Модифицирование коллагена

Коллаген — самый распространенный белок высших животных. Легкость выделения коллагена из ряда биологических источников в сочетании со свойственным белкам наличием большого числа групп — участков для связывания ферментов — привлекает внимание к коллагену как к носителю для иммобилизации ферментов. Коллаген используют и в виде модифицированных производных, придавая матрице широкий набор же-лаемы> свойств. Так, блокированием амино- или карбоксильных групп можно изменить поверхностный заряд носителя и, соответственно, гидрофильно — гидрофобный баланс с помощью сшивающих агентов можно получить сжатую микроструктуру. Наиболее часто коллаген употребляется в азидной форме. Для этого карбоксильные группы коллагена этерифицируют с последующей обработкой гидразином и азотистой кислотой [c.17]

Перечисленные выше приемы фиксации пористости оставляют полученный пористый материал неустойчивым к действию исходного растворителя после набухания в нем устойчивость к капиллярной контракции вновь исчезает. Более эффективны приемы, основанные на необратимом химическом модифицировании полимерной фазы, приводящем к ее лиофобизации и к уменьшению деформируемости. Так, оводненные конденсационные структуры поливинилформаля невысокой степени ацеталирования приобретают устойчивость к капиллярной контракции после различных видов модифицирующей химической обработки (например, после дополнительного ацеталирования [66]), которые вызывают изменения свойств полимера, вполне аналогичные тем изменениям, каким подвергается коллаген в процессах дубления, применяемых для получения натуральной пористой кожи [67]. [c.328]

С помощью биохимического метода определяется коллаген по содержанию оксипролина в гидролизате легкого и содержание липидов в легких. Наиболее принятой методикой определения оксипролина является методика Neumann и Logan (1950), модифицированная Хвапилом (1960). Содержание суммарных липидов в легких определяется в сухой легочной ткани по потере веса прп экстрагировании эфиром в аппарате Сокслета (Б. А. Кацнельсон, Л. Г. Бабушкина, Б. Т. Ве-личковский, 1964). [c.58]

Онределение тирозина стандартным ионообменным методом обычно не вызывает больших затруднений, не считая возможности разложения тирозина в процессе гидролиза, особенно в присутстви углеводов (см. стр. 128). Было показано, что для белков с очень низким содержанием тирозина, таких, как коллаген и желатин, нужны специальные методы количественного определения, так как наблюдается недостаточное разделение тирозина и фенилаланина [371. Кобетт и сотр. [1121 сравнили величины, полученные нри ионообменной хроматографии, с данными двух других методов — специально модифицированного колориметрического метода, включающего реакцию с а-нитрозо-р-нафтолом, и метода прямого поглощения в ультрафиолетовой области. Последний метод был осуществлен так, как описано для триптофана, причем белок растворяли в щелочи и измеряли оптическую плотность раствора при двух длинах волн. В случае желатина, не содержащего триптофана, оптимальными длинами волн для определения тирозина служат 292 и 304 ммк. Вводится поправка на мутность раствора. [c.149]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология