Белковые вещества третичная структура

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей, К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидр<злизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и кл(тки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные лужат как энергетический материал. Развитие новых экспериментальных методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка, В настоящее время раапичают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.420]

История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94]

Кроме активного центра различают еще два центра субстратный и аллостерический. Под первым понимают участок молекулы фермента, к которому присоединяется субстрат, подвергающийся ферментативному превращению, под вторым — участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому того или иного низкомолекулярного вещества изменяется третичная структура белковой молекулы, а следовательно, и конфигурация активного центра, что сопровождается повышением или снижением каталитической активности. [c.116]

В этой главе мы последовательно рассмотрим проблему изучения химического строения, или структурной формулы, белка, исследование вторичной спиральной структуры цепи и в этой связи — опыты с модельными синтетическими веществами полипептидами, без которых нельзя было бы столь быстро научиться понимать белки. Далее мы рассмотрим третичную структуру белковых макромолекул и наиболее совершенный метод ее изучения — рентгеноструктурный анализ, а также многочисленные физикохимические свойства белков, зависящие от макромолекулярной структуры — гидродинамические, оптические, электрические. Наконец, мы остановимся па современных методах разделения, очистки и идентификации белков. [c.10]

Аллостерический центр представляет участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому определенного низкомолекулярного (а иногда—и высокомолекулярного) вещества изменяется третичная структура белковой молекулы. Как следствие этого изменяется конфигурация активного центра, сопровождающаяся либо увеличением, либо снижением каталитической активности фермента. Это явление лежит в основе так называемой аллостерической регуляции каталитической активности ферментов. [c.99]

Важнейший вопрос при изучении белкового обмена—выяснение механизма специфического воспроизведения первичной структуры белковых веществ в процессе их биосинтеза. Как бьшо отмечено ранее, первичная структура белка предопределяет характер третичной структуры белковых молекул, с которой связана та или иная функциональная их активность. Именно эта сторона белкового обмена имеет исключительное значение для жизнедеятельности организмов именно она создает специфику обмена веществ у организмов разной степени сложности или уровня развития, именно со специфичностью белковых тел связана в первую очередь видовая специфичность организмов. Таким образом, специфическое воспроизведение белковых тел в природе представляет основу, фундамент всего процесса обмена веществ, характерного для того или иного растительного или животного вида. [c.261]

Особое место в процессах поглощения органических веществ занимает проблема выделения ферментов. Для этой цели синтезированы гель-сорбенты, основными показателями которых служат степень набухания и емкость по амилазе и протеазе. Вследствие большого молекулярного веса амилазы основное значение в процессе сорбции этих веществ на анионитах приобретает размер пор ионита и удельный объем его в набухшем состоянхга, особенно если учесть, что реакционная способность ферментов в значительной степени определяется третичной структурой белковой молекулы и спиральным расположением полипептидных цепей ферментов. С целью получения сорбента с возможно большей степенью набухания в качестве матрицы смолы было использовано вещество с большой гидрофильностью носителем анионообменных групп являлись полиэтиленнолиампны, обработанные алкилирующим агентом. Полученный гель-сорбент имел требуемые степень набухания и емкость по амилазе. [c.121]

Первое направление является логическим развитием и, даже можно сказать, завершением основного органохимического направления исследований белковых веществ, а исследования конфигурации белковых веществ начались в результате применения метода дифракции рентгеновских лучей для исследования структуры белков, аминокислот и пептидов. Первоначально, в 30-х годах в обоих этих направлениях преследовалась общая цель — выяснить основные принципы строения белковых веществ. Но по мере того, как начинает выясняться важная роль пространственной организации белковой частицы для проявления ее основных функций, рентгеноструктурный анализ постепенно занимает центральное положение среди мето ов, которые могут дать полную информацию не только о последовательности аминокислот в цепи, но в первую очередь о пространственной конфигурации (третичная структура) образующихся сложных соединений. [c.138]

Денатурация является весьма характерным свойством белков и представляет собой сложное явление, в основе которого лежит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы. Известно, что синтетические и природные полипептиды не подвергаются денатурации. Полимерные углеводы и другие высокомолекулярные вещества также не обладают способностью к денатурации. Отсюда следует, что ни макромолекулярность, ни химический состав не являются достаточными для объяснения этого свойства белков. Все известные данные указывают, что денатурация белка представляет собой внутримолекулярную перегруппировку, не связанную с расщеплением пептидных связей, в результате которой утрачиваются уникальное пространственное расположение и форма полипептидных цепочек при этом теряется, как правило, специфическая биологическая активность данного белка. К денатурации не относятся ни процессы, связанные с гидролитическим (протеолитическим) расщеплением пептидных связей, ни многие другие обратимые и необратимые изменения белка, если они обусловлены реакциями отдельных группировок и не затрагивают белковую молекулу в целом (например, взаимодействие с многими ионами, включение некотсфых органических заместителей и др.). [c.183]

В связи с термической неустойчивостью слабых связей естественно возникает вопрос почему столь непрочные способы соединения приобрели в биологических системах такую важную роль Рассмотрим, например, с этой точки зрения ферменты. Если эти белковые катализаторы так жизненно необходимы для осуществления обмена веществ при низких абсолютных температурах, то не разумнее ли было бы стабилизировать третичную и четвертичную структуру белков ковалентными связями, которые термически устойчивы Р1ли есть какой-то внутренний смысл в том факте, что функциональная эффективность ферментов совмещается с термолабильностью их структуры [c.215]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология