Равновесие на поверхности молекулы фермента

Наиболее важный класс глобулярных белков образуют биологические катализаторы, ферменты. Они характеризуются каталитическим механизмом, позволяющим им ускорять достижение конкретной реакцией состояния термодинамического равновесия, а также специфичность к субстрату, благодаря которой они способны делать выбор между потенциальными молекулами субстратов, воздействуя на одни из них и отказываясь воздействовать на другие. Участок поверхности фермента, на котором происходит катализ, называется активным центром. Механизм катализа может осуществляться при помощи заряженных групп, доноров и акцепторов электрона или протона, а также при помощи атомов металла в активном центре фермента. Избирательность ферментов обусловливается формой их поверхности и характером взаимодействия с субстратом, например водородной связью, электростатическим взаимодействием или гидрофобным притяжением. Фермент и его субстрат соответствуют друг другу по форме и размеру, как ключ и замок. [c.339]

Механизм действия и строение активного центра а-химотрипсина изучены гораздо полнее, чем других гистидин-сериновых ферментов. Согласно данным рентгеноструктурного анализа [4], активный центр а-химотрипсина образует расположенные друг против друга в небольшом углублении остатки Ser 195 и His 57, и, кроме того, на поверхности глобулы фермента имеются большая и малая гидрофобные области — адсорбционный центр, фиксирующий определенным образом молекулу субстрата относительно каталитически активных групп фермента. Из нескольких возможных механизмов кислотно-основного катализа гистидин-сериновым комплексом активного центра наиболее вероятными представляются механизмы Бендера [5]] и Блоу. В основных чертах первый из них выглядит так. В отсутствие субстрата наблюдается сильное взаимодействие водородного атома серина (Ser 195) и N" атома His 57. Однако равновесие [c.162]

Равновесие на поверхности молекулы фермента [c.125]

Пример сильного различия между константами равновесия для раствора и при связывании субстрата с поверхностью фермента приведен в гл. 7, разд. Д. Константа равновесия для реакции гидролиза, когда АТР находится в равновесии с АДР и ортофосфатом на поверхности молекулы миозина (Si), равна лишь 9, в то время как для раствора константа равновесия составляет 10 —10 . [c.125]

Интересно, что при выводе уравнения Ленгмюра не использовано предположение о том, что адсорбция протекает на геометрически единой поверхности. Адсорбент рассматривается только как совокупность одинаковых центров связывания. Поэтому все сказанное в равной мере относится и к связыванию молекул субстрата на глобулах фермента или к любому другому бимолекулярному взаимодействию в гомогенных системах, при котором на опыте можно определить свободную концентрацию г-го компонента при равновесии. [c.165]

Таким образом, спектральные свойства Со(П)-замещенного фермента в видимой области указывают на то, что молекулы упорядоченной структуры растворителя в области активного центра находятся в зависящем от pH равновесии с неупорядоченными молекулами растворителя на поверхности белка. С точки зрения структуры природа изменений боковых цепей аминокислот в области активного центра при изменении pH, ответственных за образование упорядоченной структуры растворителя, не ясна. Действительно, трудно выяснить природу структурных изменений, происходящих при изменении pH, поскольку кристаллы КАС при pH ниже 7,2 неустойчивы [69]. Однако это не означает, что при низких значениях pH молекулы растворителя не координированы с ионом металла. В самом деле, спектр Со(И)КАС при низких pH соответствует тетраэдрической координации Со(П). [c.111]

Различные пиридиновые дегидрогеназы осуществляют реакцию дегидрогенизации путем прямого переноса атомов водорода от субстрата на НАД на своей поверхности, причем последний восстанавливается. Перенос водорода от НАД-Нг на молекулу акцептора происходит также на поверхности фермента, но благодаря равновесию с НАД-Нг, находящимся в растворе, часть кофермента может переходить и на другую дегидрогеназу, вследствие чего водород также может быть перенесен на другую ферментную систему. [c.261]

Общую картину происходящих при э л ектр о удерживании процессов можно описать следующим образом. В присутствии электрического поля возникает диполофоретический транспорт молекул ферментов к поверхности целлюлозы. Поскольку целлюлоза не проводит ток, то происходит концентрирование молекул ферментов в зазорах между частицами целлюлозы в этих областях локальные концентрации фер]) ентов могут значительно превышать их концентрацию в исходном растворе, поступающем на целлюлозный электрофильтр. Именно локальное увеличение концентрации ферментов в растворе [Е]о вблизи частиц целлюлозы приводит к смещению равновесия в уравнении адсорбции влево, поскольку Кр в присутствии поля не изменяется [c.90]

Малеиновая кислота в этих условиях не гидратируется. Реакция полностью стереоспецифична и протекает как транс-присоединение. Более того, при долгом выдерживании фумаровой кислоты в условиях равновесия в ОгО в присутствии фумаразы образуется лишь (—)-р-моно-дейтерояблочная кислота, а включения изотопа в фума-ровую кислоту не происходит [36]. Такое включение в условиях равновесия лишь одного атома дейтерия в молекулу показывает, что фермент действует избирательно по отношению к двум водородным атомам метиленовой группы яблочной кислоты и может катализировать удаление или присоединение лишь одного из них [37]. Возможное объяснение, в общем почти наверняка правильное, состоит в том, что поверхность фермента адсорбирует молекулу яблочной кислоты тремя точками и, следовательно, благодаря его собственной асимметрии по отношению к каталитически активным участкам небезразлично, какая из двух возможных структур образуется— XX или XXI. Именно поэтому он может избира- [c.55]