Специфичность флавопротеидов

Субстратную специфичность флавопротеидов определяют их ано-фер менты. [c.256]

В мире живых существ можно встретить почти все возможные переходы между дыхательным и ассимиляционным типом восстановления нитратов. Ранее мы уже рассматривали в качестве типичной ассимиляционной редуктазы НАД-Нг-специфичную нитратредуктазу высших растений, представляющую собой молибденсодержащий флавопротеид. Однако даже для этого фермента был описан пример [31] — речь идет о семядолях сои, когда в анаэробных условиях молибденсодержащий флавопротеид функционирует как дыхательная , а вернее, как бродильная , редуктаза. [c.282]

Добавление к ацилдегидрогеназе ацил-КоА приводит к обратимому восстановлению молекул ФАД, связанных с ферментом. Этот восстановленный флавопротеид не способен к дальнейшему окислению без участия другого специфичного флавопротеида, названного электронпереносящим флавопротеидом (ЭПФ). Восстановленная ацилдегидрогеназа жирной кислоты в присутствии ЭПФ вновь окисляется цитохромом с. ЭПФ содержит 1 моль ФАД на I моль фермента и, по-видимому, не содержит ионов металлов. Дегидрирование ацил-КоА можно представить следующим образом [c.302]

По аналогии с существованием нескольких активирующих ферментов, специфичных к жирным кислотам с разной длиной цепи, имеется также и несколько ацил-СоА — дегидрогеназ, катализирующих реакцию, описываемую уравнением а (рис. 9-1). Все они содержат FAD. В каждом случае восстановленный FADH2, входящий в состав фермента, затем снова окисляется специальным электронпереносящим флавопротеидом [2, 3], также содержащим FAD. Полагают, что этот белок переносит электроны к внутренней мембране митохондрий, где они поступают в митохондриальную систему переноса электронов. [c.308]

Функции гемопротеидов различны, ются специализированными субстратами переноса кислорода и выполняют в организме транспортные функции. Цитохромы осуществляют транспорт электронов в дыхательной цепи и играют роль специализированных субстратов переноса электрона, принимая участие во многих каталитических процессах в качестве акцептора электронов. Сюда относятся проводимые флавопротеидами реакции окисления NADH и NADPH (подподкласс 1.6.2), а также все процессы, проводимые оксидоредуктазами подподклассов 1.1.2, 1.2.2 и 1.3.2 — всего около двенадцати различных реакций. Цитохромы служат донорами электронов для реакций, проводимых ферментами подкласса 1.9 и в ряде других процессов. Собственно к ферментам относятся три гемопротеида— каталаза (КФ 1.11.1.6) и две пероксидазы (КФ 1.11.1.7) и (КФ 1.11.1.5). Пероксидаза (КФ 1.11.1.7) объединяет под одним общим названием пероксидаза группу ферментов со сходными свойствами. Каталазы также обладают различными свойствами (уровнем активности) в зависимости от источника. Однако видовая специфичность лежит вне рамок нашего рассмотрения и в дальнейшем для простоты говорится просто о каталазе и пероксидазе, хотя фактически речь идет [c.210]

Окислительная система растений содержит многочисленную и разнообразную группу промежуточных переносчиков, которые по своей химической природе относятся к флавиновым производным. Это двухкомпонентные системы, в которых специфический белок (апоэнзим) соединен с растворимым коэнзимом, представляющим собой нуклеотидные производные витамина Вг (лактофлавин или рибофлавин). Детальное изучение группы флавиновых ферментов показало, что она состоит из разнородных компонентов, различающихся, прежде всего, по источнику, от которого они получают водород. Так, некоторые флавопротеиды способны акцептировать водород непосредственно от окисляемого субстрата, тогда как другие — только от восстановленного НАД. В качестве представителя флавопротеидов первого типа заслуживает большого внимания сукциндегидрогеназа. Она строго специфична по отношению к янтарной кислоте, электроны которой она передает затем через систему промежуточных переносчиков. [c.231]

Итак, в цепь, входят пять различных цитохромов. Кофер-мент Q известен также как убихинон 8,Д), цитохром (а+ + аз)—как цитохромоксидаза [1120, 1201]. Флавопротеиды, кроме ФП1, функционируют совместно с дегидрогеназами, специфичными для доноров электронов (кроме НАД-Н), например с сукцинатдегйдрогеназой. В дальнейшем будет коротко сказано о нескольких аберрантных дыхательных цепях в митохондриях высших растений 22, Д). Чтобы не усложнять изложение, мы не будем здесь упоминать об участии в дыхательной цепи Fe—S-протеидов, не содержащих гемогруппы, 7, Г), которым, однако, сейчас придают все большее значение. [c.139]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология