Коллагены

На набухание и обезвоживание основного вещества и коллагена соединительной ткани изменения pH среды и концентрации солей оказывают различное влияние. Так, например, если происходит увеличение концентрации водородных ионов в соединительной ткани, то ее основное вещество набухает незначительно, коллаген же прн этом набухает очень сильно. Эти же факторы оказывают противоположное влияние на набухание и обезвоживание, с одной стороны, соединительной ткани в целом и, с другой стороны, клеток. Так, при pH среды, вызывающей набухание клеток, вода поступает в них из водного депо —соединительной ткани, которая при этом обезвоживается. [c.243]

Каждая полипептидная цепь коллагена имеет длину около 280 нм и состоит примерно из 980 аминокислотных остатков. Если варить кожу, кости и другие соединительные ткани, то содержащийся в них коллаген гидролизуется и распадается на более короткие полипептидные цепи, образующие вещество, называемое желатиной. Желатина — хо- [c.434]

Перспектива увеличения производства полимерных материалов на основе целлюлозы, хитина и фибриллярного белкового сырья (типа фиброина, коллагена, кератина и пр.), особенно при условии создания интенсифицированных микробиологических технологий по синтезу этих волокно- и пленкообразующих полимеров, является достаточно реальной. Весьма парадоксальным и, по-видимому, случайным является факт образования природных полимерных углеводов на основании формирования О-рядов, а белков - Ь-рядов. И еще два замечания необходимо сделать при анализе ситуации, связанной с возможностью использования природных полимеров, и в частности белков, в качестве волокнообразующих полимеров. [c.336]

На набухание и обезвоживание основного вещества и коллагена соединительной ткани изменения pH среды и концентрации солей [c.209]

Склеропротеины (прежнее название альбуминоиды). Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин. [c.391]

Именно вторичная аминогруппа придает жесткость и определяет направление пептидной цепи, из которой построен белок. Так, например, направление спирали коллагена (молекула коллагена построена как тройная спираль из трех отдельных полипептидных цепей, переплетенных между собой) постоянно меняется, что обусловлено содержанием в нем пролина и оксипролина. Коллаген— единственный белок, в котором обнаружен оксипролин, [c.30]

Рис. 6.74. Тройная сверхспираль коллагена (/-J - левовращающие тройные спирали)

Дубление сульфохлоридами является конденсационным дублением,, так как оно основано на конденсации свободных аминогрупп коллагена с сульфохлоридом, причем образуется соляная кислота, поэтому дубление ведут в присутствии кальцинированной соды. Взаимодействие происходит удивительно быстро уже при низкой температуре. Сульфохлоридная кожа получается более жесткая, чем замша обычного дубления. [c.428]

Исследуемая в данной работе желатина представляет собой продукт нер ,)аботки коллагена — распространенного в природе белкового вещества. В молекулах желатины содержатся как кислотные (карбоксильные), так и основные (амино) группы. Поэтому в водных растворах желатина проявляет свойства, присущие амфотерным полиэлектролитам, т. е. происходит ионизация кислотных и основных групп [c.151]

Этот белок характеризуется третичной структурой, состоящей из трех левовращающих спиралей (см. рис. 6.10), которые, переплетаясь между собой, образуют правовращающую сверхспираль (рис. 6.14). На каждый виток тройной спирали приходится десять витков полипептидных цепей. При гидротермических обработках природных коллагеновых волокон происходит их резкая, но необратимая усадка ( сваривание коллагена). Межплоскостные расстояния в рентгенографической ячейке [c.381]

Конформационные переходы макромолекул коллагена (или желатины) приводят к изменению величины оптической активности растворов [c.382]

На набухание и обезвоживание основного вещества и коллагена [c.207]

Коллагены. Чрезвычайно распространены в животных организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов [c.391]

При кипячении с водой или при действии перегретого водяного пара коллагены образуют клей. Если из костей извлечь жир и потом, обработав их кислотой, растворить фосфорнокислый кальций, то останется белковое вещество—оссеин. При обработке оссеина перегретым водяным паром он переходит в клей. Чистый костяной клей называется желатином- Особенно чистый желатин получается из рыбьего пузыря кипячением его с водой. [c.391]

Генетические дефекты структуры коллагена, т. 2, стр. 500 [c.379]

Л.13 Фибриллярные белки. — Эта группа включает фиброин (шелк), коллаген и кератин. Все они нерастворимы в воде. Основной слой кожи (кориум) состоит главным образом из коллагена, являющегося также основным белком сухожилий, опорных и соединительных тканей. Кератин содержится в волосах, ногтях и эпидермисе кожи. Фиброин и кератин устойчивы к гидролизу ферментами. [c.668]

Практически не имеет смысла говорить о химических свойствах каждого конкретного белка, поскольку любая белковая молекула имеет почти врсь арсенал функциональных групп, пожалуй, за исключением олефиновых и карбонильных, и в связи с этим, все белки должны обладать фиксированным набором химических реакций. В небольшом количестве случаев молекулы белков имеют какой-либо преобладающий состав. Так, в полипептидах коллагена треть аминокислотного состава приходится на глицин в полипептидной цепи нейротоксина-11 (яд кобры) около 20% аминокислотного состава приходится на долю основных аминокислот (His, Lys, Arg), тогда как количество кислых аминокислот (Asp, Glu) — менее 10%. [c.100]

И неполноценные, в которых отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот. С этой точки зрения казеин — основной белок молока— является полноценным белком, тогда как желатина — белок, получаемый из костей и сухожилий (при частичном гидролизе нерастворимого белка коллагена образуется желатина), — неполноценный белок. Желатина не содержит триптофана, валина и очень мало содержит или совсем не содержит треонина. [c.390]

Действие аскорбиновой кислоты в качестве восстановителя можно рассматривать как часть ее физиологической функции. Известно, что она необходима для синтеза белка соединительной ткани — коллагена, в частности для превращения пролильных остатков в оксипролильные остатки, которые составляют седьмую часть аминокислот этого белка. Быть может, аскорбиновая кислота выполняет и другие физиологические функции, но пока нет данных, свидетельствующих о том, что она служит коферментом в какой-либо ферментативной системе. Этот витамин содержится во многих пищевых продуктах, особенно же им богаты зеленый перец, пастернак, шпинат, апельсиновый и томатный соки, картофель. Суточная потребность в витамине С составляет для большинства людей примерно 45 мг этого количества достаточно, чтобы предотвратить заболевание цингой. Однако прием больших количеств витамина до 1000—5000 мг в сутки способствует предотвращению или снижению остроты протекания простудных и других заболеваний. [c.414]

Коллаген — основной фибриллярный белок кожи, сухожилий, хрящей, костей, роговицы глаза, стенок артерий и других тканей. Коллаге-новые фибриллы — важный компонент межклеточного вещества, цементирующего клетки в тканях (важными связующими веществами являются также гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды). От большинства других белков коллаген отличается высоким содержанием остатков пролина и оксипролина, которые составляют 25% всех аминокислотных остатков, а также глицина, остатки которого составляют 34%. В процессе синтеза коллагена вначале образуется белок проколлаген. Он не содержит оксипролина и коллаген образуется пз него при гидроксилировании примерно половины остатков пролина. Для протекания реакции гидроксилирования необходим витамин С. [c.434]

Соответствующий путь распада 4-окси-Ь-пролина, входящего в состав коллагена, дает глиоксилат и пируват [уравнение (14-24)]. [c.103]

Кальций Молоко и молочные продуктш, рыба, пригото1Ц1енная с костями Офазование костной ткани, зубов, регулирование передачи сигнала по нервам, мышечное сокращение, свертывание крови, образование коллагена Рахит у детей, остеомалация и остеопороз у взросл 1>[Х [c.277]

Фибриллярные белки характеризуются регулярным расположением полярных групп вдоль длинной жесткой полимерной цепи. Для одного из наиболее характерных фибриллярных белков— коллагена — в литературе есть данные по скорости ультразвука в растворе [202] по этим данным в работе [161] вычислена парциальная адиабатическая сжимаемость, значение которой аномально низко. На шкале сжимаемос й (см. рис. 3.12) приведен результат аддитивного расчета полностью развернутой цепи коллагена. Это значение можно счи- [c.60]

Определить молекулярную массу коллагена, если 5о = 18,6 сведберга, Z>o = 3,4-10 м /с и v = 0,73 MVr при 25 °С. [c.73]

Коллаген - это наиболее распространенный фибриллярный белок позвоночных животных. На его долю приходится 50% сухой массы и около 30% твердого вещества костей. В биологических системах коллаген присутствует в виде пучков волокнистых структур, по прочности на разрыв соизмеримых со стальной проволокой. Первичная структура коллагена характеризуется высоким содержанием звеньев Gly (1/3), а также Pro и Hypo (1/3) (см. табл. 6.8). [c.380]

По структуре коллаген отличается от других фибриллярных белков. Каждая полипептидная цепь имеет конформацию левой спирали, а три такие цепи удерживаются вместе водородными связями и образуют правую трехнитевую спираль. Исходя из этой структуры, можно понять, почему каждый третий аминокислотный остаток в полипептидной цепи коллагена — глицин три цепи удерживаются межцепочечны-ми водородными связями так тесно, что пространство между ними до-статочно лишь для боковой цепи, размеры которой не больше атома водорода. Расположенные плотно цепи атомов, соединенные ковалентными связями, обеспечивают такому фибриллярному белку исключительную прочность — волокно сухожилий имеет почти такой же предел прочности на растяжение, как и проволока из малоуглеродистой стали того же диаметра. В сухожилиях полипептидные цепи вытянуты вдоль оси ткани, в то время как ткань роговицы глаза образована чередующимися слоями, в которых цепи расположены под прямыми углами одна относительно другой. [c.435]

Вопрос. Тяжелой болезнью, обусловленной авитаминозом организма, является цинга. Она связана с нарушением биосинтеза коллагена, проявляющимся в подавлении реакций окисления Pro в Нуго при отсутствии витамина С. Почему аналитическое определение звеньев Нуго является характеристикой содержания коллагена [c.380]

ЖЕЛАТИНА — смесь белковых веществ животного происхождения, продукт переработки коллагена, являющегося главной составной частью соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, костях и сухожилиях. Ж. слабо окрашена в желтый цвет. Набухает в воде, при нагревании растворяется в ней, при охлаждении о бразует студень (гель). Сырьем для производства Ж. служат кости, хрящи животных, отходы шкур, мездра, сухожилия, отходы переработки китов, кожа, чешуя, плавательные пузыри рыб и др., откуда Ж. вываривают при температуре 55—60° С после удаления минеральной части. В зависимости от степени чистоты различают фотографическую, пищевую и техническую Ж. Применяют Ж. в производстве ки-нофотоматериалов (эмульсионный слой), в кулинарии и кондитерском деле, в виноделии и пивоварении, в бумажной, полиграфической и других отраслях промышленности, в медицине, микробиологии в качестве питательной среды для культивации бактерий и др. [c.94]

Композиционные материалы. Третий принцип упрочнения металлов основан на применении волокон и пленок [32, 33]. Идея эта не нова. Она заимствована у природы. Солями кальция укрепила природа мягкий фибриллярный белок (кератин, коллаген), создав кожу, рога, волосы, когти, кости, зубы, хрящи, которые придают определенную форму живому организму. Природа сумела найти лучший способ армирования, не открытый нами до сих пор. Сцепление и ориентация кристаллов солей столь совершенны, что, например, кость прочнее не только коллагена, в котором заключен апатит [минерал состава СатТ (РО е, где 7 —С1 или Р], но и самого чистого апатита. Почему это происходит, мы пока не знаем, но, вероятно, потому, что благодаря хорошей связи между кристаллами апатита и мягким коллагеном трещины, которые могли бы развиваться в кристалле под нагрузкой, блокируются. При этом прочность кристаллов может приблизиться к их теоретической прочности. [c.217]

Опыты с искусственными генными конструкциями, составленными из отрезков ДНК разного происхождения, выявили существование особого цис-действующегоэлемента регуляции генов эукариот, получившего название усилителя (энхансера) или активатора транскрипции. Энхансеры представлены короткими последовательностями ДНК, состоящими из отдельных элементов (модулей), включающих десятки нуклеотидных пар. Модули могут представлять собой повторяющиеся единицы. Энхансер увеличивает эффективность транскрипции гена в десятки и сотни раз. Впервые энхансеры были обнаружены в составе геномов животных ДНК-содержащих вирусов (5У40 и полиомы), где они обеспечивают активную транскрипцию вирусных генов. Извлеченные из вирусных геномов и включенные в состав искусственных генетических конструкций, они резко усиливали экспрессию ряда клеточных генов. Позднее были обнаружены собственные энхансеры генов эукариотической клетки. Особенность энхансеров состоит в том, что они способны действовать на больших расстояниях (более чем 1000 п. н.) и вне зависимости от ориентации по отношению к направлению транскрипции гена. Оказалось, что энхансеры могут располагаться как на 5 -, так и на З -конце фрагмента ДНК, включающего ген, а также в составе интронов (рис. П2, а). Например, энхансеры были выявлены в районе 400 п. н. перед стартом транскрипции генов инсулина и химо-трипсина крысы. В случае гена алкогольдегидрогеназы дрозофилы энхансер был локализован за 2000 п. н. перед промотором. Энхансеры обнаружены на З ч )ланге гена, кодирующего полипептидный гормон-плацентарный лактоген человека, а также в составе интронов генов иммуноглобулинов и коллагена. [c.203]

Коллаген — белковое вещестао, являющееся главной составной частью соединительной ткани в частности, очень много коллагена содержится в костях животных. [c.37]

Волосяные фолликулы образуют на коже небольшое расширение. Стенки волосяной сумки состоят из эпителиальной и соединительнотканной части, образованной в основном коллагено-выми пучками с включением эластических и аргирофильных волокон. Отличительной особенностью стенок является также [c.13]

ЖЕЛАТИНА (желатин), белковый материал, полидисперс-ная смесь полипептидов (мол. м. 50—/О тыс.) и их агрегатов (мол. м. до 300 гыс.). Образуется из коллагена при длит. щел. обработке дермы, костей, хрящей, сухожилий с послед,. экстрагированием водой при 50—100 °С. Процесс сопровождается денатурацией коллагена, расщеплением его полипептидных цепей, гидролизом амидов и др. Ж. сохраняет способность к образованию трехспиральиой конформации, свойственной коллагену. Характерное для Ж. образование студней использ. при получении фотопленки и в пищ. пром-сти. [c.199]

Тело человека состоит не только из клеток. Кроме клеток, имеются кости, которые образовались в результате деятельности костеобразующих клеток. Кости состоят из неорганических веществ — основного фосфата кальция Са5(Р04)зОН и карбоната кальция СаСОз, а также из органического вещества — коллагена, являющегося белком. В состав человеческого тела также входят жидкости — кровь и лимфа и другие жидкие вещества, такие, например, как слюна и желудочный сок, выделяемые специальными органами. Эти жидкости содержат множество разных химических веществ. [c.383]

Курс органической химии (1965) -- [ c.391 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.357 , c.422 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.502 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.550 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.391 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.383 ]

Химия Справочник (2000) -- [ c.420 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология