Присоединение кофермента

Об исследовании простетических групп нами уже было сказано. В настоящее время большое внимание уделяется способам присоединения коферментов к белку и принципам взаимного функционирования обеих частей системы. [c.177]

Кроме каталитического центра, образованного сочетанием аминокислотных радикалов или присоединением кофермента, у ферментов различают еще два центра субстратный и аллостерический (см. ниже, рис. 51). [c.99]

Введение метила в положении 6 у б -метил-ТДФ полностью лишает аналог коферментной активности, хотя он и обладает еще некоторым сродством к белку. С другой стороны, после метилирования у 6 -метил-4 -окси-4 -дезами-но-ТДФ полностью теряется способность конкурировать с ТДФ. В противоположность этому 6 -метил-4-нор-ТДФ активен в коферментном тесте и образует стабильный комплекс с апоферментом. Таким образом, введение метила в положение 6 блокирует катализ, хотя и допускает образование рыхлой связи аналога с белком. Если удалить метил из положения 4, то в результате у 6 -метил-4-нор-ТДФ появляется частичная коферментная активность, а сродство аналога к белку не отличается от сродства в положениях 4 и 6, важных для присоединения кофермента к белку. [c.277]

Клеточный метаболизм находится под контролем ферментов, а ферментам для проявления каталитической активности, как правило, необходимо особое вещество, или кофактор. В таких системах белковая часть фермента называется апоферментом, и она обычно неактивна. Кофактор — это или пон металла, или органическое вещество небелковой природы. Многие ферменты даже требуют присутствия обоих кофакторов. Прочно связанный кофактор называется простетической группой. Однако если органический кофактор начинает действовать только во время каталитического процесса, то он называется коферментом. Комплекс, образующийся в результате присоединения кофермента к апофер-менту, называется холоферментом (или, для краткости, ферментом). [c.398]

К активаторам (кофакторам) ферментов относятся ионы многих металлов. Действие их проявляется различно они входят в состав простетической группы, облегчают образование ферментно-субстратного комплекса, способствуют присоединению кофермента к апо-ферменту и т. д. Присоединяясь по аллостерическому центру, они изменяют третичную структуру белковой молекулы, в результате чего субстратный и каталитический центры фермента приобретают конфигурацию, наиболее выгодную для осуществления их функций. [c.121]

Установлено, например, что жирные кислоты, появляющиеся в тканях при гидролизе жиров, прежде чем подвергнуться окислительному распаду, связываются с КоА-8Н. Синтез сложных эфиров (жиров и др,) происходит в клетках и в тканях в )езультате взаимодействия спиртов с активирован ными жирн111мп кислотами, т. е. жирными кислотами, у которых к карбо ксильной группе присоединен кофермент ацилирования. Активирование жирных КИСЛО происходит следующим образом КоАЗН взаимодействует с АТФ с образованием своего нирофосфатного производного и адениловой кислоты [c.254]

К группе процессов посттрансляционной модификации можно отнести ферментативное присоединение коферментов (биотина, флавинов, гема и др.) к готовой молекуле апофермента, а также, с некоторой долей условности, и формирование мульти-мерных белков из нескольких полипептидных цепей с участием белков-шаперонов (стресс-белков, белков теплового шока ). [c.90]

В состав простетической группы фермента, в других—облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в третьих—способствуют присоединению кофермента к апоферменту, в четвертых—обеспечивают становление четвертичной структуры фермента или же действуют иными путями. Как выяснено в последнее время, мощное действие на ферменты оказывают аллостерические активаторы. Они присоединяются по аллостерическому центру фермента и изменяют третичную структуру белковой молекулы. В результате этого субстратный и каталитический центры фермента приобретают наиболее выгодную для осуществления своих функций конфигурацию (рис. 51, II). [c.112]

Дополнительные подтверждения упорядоченного присоединения кофермента и субстрата для НАД- и НАДФ-зависимых дегидрогеназ могут быть получены на основе измерения скоростей взаимного превращения восстановленных и окисленных форм субстрата и кофермента для системы, находящейся в равновесии, с помощью введения меченых реагентов [15—19]. В работе [20] изучили таким путем скорости взаимопревращений НАД НАДН и окса-лоацетат малат для находящейся в равновесии реакции, катализируемой малатдегидрогеназой из митохондрий сердца свиньи. С одновременным увеличением концентраций малата и оксалоацетата при сохранении постоянства отношения концентраций этих реагентов скорость их взаимного превращения при pH 8,0 (рис. 16) непрерывно растет, в то время как скорость взаимного превращения НАД и НАДН проходит через максимум и уменьшается практически до нуля. С увеличением концентраций субстратов растет доля тройных комплексов, и падение скорости обмена НАД НАДН означает, что выход НАД или НАДН из тройного комплтекса невозможен. Эти данные указывают на упорядоченное связывание кофермента и субстрата. Однако при pH 9,0 (рис. 17) скорость обмена НАДч НАДН при больших концентрациях малата приближается к предельной величине, заметно отличающейся от нуля, что свидетельствует в пользу частично упорядоченного механизма. Таким образом, несмотря на большую распространенность, [c.89]

Из краткого и далеко не полного перечня литературных данных, касающихся характера связи ТДФ с различными белками, очевидны определенные различия этих связей. Присоединение ТДФ к одним ферментам является необратимым, другие ферменты без труда отделяют кофермент уже при МЯГКОЙ обработке. С другой стороны, в присутствии одного ТДФ или кофермента и катионов двухвалентных металлов неодинаковая потребность разных ферментов в ТДФ, а также различная опособность связывающих мест ОДНОГО и ТОГО же фермента к насыщению ТДФ позволяют предположить различные способы связи кофермента с белком. Наиболее полно изучена природа связи ТДФ с апоферментом ПДК из дрожжей. Показано, что, несмотря на несомненную важность пирофосфатной группировки для присоединения кофермента к белку, тиазолпирофосфат не способен к образованию стабильного комплекса с апоферментом [50]. Это указывает на участие каких-то других групп ТДФ в кофер мент-бел коном взаимодействии. [c.276]

Известно, что № аденозина обладает наибольшей плотностью электронов и подвергается более легко протонированию. Возможно, что в ДБК-коферменте является центром присоединения кофермента к субстрату или к апоферменту, причем такое присоединение необходимо для его активности. Что касается ЫНг-группы аденина, то замещение в ней одного атома водорода на СНз-грутпу не уничтожает каталитической активности, хотя и резко ее снижает. Такое снижение каталитической активности может происходить за счет пространственного препятствия или увеличения основности аминогруппы. [c.354]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология