Форма молекул белковых

В дезоксигемоглобине Ре(П) находится в высокоспиновом состоянии и расположен вне плоскости порфиринового кольца. Однако при связывании О2 Ре(П) переходит в низкоспиновое состояние и возвращается в плоскость. Это, очевидно, приводит к смещению проксимального имидазольного кольца на 0,06 нм, что вызывает конформационные изменения в структуре белка в результате сродство тетрамерной формы молекулы белка к кислороду О2 становится выще. Это структурное изменение ле- [c.360]

Размеры и форма молекул белка [c.102]

Существуют различные методы определения формы молекул. Величиной, характеризующей форму молекулы белка, янляется соотношение осей ///q (как уже было сказано, почти все белки имеют форму, отличную от сферы) [c.362]

Форма молекулы белка с ярко выраженной третичной структурой может быть определена как форма клубка , т.е. структуры неопределенной, но жестко фиксированной геометрической формы в отличие от клубка ниток, структура которого носит случайный характер и не воспроизводится при повторной процедуре его образования. Что это значит Это значит, что белковый клубок, каждая петля которого [c.98]

Как вы видели (рис. VII.10 и VII.20), волосы состоят из переплетенных белковых цепей. Отдельные цепи удерживаются водородными, ионными и ди-сульфидными свя зями, как это было показано при обсуждении форм молекул белка (рис. П.9, разд. А. 10). [c.477]

Полинг (первым предположивший, что молекулы белков и нуклеиновых кислот имеют форму спирали, см. гл. 10) в начале 30-х годов разработал методы, позволившие при рассмотрении органических реакций учитывать волновую природу электронов. [c.161]

Водородные связи способствуют образованию разнообразных структур и играют большую роль среди факторов, определяющих геометрические конфигурации и свойства многих химических систем. Эти связи существуют в кристаллах льда и в жидкой воде, стабилизируют спиральную форму молекул белков (наряду с ди-сульфидными связями), обусловливают полимеризацию молекул органических кислот, цепное строение бикарбонатных ионов О О [c.133]

По форме молекул белки делят на две большие группы — фибриллярные и глобулярные. Полипептидные цепи фибриллярных белков соединяются друг с другом посредством водородной связи, что приводит к образованию сложных спиралевидных структур, называемых вторичной структурой белка. [c.432]

Рис. 24-2, Скрученная, или спиралевидная, форма молекулы белка.

По-видимому, жесткие спиральные участки в цепи глобулярного белка необходимы для поддержания нужной формы молекулы. Денатурация приводит к раскручиванию спиралей и разрушению характеристичной формы молекулы белка, в результате чего она утрачивает свою специфическою биологическую активность. [c.1061]

Изменяя форму, молекулы белка или их ассоциаты создают вокруг реакционных центров, входящих в молекулу белка или же входящих в состав /ФугОй молекулы, связанной с белком, соответствующее пространственное окр> ение. Это окружение, в свою очередь, создает благоприятные стерические условия для протекания одних реакций и неприемлемые условия для других. Такое явление называют стерическими помехами или полным атомно-молекулярным экранированием реакционного центра. На этом принципе стерического благоприятствования, или стерического экранирования, за счет молекул белка осуществляют свои Избирательные функции биологические катализаторы, называемые ферментами или энзимами. [c.43]

Определение формы молекулы. Белки по своей форме разделяют на глобулярные и фибриллярные. Форма молекул глобулярных белков динамична и под влиянием ряда факторов, например pH, температуры или ионной силы раствора, может изменяться. Это обязательно нужно учитывать при определении формы белка. Одним из наиболее точных методов, регистрирующих форму белковой молекулы, является метод двойного лучепреломления в потоке. Отклонение формы молекул от сферической выражается отношением фрикционных коэффициентов f f , которое для глобулярных белков, имеющих шарообразную форму, близко к 1 (/— молярный коэффициент трения). Зная величину можно рассчитать соотношение осей молекулы белка. [c.45]

По форме молекулы белки делятся на два класса глобулярные и фибриллярные белки. [c.47]

Если известен молекулярный вес, то знание коэффициента диффузии позволяет составить ориентировочное представление о форме молекулы белка в растворе. Отклонение величины ///о, называемой фрикционным отношением, от единицы может служить мерой асимметрии и гидратации молекулы белка (индексы а ж к относятся соответственно к асимметрии [c.67]

Несмотря на то что использованные методы были весьма различными, полученные результаты, в общем, довольно хорошо согласуются между собой (для одного и того же белка). Установлено, что молекулярные веса различных протеинов колеблются от 6000—12 ООО до нескольких миллионов и даже до десятков миллионов, чаще всего от 20 000 до 90 000. Форма макромолекул найдена весьма различной от частиц почти шарообразных, лишь несколько удлиненных, до вытянутых, нитевидных. В первом случае говорят о глобулярных белках, во втором — о фибриллярных. Большинство ферментов и других специфически активных протеинов представляет собой глобулярные белки. Обычно, характеризуя форму белковых частиц и степень их асимметрии, условно пользуются представлением о гидродинамически эквивалентном эллипсоиде, приближенно принимаемом за форму молекулы белка. При этом указывают величину отношения размеров его полуосей — s/a. Здесь в — продольная и а — поперечная полуоси. Величина е/а колеблется у различных белков примерно от 1 до 200. У глобулярных белков (в том числе ферментов) она обычно составляет от 1—2 до 4—6. Следует отметить, что истинные формы белковых молекул далеко не ясны и поэтому величины подобного рода имеют в определенной мере условный характер. [c.31]

Тенденция полипептидной цепи принимать развернутую или свернутую форму зависит от природы остатков аминокислот. В зависимости от формы молекул белки можно разделить на 2 группы фибриллярные и глобулярные. Первые имеют форму вытянутых молекул, вторые — эллиптических. Существует два типа фибриллярных белков, а именно белки, подобные кератину и миозину, и белки, подобные коллагену. В фибриллярных белках типа кератина нормальной структурой полипептидной цепи является одинарная спираль с внутренними [c.82]

Белки, форма молекул. Белковые молекулы могут быть шарообразными, глобулярными, а также удлиненными, нитевидными, фибриллярными. Чаще всего форма молекулы белка асимметричная, вытянутая. На рис. 4 показаны в соотношении р-мы и размеры некоторых молекул белка. [c.17]

В ближайшем будуш,ем будут возможны полный рентгеноструктурный анализ двух кристаллических модификаций какого-либо глобулярного белка, а следовательно, и оценка размеров возможных изменений формы молекул. Во всяком случае, если форма молекулы белка в разбавленном растворе отличается от ее формы в кристаллической решетке, следует полагать, что свойства молекулы в растворе имеют более важное значение с точки зрения ее функций в живом организме. Следовательно, кристаллографические методы и методы исследования макромолекул в растворе [c.32]

Рис. 3-30. Возможные размеры и форма молекулы белка из 300 аминокислот. Конкретная структура определяется последовательностью

По форме молекул белки можно разделить на две большие группы — глобулярные (имеющие сферическую форму) и фибриллярные (удлиненной формы). [c.26]

Рис. 17. Относительные размеры н форма молекул белка..

Слишком сильные изменения окружающей среды, однако, могут привести к потере белком его свойств из-за чрезмерного изменения формы молекулы. Тепло, спирт или другие растворители, соли тяжелых металлов или изменение кислотности могут изменить форму белка из-за разрушения связей между цепями (рис. VII.11). В некоторых случаях изменения, называемые дена- [c.455]

Чужие белки часто включаются в тело как часть болезнетворных агентов -вирусов, бактерий, грибков, паразитов. Химия тела так сильно зависит от наличия нужных белков в определенном месте, в определенное время и в нужном количестве, что при появлении чужого белка сразу вырабатывается сигнал для нейтрализации возможной опасности. Стратегия защиты организма иммунной системой заключается в синтезе белков, окружающих часть молекулы чужого белка. Опять биохимическое взаимодействие становится возможным из-за соответствия формы молекул антител и антигенов (свойство комплементарности). Если молекула захватчика будет окружена, она не сможет причинить вреда. [c.486]

Дальнейшее скручивание вторичной структуры определяет внешнюю форму молекулы белка, которая называется третичной структурой. Она стабилизируется за счет взаимодействия тех функциональных групп, которые не участвуют в образовашта полипептидной цепи первичной структуры белка. [c.432]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Однако это не так. Дело в том, что под словом меньше мы не вправе подразумевать молекулярную массу белка, а должньс оценивать тот параметр, который действительно определяет возможность проникновения белка в поры геля,— его молекулярные размеры. Но если плотности всех нативных белков (за немногими исключениями) почти одинаковы, то их размеры, а точнее объемы, должны быть пропорциональны массам. Это верно, но остается еще один фактор, играющий в этом рассмотрении ключевую роль,— форма молекулы. Белковая глобула может быть почти шаром, а может напоминать палочку, поэтому ее поведение при гель-фильтрации (способность проникать в поры геля) будет совершенно различным в этнх двух случаях. Но можно ли составить представление о форме молекулы белка, если пе рассматривать ее (в нативном состоянии ) [c.146]

Пря улыпрацентрифугировании для разделения используется седиментация, зависящая от размера, плотности и формы молекулы белка. Центрифугирование в градиенте плотности (зональное центрифугирование) часто применяется для разделения белков, а также для разделения органелл и вирусов. Одной из характеристик белка служат данные седиментационного анализа в ультрацентрифуге (разд. 3.5.4). Положение возникающих белковых зон можно наблюдать с помощью оптических методов. [c.349]

Таким образом, можно утверждать, что специфика живой материи обусловлена белками, которые свои особые качества обретают в процессе самопроизвольного перехода полипептидной цепи от состояния флуктуирующего статистического клубка к нативной трехмерной структуре, в каждом случае уникальной по биологической функции Именно спонтанное образование фиксированной активной пространственной формы молекулы белка, а не сама форма, есть изначальная причина фундаментальных особенностей живой материи С чисто физической точки зрения этот уникальный акт творения живого заключается в спонтанной трансформации тепловой энергии необратимых флуктуаций в целенап равленную механическую работу создания высокоорганизованной системы Белки представляются почти единственными в природе (по меньшей мере самыми совершенными и распространенными) автоматическими молекулярными преобразователями энергии хаотического теплового дви- [c.56]

Фибриллярные белки, в том числе волос, кожи, мышц и ногтей, выполняют струкпурные функции. Глобулярные белки, такие, как ферменты и гормоны, делают специфическую биохимическую работу. Сравните форму молекул и растворимость в воде этих двух классов белков. Почему растворимость в воде для фибриллярных белков часто так сильно отличается от растпоримости в воде глобулярных белков [c.457]

Мы далее узнаем, как велика роль водородных связей в поддержании формы молекул белков и образовании сложных двойных спиралей полинуклеиновых кислот. [c.30]

Равновесие 2К5Н- - /гОг = — ЗН + НгО сильно сдвинуто вправо, если раствор нейтрален или содержит неболь-щие количества щелочей в кислых растворах, наоборот, устойчивы сульфгидрильные группы 5Н. Связи — 5 —5 — могут быть внутримолекулярными или связывать мономерные единицы белка (например, сывороточный альбумин) в одну крупную частицу. В стабилизации формы молекулы играют роль и гидрофобные связи. Гидрофобные связи возникают за счет сил взаимодействия между углеводородными частями молекул белка. Углеводородные группы белковых частиц, находящихся в водной среде, ориентированы во внутренние зоны частицы, а гидрофильные группы (ОН, СООН) находятся на внещней стороне, которая обращена к воде. Вследствие этого внутри молекулы белка возникает углеводородное ядро, причем для того, чтобы его разрушить и перевести углеводородные группы в водную среду, надо затратить работу. Это и означает, что между углеводородными частями молекулы действуют силы притяжения. Кроме водородных, дисуль-фидных и гидрофобных связей, в поддержании формы молекулы белка принимают участие и другие факторы имеет значение возникновение солевых мостиков, действие сил Ван-дер-Ваальса особенно большое влияние оказывают молекулы воды. Сохранение определенной формы молекулы важно с биологической точки зрения. Оно обеспечивает, в частности, такое взаимное расположение групп атомов на поверхности молекулы, которое необходимо для проявления каталитической активности белка, его гормональных функций и т. д. Поэтому устойчивость глобул, так же как и многие особенности структур биологически активных молекул, не случайное свойство, а одно из средств стабилизации организма. [c.57]

Определение размера и формы молекулы белка или полипептида прямым наблюдением имеет несомненные преимущества. Так как биополимеры слишком малы, чтобы их можно было наблюдать в обычном микроскопе с видимым светом, то приходится использовать электронный микроскоп, в котором обычный свет заменен пучком электронов, фокусируемым электромагнитными линзами. Очень малая длина волны электронных пучков теоретически должна обеспечить крайне высокую разрешающую способность — порядка 0,005 А. Однако различные трудности значительно понижают лувствительность метода, и эффективная разрешающая способность для лучших современных электронных микроскопов составляет около 5— 10 А. Этого вполне достаточно, чтобы позволить оценить размеры и формы белковой молекулы или увидеть а-спираль синтетического полипептида. [c.110]

Белки, классификация. По форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные, по физико-химическим свойствам — на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простыми называются такие, которые при расщеплении дают только аминокислоты. В J)eзyльтaтe гидролиза сложных белков в гидролизате наряду с аминокислотами содержатся вещества небелковой природы (липиды, углеводы, нуклеотиды и др.). [c.14]

До появления работ Полинга было множество попыток описать структуру протеинов в виде молекулярных спиралей, стабилизированных внутримолекулярными водородными связями. Первые работы Астбюри [3] показали, что молекулы белков, особенно шерсти, могут существовать в вытянутых или свернутых конформациях, причем предполагалось, что последние имеют форму спиралей. Эти идеи были использованы Эллиотом, Бэмфордом и сотр. 14—6] при исследовании структуры полиаминокислот в пленках и волокнах. Свернутым формам молекул белков, о которых сообщал Астбюри, была приписана структура а-спирали. Было принято, что вытянутые формы, известные в первых публикациях под названием Р-форм, существуют в результате наличия внутримолекулярных водородных связей. В пленках, [c.605]

ДНК-геликазы были впервые выделены как белки, которые, присоединяясь к одиночной цепи ДНК, катализируют гидролиз АТР. Как уже отмечалось в гл. 3, гидролиз АТР может циклическим образом изменять форму молекулы белка, вследствие чего белок будет производить механическую работу (см. разд. 3.4.11). Именно этот принцип лежит в основе быстрого неремещения ДНК-геликаз по одиночной цени ДНК. Встречая на своем пути участок двойной спирали, эти ферменты продолжают двигаться вдоль своей цепи и тем самым расплетают двойную спираль (рис. 5-44). Расплетание ДНК-снирали в области репликационной вилки, вероятно, осуществляется двумя совместно действующими ДНК-геликазами, одна из которых перемещается по ведущей цепи, а другая - по отстающей. Ясно, что две эти геликазы должны двигаться вдоль одиночных ценей ДНК в противоположных направлениях, т. е. это должны быть разные ферменты. Действительно, оба указанных типа ДНК-геликаз удалось обнаружить. Нри этом исследования на бактериях показали, что главную роль играет ДНК-геликаза отстающей цепи. Причины этого мы обсудим ниже. [c.292]

Точная форма молекулы белка, такого, как гемоглобин, стабильна в том смысле, что две цепи, образованные одними и теми же последовательностями аминокислот, всегда, подобно двум пружинам, будут принимать совершенно одинаковую трехмерную конфигурацию. Одни гемоглобиновые кусты образуются в нашем организме в этой предпочитаемой ими форме со скоростью 4x10 " в секунду, а другие такие кусты столь же быстро разрушаются. [c.18]

ТТретичная структура. Спиральные полипептидные цепи жестко фиксируются за счет взаимодействия боковых групп, аминокислот, приобретая специфическую для каждого белка пространственную структуру (конформацию). Это третичная структура белка. В зависимости от расположения полипептидных цепей форма молекул белка может варьировать от фибриллярной (вытянутой, нитеобразной) до глобулярной (округлой). [c.39]

На поверхности молекулы фермента находится множество полярных групп. Так, например, на поверхности химотрипсина локализованы 4 остатка аргинина и 14 остатков лизина, которые имеют положительные заряды, и 7 остатков аспартата и 5 — глутамата, заряженных отрицательно. Это приводит к созданию вокруг молекулы фермента ионного окружения, т. е. электростатического поля, которое может стабилизировать или дестабилизировать находящиеся внутри белковой глобулы (или частично погруженные в нее) ионные группы. Проведенные Лин-дерстрём-Лангом расчеты показали, что изменение р/Са погруженных групп является сложной функцией размера и формы молекулы белка, а также ионной силы раствора [9]. Значение этих эффектов четко показано в ряде работ, в которых расположенные на поверхности карбоксилат- или аммоний-ионы подвергались химической модификации. [c.176]

После доставки непосредственно к месту действия в организме, как дальше работает леклрство Специфичность лекарств, подобная специфичности ферментов, часто зависит от формы молекулы. Многие лекарства действуют на рецепторы — области белка или клеточной мембраны, по форме и химическим свойствам соответствующие лекарствам, - помогая начать требуемый биологический ответ (подавление боли, понижение температуры и т. д.) [c.481]

Рассчитайте радиус молекулы белка, если его коэффициент диффу ии в растворе сахара Д = 6,39 10" мV , Т = 298 К. Считайте, что молекулы белка имеют сферическую форму. [c.407]

Некоторые из таких белков могут растягиваться, причем нерастянутая а-форма молекулы переходит в растянутую р-форму. Этот процесс может быть прослежен методами рентгеновского анализа и, по-видимому, отвечает переходу спиральной формы полипептидной цепи (а-спираль, стр. 382) в растянутую (складчатая цепь, стр. 383). Миозин мыщечной ткани, по растворимости относящийся к альбуминам, в известном отношении близок к таким нитевидным молекулам. Соединяясь с другим мышечным белком, актином, который может существовать и в нитевидной и в глобулярной формах, миозин образует актомиозин, обладающий высокой е1Язкостью в растворах. [c.397]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология