Фермент-субстратный комплекс у аллостерических ферментов

Механизмы образования фермент-субстратного комплекса, аллостерической регуляции и конформационных переходов в модели сопоставление с экспериментальными данными [c.123]

НОЙ реакции особенно удобны для регулирования. Оказалось, что во всех изученных случаях регуляторное воздействие связано с начальным этапом реакции — образованием фермент-субстратного комплекса. Связывание эффектора с аллостерическим центром приводит к изменению сродства фермента к субстрату в результате какого-то кон-формационного изменения фермента, происходящего на уровне его третичной структуры (рис. 34). [c.112]

Конкурентный ингибитор может связываться только со свободным ферментом и не связывается с фермент-субстратным комплексом (рис. 2 А). При регуляции фермента по неконкурентному механизму эффектор мо-. жет сндзываться как со свободным ферментом, так и с фермеит-субст] атным комплексом (рис. 2 Б). Связывание такого регулятора происходит в специал,ьном учаг стке, который отличается от активного центра. Этот регулятор называется аллостерическим. Неконкурентные активаторы увеличивают, а ингибиторы уменьшают каталитическую активность фермента и, как правило, не влияют на сродство фермента к субстрату. В свою очередь, и субстрат не в состоянии усилить или ослабить величину данного регуляторного влияния. При регуляции, получившей название бесконкурентная , эффектор может связываться только с фермент-субстрат-ным комплексом, что приводит к изменению скорости катализа и Кы для субстрата (рис. 2 В). [c.13]

В состав простетической группы фермента, в других—облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в третьих—способствуют присоединению кофермента к апоферменту, в четвертых—обеспечивают становление четвертичной структуры фермента или же действуют иными путями. Как выяснено в последнее время, мощное действие на ферменты оказывают аллостерические активаторы. Они присоединяются по аллостерическому центру фермента и изменяют третичную структуру белковой молекулы. В результате этого субстратный и каталитический центры фермента приобретают наиболее выгодную для осуществления своих функций конфигурацию (рис. 51, II). [c.112]

К активаторам (кофакторам) ферментов относятся ионы многих металлов. Действие их проявляется различно они входят в состав простетической группы, облегчают образование ферментно-субстратного комплекса, способствуют присоединению кофермента к апо-ферменту и т. д. Присоединяясь по аллостерическому центру, они изменяют третичную структуру белковой молекулы, в результате чего субстратный и каталитический центры фермента приобретают конфигурацию, наиболее выгодную для осуществления их функций. [c.121]

Как было показано в гл. 8, теория индуцированного соответствия хорошо объясняет некоторые явления, наблюдаемые в случае аллостерических ферментов. Эта теория была предложена ранее для объяснения субстратной специфичности для простых (неаллостерических) ферментов. Предполагается, что в отсутствие субстрата фермент структурно не комплементарен переходному состоянию. Однако, поскольку молекула фермента довольно гибкая, а субстрат имеет жесткую структуру, при образовании фермент-субстратного комплекса каталитические группы на ферменте ориентируются оптимальным для катализа образом это означает, что фермент становится комплементарным переходному состоянию только после связывания субстрата. В классическом варианте концепции деформации считается, что /См возрастает за счет той составляющей энергии связывания, которая отвечает за деформацию субстрата, а в теории индуцированного соответствия — за счет той составляющей энергии связывания, которая отвечает за деформацию фермента. [c.312]

Одним из принципиальных отличий ферментов от катализаторов небиологического происхождения является кооперативный характер их действия. На уровне одиночной молекулы фермента кооперативный принцип реализуется в тонком взаимодействии субстратного, активного и аллостерического центров. Однако гораздо большее значение имеет кооперативное осуществление реакций на уровне ансамблей ферментов. Именно благодаря наличию систем ферментов—в виде мультиэизимиых комплексов или еще более сложных образований—метаболонов, обеспечивающих каталитические превращения всех участников единого метаболического цикла—в клетках с большой скоростью осуществляются многостадийные процессы как распада, так и синтеза органических молекул. Ферментативный катализ в многостадийных реакциях идет без вьщеления промежуточных продуктов только возникнув, они тут же подвергаются дальнейшим преобразованиям. [c.138]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология