Миозиновый стержень

Рис. 10-13. В условиях ограниченного гидролиза протеолитический фермент папаин расщепляет молекулу миозина так, что образуются миозиновый стержень (почти полный хвостовой участок) и два 81-фрагмента.

Толстая нить — комплекс молекул миозина. Отдельная молекула миозина сформирована из двух одинаковых длинных полипептидных цепей. Примерно 50% каждой полипептидной цепи миозина имеют вид а-спирали. Эти две спирали образуют друг с другом одну суперспираль — стержень, длина которого составляет примерно V8 длины всей молекулы. Остальная часть полипептидных цепей находится в глобулярном состоянии глобулы образуют головку миозина. Значительная часть белка в глобулах также имеет а-спиральную вторичную структуру. В толстой нити молекулы миозина расположены вдоль ее большой оси, и при этом миозиновые головки выступают из нити и направлены от центра толстой нити к 2-пластинке саркомера. [c.217]

Рис. 96. Миозиновый стержень (rod) несет на своей поверхности чередующиеся между собой зоны с преимущественно положительными и преимушественно отрицательными зарядами. Два стержня-хвоста могут взаимодействовать между собой, если отрицательно заряженная зона одного стержня взаимодействует с положительно заряженной зоной другого стержня [Polla k G.H., 1990].

Миозин в виде двойной молекулы формирует стержень, равного которому по длине нет в природе аналогичных молекул ("цитомышца ) На рис 39 представлен поперечный срез актоми-озина, где показана ассоциация шести тонких актиновых филаментов с толстым миозиновым филаментом В зависимости от диаметра филаменты подразделяют на тонкие (до 6-7 нм), промежуточные (8-10 нм) и толстые (15-20 нм) [c.122]

Протеолиз тяжелых филаментов показал, что миозиновая головка дегко отделяется от остальной части белка, образуя так называемый субфрагмент I (SI) и суперспиральный стержень, ответственный за самосборку миозина и создание структурной основы толстых нитей [459, 464]. Субфрагмент I содержит нуклеотидсвязывающий активный центр для АТР, актинсвязывающую поверхность и две области контактов с легкими цепями. Таким образом, глобулярная головка и вне филамента сохраняет все свои функции. Входящие в нее легкие цепи отличаются 124 [c.124]

Висцеральная гладкая мускулатура беспозвоночных построена из ГМК. В эволюции, как считает А.А.Заварзин (1985), она произошла из эпителиально-мышечных клеток или оседлых слеток первичных паренхим предков многоклеточных животных. Висцеральная мускулатура беспозвоночных представлена клетками двух типов. У одного типа хорошо выражены плотные тела (аналоги линий 2), к которым прикрепляются тонкие филаменты. У клеток другого типа плотные тела не выражены. Последний тип плохо изучен. У миоцитов I типа миозиновые нити свободно лежат в цитоплазме, а актиновые закреплены. На поперечных срезах миоцитов не видно расположенных по окружности тонких нитей вокруг толстых миозиновые нити, по-видимому, могут взаимодействовать с разным числом актиновых филаментов. Часть толстых нитей имеет пармиозиновый стержень, на который наслаивается миозин. Оформленные миофибриллы и саркомеры у них отсутствуют. На боковых поверхностях ГМК встречаются трубкообразные впячивания (аналоги Т-системы), а также пиноцитозные пузырьки. Ядро находится в центре клетки. При сокращении поверхность клеток становится неровной, с выпуклостями вследствие сокрашения филаментов, закрепленных плотными телами наискось. В этих клетках есть десмосомы и щелевые контакты. Клетки объединяются в пучки. Таким образом, висцеральная мускулатура беспозвоночных имеет много общего с таковой позвоночных и демонстрирует параллельное развитие этой ткани в эволюции, но существуют и определенные отличия, в основном приспособительного характера. [c.135]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология