видоизменяются с образованием более [c.227]

J.5.2.I. Альдимины. На первой стадии образования межмолекулярных связей в коллагенах происходит окислительное дезаминирование N- и С-копцевых остатков лизина и гидроксилизина под действием фермента лизилоксидазы, представляющего собой медьсодержащий металлопротеин. Образующиеся альдегиды аллизин (СН2)зСНО и гидроксиаллизин [c.69]

Фибриллообразующие (I, II, III, V и XI типы). Основа фибрилл — ступенчато расположенные параллельные ряды молекул тропоколлагена, которые сдвинуты на 1/4 относительно друг друга (рис. 7.2). Фибриллогенезу предшествует еще одна модификация лизина. Внеклеточный медьсодержащий фермент лизилоксидаза осуществляет окислительное дезаминирование лизина и гидро-ксилизина с образованием реактивных альдегидов. Для этих реакций необходимо присутствие витаминов РР и В . [c.163]

Образование коллагеновых фибрилл — это в основном процесс самосборки, но структуры, получающиеся в результате самосборки, закрепляются путем образования межмолекулярных ковалентных сшивок. В межклеточном матриксе есть фермент лизилоксидаза, который отщепляет 8-аминогруппу остатков лизина и гидроксилизина с образованием альдегидной группы (получается аллизин, рис. [c.436]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология