Аллостерический центр ферментов

Так, мутации по участкам цистрона, детерминирующим структуру аллостерического центра фермента, могут привести к изменениям в конформации белка, которые делают молекулу энзима нечувствительной к концентрации конечного продукта. Это обеспечивает возможность образования в клетке избыточного количества целевого продукта. [c.38]

Присоединение лиганда к аллостерическому центру фермента изменяет скорость реакции, причем если скорость реакции возрастает, то такой эффектор называют положительным, если снижается — отрицательным. [c.81]

Разумно предположить, что при сверхмалых концентрациях БАС лимитирующей стадией всего процесса будет диффузия молекул БАС из объема к поверхности клетки. Все другие стадии, например, химическая трансформация БАС, их связывание с активным или аллостерическим центром фермента и т. п. происходят намного быстрее. Характерное время может быть таким образом определено как обратное от числа (г) столкновений БАС с клеткой за единицу времени. Значение Z можно легко рассчитать с помощью уравнения Смолуховского [c.119]

Кроме каталитической активности не- которые ферменты обладают также и регуляторной активностью. Они служат как бы дирижерами , задающими темп метаболическим процессам. Некоторые регуляторные ферменты, называемые аллостерическими, регулируют скорость реакций путем обратимого нековалентного присоединения специфических модуляторов, или эффекторов, к регуляторному, или аллостерическому, центру фермента. Такими модуляторами могут быть либо сами субстраты, либо какие-то промежуточные продукты метаболизма. К другому классу относятся регуляторные ферменты, способные изменять свою активность путем ковалентной модификации содержащихся в них специфических функциональных групп, необходимых для активности фермента. Некоторые ферменты существуют в нескольких формах, называемых изоферментами, которые различаются по своим кинетическим характеристикам. Многие генетические заболевания человека обусловлены нарушением в результате мутаций функционирования одного или нескольких ферментов. [c.268]

Какую функцию выполняют активный и аллостерический центры фермента [c.104]

Алкалоз — защелачивание внутренней среды организма при увеличении щелочных веществ или уменьшении кислых. Аллостерический центр фермента — участок молекулы фермента, с которым могут связываться специфические вещества, изменять структуру фермента и его активность. [c.486]

Эта реакция протекает со значительным понижением свободной энергии. Фосфофруктокиназа — ключевой фермент гликолиза в физиологических условиях данная реакция практически полностью необратима и лимитирует скорость всего процесса. Необходимо отметить, что в начале данной реакции АТФ используется фосфофруктокиназой как субстрат, а затем — в качестве ингибитора, который связывается с аллостерическим центром фермента и прекраш ает синтез фруктозо-1,6-дифосфата. [c.404]

Аллостерические эффекторы часто защищают каталитический центр от денатурации в условиях, когда субстрат такого защитно о действия не оказывает. Трудно представить себе ситуацию, при которой эффектор, связываясь в каталитическом центре, защищает фермент, а субстрат такой способностью не обладает. Поэтому естественнее предположить, что эффектор связывается в другом, аллостерическом, центре фермента. [c.107]

Рассмотрение тонкого механизма ферментативного катализа позволяет понять специфику действия ферментов, отличающую их от катализаторов неорганического происхождения. Уникальная структура и взаимодействие каталитического, субстратного и аллостерического центров фермента обеспечивает кооперативное осуществление многостадийных процессов. Именно упорядоченность реакций в пространстве и времени, их кооперативный характер отличают действие биокатализаторов, обеспечивая высокую специфичность и скорость процесса в целом. [c.105]

Одним из принципиальных отличий ферментов от катализаторов небиологического происхождения является кооперативный характер их действия. На уровне одной молекулы фермента он реализуется во взаимодействий субстратного, активного и аллостерического центров фермента. Гораздо большее значение кооперативности связано с на- [c.49]

В присутствии конкурентных ингибиторов также наблюдается увеличение наклона прямой на графике Лайнуивера— Берка (рис 1.14,6), однако этот эффект сопровождается уменьшением скорости реакции при бесконечной концентрации субстрата. На графике уменьшение выражается в увеличении ординаты точки пересечения прямой с осью 1/Уо. Кинетические эффекты объясняются следующим образом повышение концентрации субстрата не приводит к уменьшению концентрации неконкурентного ингибитора на аллостерических центрах фермента. Данная ситуация эквивалентна полному выведению из оборота тех молекул фермента, которые ассоциированы с ингибитором. При этом прямые пересекают ось 1/[5 в одной и той же точке независимо от присутствия или [c.39]

Алкалоз — защелачивание внутренней среды организма при увеличении щелочных веществ или уменьшении кислых, Аллостерический центр фермента — [c.485]

Быстрой и "тонкой" регуляцией является так называемая аллостери-ческая регуляция активности фермента посредством веществ, воздействующих на аллостерический центр фермента и изменяющих их конформацию. Как правило, такой фермент расположен в начале метаболического пути. Однако он может ингибироваться конечным продуктом данного обмена при его накоплении или несколькими метаболитами — его аллостерическими регуляторами. Примером может служить ключевой фермент гликолиза — фосфофруктокиназа (ФФК), имеющий около 10 аллостерических регуляторов, от взаимодействия с которыми изменяется его активность. Это такие вещества, как АТФ, АДФ, АМФ, Фн, лимонная кислота, жирные кислоты, а также pH и другие факторы. В состоянии относительного покоя ФФК в скелетных мышцах не активна, так как ингибируется высокими концентрациями АТФ и лимонной кислоты. При интенсивной мышечной деятельности концентрация АТФ снижается, а концентрация АДФ и АМФ повышается. Это активирует ФФК и скорость гликолиза. Когда же баланс АТФ в мышцах восстанавливается, что происходит при улучшении снабжения кислородом, активность ФФК снижается и скорость гликолиза падает. Мышцы переключаются на аэробный механизм энергообразования с постепенным переходом на утилизацию жиров. [c.269]

Кальций активирует ряд ферментных систем клетки дегидрогеназы (глутаматдегидрогеназа, малатдегидрогеназа, глю-козо-6-фосфатдегидрогеназа, NADP-зависимая изоцитратде-гидрогеназа), а-амилазу, аденилат- и аргининкиназы, липазы, фосфатазы. При этом кальций может способствовать агрегации субъединиц белка, служить мостиком между ферментом и субстратом, влиять на состояние аллостерического центра фермента. Избыток кальция в ионной форме угнетает окислительное фосфорилирование и фотофосфорилирование. [c.248]

Ферментативный катализ требует точной пространственной организации больших ансамблей, построенньгх из аминокислотных остатков и их боковых групп. Такие ансамбли формируют как активные, так и регуляторные (аллостерические) центры ферментов. [c.36]

В состав простетической группы фермента, в других—облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в третьих—способствуют присоединению кофермента к апоферменту, в четвертых—обеспечивают становление четвертичной структуры фермента или же действуют иными путями. Как выяснено в последнее время, мощное действие на ферменты оказывают аллостерические активаторы. Они присоединяются по аллостерическому центру фермента и изменяют третичную структуру белковой молекулы. В результате этого субстратный и каталитический центры фермента приобретают наиболее выгодную для осуществления своих функций конфигурацию (рис. 51, II). [c.112]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология