Ацилдегидрогеназа

Бейнерт и Крейн [51 получили данные о стабильном соединении, образованном одним из ферментов системы окисления жирных кислот (см. стр. 301) со своим субстратом. Если ацилдегидрогеназа восстанавливается химическим восстановителем, например дитио-нитом натрия (Ма25204), то появляется типичный спектр восстановленного флавопротеида (фиг. 15, А), причем этот восстановленный флавопротеид способен к самоокислению. Если тот же фермент действует на свой субстрат октаноил-КоА, происходит увеличение [c.64]

Фиг. 15. Образование стабильного промежуточного соединения фермента и продукта при окислении октаноил-КоА ацилдегидрогеназой свиной

За исключением следов железа, ацилдегидрогеназы, по-видимому, не содержат металлов. Значение небольших количеств железа неясно. Еще неизвестно точное число молей ФАД, приходящееся на 1 моль фермента. Существенную роль в активности ацилдегидрогеназы, по-видимому, играют сульфгидрильные группы. [c.301]

Добавление к ацилдегидрогеназе ацил-КоА приводит к обратимому восстановлению молекул ФАД, связанных с ферментом. Этот восстановленный флавопротеид не способен к дальнейшему окислению без участия другого специфичного флавопротеида, названного электронпереносящим флавопротеидом (ЭПФ). Восстановленная ацилдегидрогеназа жирной кислоты в присутствии ЭПФ вновь окисляется цитохромом с. ЭПФ содержит 1 моль ФАД на I моль фермента и, по-видимому, не содержит ионов металлов. Дегидрирование ацил-КоА можно представить следующим образом [c.302]

Чтобы не усложнять основные положения Р-окисления жиров, вопрос о стереоизомерах, участвующих в этом процессе, был отложен до настоящего раздела. а,Р-Ненасыщенное ацильное производное жирной кислоты и КоА, образованное в катализируемой ацилдегидрогеназой реакции, имеет транс-конфигурацию. Изомеры, участвующие в последующих реакциях, точно не известны. На фиг. 81 представлена схема, включающая данные, полученные с кротонил-КоА. [c.303]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология