Аргинин Лангу

На поверхности молекулы фермента находится множество полярных групп. Так, например, на поверхности химотрипсина локализованы 4 остатка аргинина и 14 остатков лизина, которые имеют положительные заряды, и 7 остатков аспартата и 5 — глутамата, заряженных отрицательно. Это приводит к созданию вокруг молекулы фермента ионного окружения, т. е. электростатического поля, которое может стабилизировать или дестабилизировать находящиеся внутри белковой глобулы (или частично погруженные в нее) ионные группы. Проведенные Лин-дерстрём-Лангом расчеты показали, что изменение р/Са погруженных групп является сложной функцией размера и формы молекулы белка, а также ионной силы раствора [9]. Значение этих эффектов четко показано в ряде работ, в которых расположенные на поверхности карбоксилат- или аммоний-ионы подвергались химической модификации. [c.176]

Аргинин определяется колориметрически по Лангу с помощью ацетилбензоила [596]. [c.111]

Согласно Линдерштрем-Лангу этим методом определяется весь азот моноаминокарбоновых кислот, диаминомонокарбоновых кислот, аминоксимоно-карбоновых кислот, пролина и гидроксипролина. Этим методом определяется также 50% азота аспарагина, аргинина, триптофана и дипептидов, 66,6% гистидина и 33,3% креатина и гуанидина. [c.202]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология