Гидролиз протеолитическими ферментами

Большое число растворимых белков гладко подвергаются денатурации, теряя при этом свои специфические свойства. Растворимые белки гидролизуются протеолитическими ферментами. [c.416]

Многие белки значительно легче гидролизуются протеолитическими ферментами в том случае, когда они находятся в денатурированном, а не в природном состоянии. Так, природный гемоглобин быка не переваривается трипсином, но гладко гидролизуется после денатурации. С другой стороны, эдестин конопли одинаково легко переваривается трипсином как в природном, так и в денатурированном состоянии. [c.440]

Белки являются специфическими антигенами антитела, образующиеся при впрыскивании чужеродного белка, дают осадки только с этим белком. Так, например, гемоглобин человека производит в сыворотке кролика антитело, осаждающееся гемоглобином человека, но не осаждающееся гемоглобином быка. Только в случае родственных животных родов антитела не дифференцируются белки сыворотки лошади производят в сыворотке кролика антитело, осаждающееся также белками сыворотки осла. С другой стороны, миоглобин быка обусловливает образование антитела, не осаждающегося гемоглобином того же животного ввиду того что оба вещества содержат гем, разумеется, что специфичность обусловлена не последним, а белковым участком молекулы. Белки теряют антигенные свойства в результате денатурации или частичного гидролиза протеолитическими ферментами. Желатина не обладает антигенными свойствами, потому что ее молекулы сильно расщеплены, а у инсулина, по-видимому, отсутствие антигенных свойств обусловлено слишком малым размером его молекул. [c.448]

Нерастворимые белки (склеропротеины). Основные свойства нерастворимых белков скелета и внешних покровов животных были описаны в другом месте. Как уже указывалось выше, в природном состоянии склеропротеины не гидролизуются протеолитическими ферментами (и, следовательно, не имеют значения как пищевые продукты) и но обладают антигенным действием. Рентгенограммы этих белков указывают на наличие фибриллярной структуры. Здесь мы опишем некоторые наиболее важные представители класса. [c.450]

Связи 8—8 могут разрываться и в результате окисления бромной водой илп перекисью водорода. Кератин, растворенный при помощи восстановительных или окислительных агентов, гидролизуется протеолитическими ферментами. [c.450]

Асимметричный гидролиз. В этом случае осуществляется стереоспецифический гидролиз производных аминокислот, в результате которого образуется лишь один энантиомер. Эфиры Ь-аминокислот гидролизуют протеолитическими ферментами например, химотрипсином) нужный продукт и не вступающие в реакцию О-эфиры разделяют по растворимости. [c.170]

Синтезированная по этому типу глициновая модель микромолекулы белка, содержавшая одно пиперазиновое ядро и две трипептидных белковых цепи, по данным авторов (И. Д. Зелинский, Н. И. Гаврилов, Л. Н. Акимова, Журнал общей химии, 18, 960, 1948), обладала амфотерным характером, давала типичную для белков биуретовую реакцию и гидролизовалась протеолитическими ферментами желудочного и кишечного сока. [c.131]

Рис. 10-13. В условиях ограниченного гидролиза протеолитический фермент папаин расщепляет молекулу миозина так, что образуются миозиновый стержень (почти полный хвостовой участок) и два 81-фрагмента.

ЛИТЬ спектрофотометрическими методами. Глутамин и аспарагин превращаются в соответствующие дикарбоновые кислоты однако амиды могут быть определены после исчерпывающего гидролиза протеолитическими ферментами или непосредственно при установлении аминокислотной последовательности. Содержание цистеина и цистина в белках трудно оценивать количественно при исследовании гидролизатов обычными методами, поскольку эти остатки частично разрушаются при кислотном гидролизе, плохо разделяются в ходе ионообменной хроматографии и слабо окрашиваются нингидрином. Суммарное содержание цистеина и цистина можно точно определить двумя методами. Ниже приведены соответствующие схемы реакций [c.167]

Использование субстратов с различной структурой и различной реакционной способностью. Если заметно различающиеся субстраты характеризуются одним и тем же значением к с высокой степенью достоверности, можно утверждать, что реакция включает образование промежуточного соединения, структура которого является общей для всех исследованных субстратов, и превращение этого интермедиата лимитирует скорость каталитического процесса. Например, изучение гидролиза протеолитическими ферментами различных эфиров общей формулы [c.98]

В некоторых случаях ингибитор может подвергаться химическому превращению под действием фермента. Например, гг-нитрофенилацетат гидролизуется протеолитическим ферментом химотрипсином гидролиз происходит в две стадии (рис. 2.18). [c.86]

Единственная химическая реакция, которая здесь будет рассматриваться, —это гидролиз. Он может осуществляться как ферментативным, так и химическим путем. Горячая разбавленная минеральная кислота медленно расщепляет амидные связи с образованием с учайных фрагментов, в конечном итоге приводя к простым аминокислотам. Контролируемый кислотный гидролиз разрушает белок с образованием смеси пептидов. Возможен также ферментативный гидролиз протеолитические ферменты очень разнообразны по своему специфическому действию. Некоторые из них, такие, как папаин или фицин, фактически неспецифичны и расщепляют белки до свободных аминокислот, в то время как другие — трипсин, химотрипсин и пепсин— гидролизуют только особые связи в белковых молекулах (ср. мальтаза, эмульсин и т. д., разд. 17.6 и 17.7). Так, пепсин расщепляет амидную связь между карбоксильной группой ди-карбоновой ь-аминокислоты и аминогруппой ароматической ь-аминокислоты при условии, что вторая карбоксильная кислотная группа дикарбоновой аминокислоты не связана. Химотрипсин менее специфичен и расщепляет амидную связь с карбонильной стороны ароматической ь-аминокислоты. Трипсин гидролизует амидные связи, включающие карбоксильные груп- [c.296]

Гарингтон [6], установивший эту формулу, выделил тироксин после гидролиза тиреоглобулина баритом. В дальнейшем было обнаружено, что не весь иод, присутствующий в тиреоглобулине, находится в тироксине часть иода входит в состав дииодтиро-зина (иодгоргоновой кислоты) [9, 10]. Если тиреоглобулин гидролизовать протеолитическими ферментами, то 16% иода освобо ждается в виде дииодтирозина. [c.313]

Присоединение дикетопиперазинов к аминокислотам имело бы огромное значение для другого цикла работ, проводимых Абдергальденом, а именно для попыток доказать, что дикетопиперазиновые структуры не являются чем-то инородным в организме. Как известно, пептиды Фишера прекрасно гидролизовались протеолитическими ферментами. Факт протеолиза служил одним [c.100]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология